पावरपॉइंट प्रारूप में रसायन विज्ञान में "प्रोटीन" विषय पर प्रस्तुति। 10वीं कक्षा के स्कूली बच्चों के लिए एक प्रस्तुति में बताया गया है कि प्रोटीन क्या हैं, उनकी गुणात्मक संरचना, कार्य और रासायनिक गुण क्या हैं।

प्रस्तुति के अंश

गिलहरी- उच्च-आणविक प्राकृतिक यौगिक (बायोपॉलिमर), जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेष शामिल हैं।

प्रोटीन की गुणात्मक संरचना

• प्रोटीन पदार्थों की संरचना में शामिल हैं: कार्बन, हाइड्रोजन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन, सल्फर, फास्फोरस।
• हीमोग्लोबिन – C3032H4816O872N780S8Fe4.
• प्रोटीन का आणविक भार कई हजार से लेकर कई मिलियन तक होता है।
• मिस्टर एग प्रोटीन = 36,000, मिस्टर मसल प्रोटीन = 1,500,000

• प्राथमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के प्रत्यावर्तन का क्रम।
• माध्यमिक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का स्थानिक विन्यास, अर्थात अंतरिक्ष में इसका संभावित स्थान। प्रोटीन के लिए, द्वितीयक संरचना का सबसे आम प्रकार एक हेलिक्स है।
• तृतीयक संरचना- त्रि-आयामी विन्यास जो एक मुड़ा हुआ सर्पिल अंतरिक्ष में लेता है। तृतीयक संरचना प्रोटीन अणु की विशिष्टता और उसकी जैविक गतिविधि की व्याख्या करती है।
• चतुर्धातुक संरचना- कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की अंतरिक्ष में व्यवस्था, जिनमें से प्रत्येक की अपनी प्राथमिक, माध्यमिक और तृतीयक संरचना होती है और इसे सबयूनिट कहा जाता है।

प्रोटीन के कार्य

• निर्माण (प्लास्टिक) - प्रोटीन कोशिका झिल्ली, अंगक और कोशिका झिल्ली के निर्माण में शामिल होते हैं।
• उत्प्रेरक - सभी सेलुलर उत्प्रेरक प्रोटीन (एंजाइम के सक्रिय केंद्र) हैं।
• मोटर-संकुचित प्रोटीन किसी भी गति का कारण बनते हैं।
• परिवहन - रक्त प्रोटीन हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन जोड़ता है और इसे सभी ऊतकों तक पहुंचाता है।
• सुरक्षात्मक - विदेशी पदार्थों को बेअसर करने के लिए प्रोटीन निकायों और एंटीबॉडी का उत्पादन।
• ऊर्जा - 1 ग्राम प्रोटीन 17.6 kJ के बराबर है।
• ग्रहणशील - बाहरी उत्तेजना के प्रति प्रतिक्रिया

प्रोटीन के रासायनिक गुण

• हाइड्रोलिसिस (एसिड-बेस, एंजाइमैटिक), जिसके परिणामस्वरूप अमीनो एसिड का निर्माण होता है।
• विकृतीकरण गर्मी या रासायनिक अभिकर्मकों के प्रभाव में प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना का विघटन है।
• विकृत प्रोटीन अपने जैविक गुण खो देता है।

प्रोटीन के प्रति रंग की प्रतिक्रिया

• ज़ैंथोप्रोटीन - सांद्र नाइट्रिक एसिड के साथ अंतःक्रिया, जो पीले रंग की उपस्थिति के साथ होती है।
• ब्यूरेट - कॉपर (II) सल्फेट के घोल के साथ प्रोटीन के कमजोर क्षारीय घोल की परस्पर क्रिया, जिसके परिणामस्वरूप बैंगनी-नीला रंग दिखाई देता है।

एंटोनी फ्रेंकोइस डी फोरक्रोइक्स। 18वीं शताब्दी में फ्रांसीसी रसायनज्ञ एंटोनी फोरक्रोइक्स और अन्य वैज्ञानिकों के काम के परिणामस्वरूप प्रोटीन को जैविक अणुओं के एक अलग वर्ग में पेश किया गया था, जिन्होंने गर्मी या एसिड के प्रभाव में प्रोटीन की जमाव (विकृतीकरण) करने की क्षमता पर ध्यान दिया था। उस समय, एल्ब्यूमिन, फ़ाइब्रिन और ग्लूटेन जैसे प्रोटीन का अध्ययन किया गया था।

प्रोटीन, प्रोटीन पदार्थ, प्रोटीन, या प्रोटीन पदार्थ, उच्च आणविक भार (आणविक भार 5-10 हजार से 1 मिलियन या अधिक तक भिन्न होता है) प्राकृतिक पॉलिमर हैं, जिनके अणु पेप्टाइड बंधन से जुड़े अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित होते हैं।

प्रोटीन पानी में घुलनशीलता की डिग्री में भिन्न होते हैं, लेकिन अधिकांश प्रोटीन पानी में घुल जाते हैं। अघुलनशील में शामिल हैं, उदाहरण के लिए, केराटिन (प्रोटीन जो बाल, स्तनपायी फर, पक्षी पंख, आदि बनाता है) और फ़ाइब्रोइन, जो रेशम और मकड़ी के जाले का हिस्सा है। प्रोटीन को भी हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक में विभाजित किया गया है। हाइड्रोफिलिक में अघुलनशील केराटिन और फ़ाइब्रोइन सहित साइटोप्लाज्म, न्यूक्लियस और अंतरकोशिकीय पदार्थ के अधिकांश प्रोटीन शामिल हैं। हाइड्रोफोबिक में अधिकांश प्रोटीन शामिल होते हैं जो अभिन्न झिल्ली प्रोटीन के जैविक झिल्ली बनाते हैं जो झिल्ली के हाइड्रोफोबिक लिपिड के साथ बातचीत करते हैं (इन प्रोटीनों में आमतौर पर छोटे हाइड्रोफिलिक क्षेत्र होते हैं)।

गेरिट मुल्डर डच रसायनज्ञ गेरिट मुल्डर ने प्रोटीन की संरचना का विश्लेषण किया और अनुमान लगाया कि लगभग सभी प्रोटीनों का अनुभवजन्य सूत्र समान है। मूल्डर ने अमीनो एसिड प्रोटीन के टूटने वाले उत्पादों को भी निर्धारित किया और उनमें से एक (ल्यूसीन) के लिए, थोड़ी सी त्रुटि के साथ, 131 डाल्टन के आणविक द्रव्यमान को निर्धारित किया। 1836 में मुल्डर ने प्रोटीन की रासायनिक संरचना का पहला मॉडल प्रस्तावित किया। रेडिकल्स के सिद्धांत के आधार पर, उन्होंने प्रोटीन संरचना की न्यूनतम संरचनात्मक इकाई C16H24N4O5 की अवधारणा तैयार की, जिसे "प्रोटीन" कहा गया, और सिद्धांत "प्रोटीन सिद्धांत" कहा गया।

एमिल फिशर 1) 20वीं सदी की शुरुआत में, जर्मन रसायनज्ञ एमिल फिशर ने प्रयोगात्मक रूप से साबित किया कि प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। उन्होंने प्रोटीन के अमीनो एसिड अनुक्रम का पहला विश्लेषण भी किया और प्रोटियोलिसिस की घटना को समझाया।

प्रोटीन बायोमेम्ब्रेंस का आधार हैं, जो कोशिका और सेलुलर घटकों का सबसे महत्वपूर्ण घटक हैं। वे कोशिका के जीवन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, इसकी रासायनिक गतिविधि के लिए भौतिक आधार छोड़ते हैं। 2) मनुष्यों और जानवरों के लिए भोजन का सबसे महत्वपूर्ण घटक, उनके लिए आवश्यक अमीनो एसिड का आपूर्तिकर्ता 3) संरचना का स्व-संगठन, यानी। किसी दिए गए प्रोटीन की विशेषता वाली एक निश्चित स्थानिक संरचना को अनायास बनाने की इसकी क्षमता। मूलतः, शरीर की सभी गतिविधियाँ (विकास, गति, विभिन्न कार्यों का प्रदर्शन और बहुत कुछ) प्रोटीन पदार्थों से जुड़ी होती हैं। प्रोटीन के बिना जीवन की कल्पना करना असंभव है।

जेम्स सुमनेर 1) हालाँकि, जीवों में प्रोटीन की केंद्रीय भूमिका को 1926 तक मान्यता नहीं दी गई थी, जब अमेरिकी रसायनज्ञ जेम्स सुमनेर (बाद में नोबेल पुरस्कार विजेता) ने दिखाया कि एंजाइम यूरिया एक प्रोटीन है 2) शुद्ध प्रोटीन को अलग करने की कठिनाई ने उन्हें बनाया अध्ययन करना कठिन. इसलिए, पहला अध्ययन उन पॉलीपेप्टाइड्स का उपयोग करके किया गया था जिन्हें बड़ी मात्रा में शुद्ध किया जा सकता था, यानी रक्त प्रोटीन, चिकन अंडे, विभिन्न विषाक्त पदार्थ, और वध के बाद जारी पाचन/चयापचय एंजाइम।

प्रोटीन की संरचना बनाने में एक प्रमुख भूमिका आयनिक (नमक) और हाइड्रोजन बांड के साथ-साथ हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन द्वारा निभाई जाती है - जलीय वातावरण में प्रोटीन अणुओं के हाइड्रोफोबिक घटकों के बीच एक विशेष प्रकार का संपर्क। इन सभी बंधनों में अलग-अलग ताकत होती है और यह एक जटिल, बड़े प्रोटीन अणु का निर्माण सुनिश्चित करते हैं। प्रोटीन पदार्थों की संरचना और कार्यों में अंतर के बावजूद, उनकी मौलिक संरचना थोड़ी भिन्न होती है (सूखे वजन के अनुसार% में): कार्बन-51-53; ऑक्सीजन - 21.5-23.5; नाइट्रोजन - 16.8-18.4; हाइड्रोजन - 6.5-7.3; सल्फर-0.3-2.5

लिनस पॉलिंग लिनस पॉलिंग को प्रोटीन की द्वितीयक संरचना की सफलतापूर्वक भविष्यवाणी करने वाला पहला वैज्ञानिक माना जाता है। विलियम एस्टबरी यह विचार कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना अमीनो एसिड के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन का परिणाम है, 1933 में विलियम एस्टबरी, वाल्टर कॉज़मैन, काजा लिंडरस्ट्रॉम-लंगा द्वारा व्यक्त किया गया था। बाद में, वाल्टर कॉज़मैन, काज लिंडरस्ट्रॉम के काम पर भरोसा करते हुए -लंगा ने प्रोटीन की तृतीयक संरचना के निर्माण के नियमों और इस प्रक्रिया में हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन की भूमिका को समझने में महत्वपूर्ण योगदान दिया।

पेप्टाइड बंधन एक प्रोटीन अणु की संरचना संरचना के लक्षण बंधन का प्रकार जो संरचना को निर्धारित करता है ग्राफिक प्रतिनिधित्व प्राथमिक - रैखिक एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन का क्रम - रैखिक संरचना माध्यमिक - पेचदार एक पॉलीपेप्टाइड रैखिक श्रृंखला का एक हेलिक्स में घुमाव - पेचदार संरचना इंट्रामोल्युलर हाइड्रोजन बांड तृतीयक - गोलाकार एक माध्यमिक हेलिक्स की एक गेंद में पैकिंग - ग्लोमेरुलर संरचना डाइसल्फ़ाइड और आयनिक बांड

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को प्रोटीन की प्राथमिक संरचना कहा जाता है। सभी प्रकार के जीवित जीवों में विभिन्न प्रकार के प्रोटीनों की कुल संख्या द्वितीयक संरचना होती है। अधिकांश प्रोटीनों की द्वितीयक संरचना होती है, हालांकि संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में हमेशा नहीं।

एक निश्चित माध्यमिक संरचना वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं अंतरिक्ष में अलग-अलग तरीके से स्थित हो सकती हैं। इस स्थानिक व्यवस्था को तृतीयक संरचना कहा जाता है। तृतीयक संरचना के निर्माण में, हाइड्रोजन बांड के अलावा, आयनिक और हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। प्रोटीन अणु की "पैकेजिंग" की प्रकृति के आधार पर, गोलाकार, या गोलाकार, और फाइब्रिलर, या फिलामेंटस, प्रोटीन के बीच अंतर किया जाता है।

प्रोटीन के कई वर्गीकरण हैं। वे विभिन्न विशेषताओं पर आधारित हैं: जटिलता की डिग्री (सरल और जटिल); अणुओं का आकार (गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन); व्यक्तिगत सॉल्वैंट्स में घुलनशीलता (पानी में घुलनशील, पतला खारा समाधान में घुलनशील - एल्ब्यूमिन, शराब में घुलनशील - प्रोलमिन, पतला क्षार और एसिड में घुलनशील - ग्लूटेलिन); निष्पादित कार्य (उदाहरण के लिए, भंडारण प्रोटीन, कंकाल प्रोटीन, आदि)।

बाहरी कारकों (तापमान, यांत्रिक तनाव, रासायनिक एजेंटों की कार्रवाई और कई अन्य कारकों) के प्रभाव में विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की माध्यमिक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचनाओं में परिवर्तन होता है, यानी इसकी मूल स्थानिक संरचना। प्राथमिक संरचना, और इसलिए प्रोटीन की रासायनिक संरचना, नहीं बदलती है। भौतिक गुण बदलते हैं: घुलनशीलता और जलयोजन क्षमता कम हो जाती है, जैविक गतिविधि खो जाती है। प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल का आकार बदलता है और एकत्रीकरण होता है। इसी समय, कुछ रासायनिक समूहों की गतिविधि बढ़ जाती है, प्रोटीन पर प्रोटीयोलाइटिक एंजाइमों का प्रभाव सुगम हो जाता है, और इसलिए प्रोटीन अधिक आसानी से हाइड्रोलाइज्ड हो जाते हैं। खाद्य प्रौद्योगिकी में, प्रोटीन का थर्मल विकृतीकरण विशेष व्यावहारिक महत्व का है, जिसकी डिग्री तापमान, हीटिंग की अवधि और आर्द्रता पर निर्भर करती है। प्रोटीन विकृतीकरण यांत्रिक क्रिया (दबाव, रगड़, झटकों, अल्ट्रासाउंड) के कारण भी हो सकता है। अंत में, प्रोटीन का विकृतीकरण रासायनिक अभिकर्मकों (एसिड, क्षार, अल्कोहल, एसीटोन) की क्रिया के कारण होता है। इन सभी तकनीकों का खाद्य उद्योग और जैव प्रौद्योगिकी में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है।

जलयोजन की प्रक्रिया का अर्थ है प्रोटीन द्वारा पानी को बांधना, और वे हाइड्रोफिलिक गुण प्रदर्शित करते हैं: वे फूल जाते हैं, उनका द्रव्यमान और मात्रा बढ़ जाती है। प्रोटीन की सूजन उसके आंशिक विघटन के साथ होती है। व्यक्तिगत प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी उनकी संरचना पर निर्भर करती है। संरचना में मौजूद और प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित हाइड्रोफिलिक एमाइड (CO-NH-, पेप्टाइड बॉन्ड), अमाइन (NH 2) और कार्बोक्सिल (COOH) समूह पानी के अणुओं को आकर्षित करते हैं, उन्हें सख्ती से अणु की सतह पर उन्मुख करते हैं। . प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के आसपास का जलयोजन (जलीय) खोल एकत्रीकरण और अवसादन को रोकता है, और इसलिए प्रोटीन समाधान की स्थिरता में योगदान देता है। सीमित सूजन के साथ, केंद्रित प्रोटीन समाधान जेली नामक जटिल प्रणाली बनाते हैं। जेली तरल नहीं होती, लचीली होती है, उनमें प्लास्टिसिटी होती है, एक निश्चित यांत्रिक शक्ति होती है और वे अपना आकार बनाए रखने में सक्षम होती हैं। गोलाकार प्रोटीन को पानी (उदाहरण के लिए, दूध प्रोटीन) में घोलकर कम सांद्रता वाले घोल बनाकर पूरी तरह से हाइड्रेट किया जा सकता है। अनाज और आटे के प्रोटीन की हाइड्रोफिलिसिटी अनाज के भंडारण और प्रसंस्करण और बेकिंग में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है। आटा, जो बेकरी उत्पादन में प्राप्त होता है, पानी में फूला हुआ एक प्रोटीन है, एक केंद्रित जेली है जिसमें स्टार्च के दाने होते हैं।

प्रोटीन नाइट्रोजन, कार्बन डाइऑक्साइड और पानी के साथ-साथ कुछ अन्य पदार्थों का उत्पादन करने के लिए जलते हैं। दहन के साथ जले हुए पंखों की विशिष्ट गंध आती है। निम्नलिखित प्रतिक्रियाओं का उपयोग किया जाता है: ज़ैंथोप्रोटीन प्रतिक्रिया, जिसमें केंद्रित नाइट्रिक एसिड के साथ एक प्रोटीन अणु में सुगंधित और हेटरोएटोमिक चक्रों की बातचीत होती है, जिसमें पीले रंग की उपस्थिति होती है; ब्यूरेट, जिसमें प्रोटीन के कमजोर क्षारीय घोल कॉपर (II) सल्फेट के घोल के साथ परस्पर क्रिया करके Cu 2+ आयनों और पॉलीपेप्टाइड्स के बीच जटिल यौगिक बनाते हैं। प्रतिक्रिया बैंगनी-नीले रंग की उपस्थिति के साथ होती है।

2) पेप्टाइड बॉन्ड पर बायोरेट प्रतिक्रिया प्रक्रिया एक परखनली में पतला प्रोटीन घोल की 5 बूंदें डालें, 10% NaOH घोल की 3 बूंदें और 1% CuS0 4 घोल की 1 बूंद डालें। सब कुछ मिलाएं। अवलोकन: नीला-बैंगनी रंग दिखाई देता है। समीकरण: 1. बिना पतला मुर्गी के अंडे की सफेदी तैयार करना तीन मुर्गी के अंडे की सफेदी को जर्दी से अलग करें। यह मानते हुए कि एक अंडे में प्रोटीन का औसत द्रव्यमान 33 ग्राम (जर्दी 19 ग्राम) है, हमें लगभग 100 मिलीलीटर बिना पतला चिकन अंडे का सफेद भाग मिलता है। इसमें 88% पानी, 1% हाइड्रोकार्बन और 0.5% खनिज होते हैं, बाकी प्रोटीन होता है। इस प्रकार, बिना पतला चिकन अंडे का सफेद भाग प्राप्त होता है, जो 10% प्रोटीन समाधान है। 2. अंडे की एल्ब्यूमिन का पतला घोल तैयार करना एक मुर्गी के अंडे की सफेदी को जर्दी से अलग करें, इसे अच्छी तरह से फेंटें और फिर इसे 10 गुना आसुत जल की मात्रा के साथ हिलाते हुए एक फ्लास्क में मिलाएं। घोल को पानी से सिक्त धुंध की दोहरी परत के माध्यम से फ़िल्टर किया जाता है। छानने में अंडे की एल्ब्यूमिन का घोल होता है, और अंडा ग्लोब्युलिन तलछट में रहता है। अंडे की एल्बुमिन का 0.5% घोल प्राप्त होता है। निष्कर्ष: ब्यूरेट प्रतिक्रिया एक प्रोटीन में पेप्टाइड बंधन के लिए गुणात्मक है। यह क्षारीय वातावरण में CuS0 4 के साथ रंगीन जटिल यौगिक बनाने के लिए पेप्टाइड बंधन की क्षमता पर आधारित है। गुणात्मक प्रतिक्रियाओं को पूरा करने के लिए प्रोटीन समाधान तैयार करना।

3. ज़ैंथोप्रोटीन प्रतिक्रिया प्रक्रिया: सांद्र एचएन0 की 3 बूंदें, पतले अंडे की सफेदी के घोल की 3 से 5 बूंदें मिलाएं और इसे धीरे से गर्म करें। ठंडा होने के बाद (हिलाएं नहीं!) रंग दिखने तक 10% NaOH घोल की 5-10 बूंदें डालें। अवलोकन गर्म करने के बाद घोल का रंग हल्का पीला हो जाता है और ठंडा करके NaOH घोल डालने पर यह पीला-नारंगी हो जाता है। समीकरण: निष्कर्ष: ज़ैंथोप्रोटीन प्रतिक्रिया प्रोटीन में बेंजीन रिंग (ट्रिप्टोफैन, फेनिलएलनिन, टायरोसिन) युक्त अमीनो एसिड का पता लगाना संभव बनाती है। 4. एडमकिविज़ प्रतिक्रिया प्रक्रिया एक परखनली में बिना पतला प्रोटीन की 5 बूंदें और 2 मिलीलीटर बर्फ-ठंडा CH 3 COOH डालें। गठित अवक्षेप के घुलने तक थोड़ा गर्म करें। मिश्रण से परखनली को ठंडा करें। ध्यान से परखनली की दीवार पर 1 मिलीलीटर सांद्र H2S04 डालें ताकि तरल पदार्थ आपस में न मिलें। अवलोकन जब एसिटिक एसिड को परखनली में डाला जाता है, तो एक अवक्षेप बनता है, जो गर्म होने पर घुल जाता है। जब सांद्र सल्फ्यूरिक एसिड को एक परखनली में डाला जाता है, तो दो तरल पदार्थों की सीमा पर एक लाल-बैंगनी रंग की अंगूठी दिखाई देती है। समीकरण: निष्कर्ष: एडमकिविज़ की प्रतिक्रिया ट्रिप्टोफैन के लिए गुणात्मक है, क्योंकि अम्लीय वातावरण में ट्रिप्टोफैन ग्लाइऑक्सिलिक एसिड के साथ परस्पर क्रिया करता है, जो सीएच 3 सीओओएच में अशुद्धता के रूप में मौजूद होता है। 5. पिक्रिक एसिड के साथ प्रतिक्रिया प्रक्रिया: Na 2 C0 3 के कई क्रिस्टल और पिक्रिक एसिड के संतृप्त जलीय घोल की 5 बूंदों को तनु प्रोटीन घोल की 10 बूंदों में मिलाएं, मिलाएं और अल्कोहल लैंप की लौ में पीला होने तक गर्म करें। विलयन का रंग लाल हो जाता है। अवलोकन पिक्रिक एसिड मिलाने के बाद घोल पीला हो जाता है और गर्म करने पर रंग लाल हो जाता है। समीकरण: निष्कर्ष: पिक्रिक एसिड के साथ प्रतिक्रिया से व्यक्ति को कम करने की क्षमता वाले यौगिकों का पता लगाने की अनुमति मिलती है (डिकेटोपाइपरज़ीन समूहों के कारण पिक्रिक एसिड की पिक्रैमिक एसिड में कमी के आधार पर)। 6. फॉल्स प्रतिक्रिया प्रक्रिया: 30% NaOH घोल की 20 बूंदें, (CH 3 COO) 2 Pb की कुछ बूंदें, बिना पतला प्रोटीन की 10 बूंदों में मिलाएं और मिश्रण को उबालें (सावधान रहें: तरल को फेंक दिया जाता है!)। निकलने वाले अमोनिया का पता गीले लिटमस पेपर से लगाया जाता है। अवलोकन बिना पतला प्रोटीन NaOH के साथ नारंगी रंग देता है; जब (CH 3 COO) 2 Pb मिलाया जाता है और गर्म किया जाता है, तो यह काला हो जाता है। लिटमस नीला हो जाता है।

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg' alt='>प्रोटीन' विषय पर रसायन विज्ञान पर छात्रों द्वारा प्रस्तुति: "प्रोटीन" 9- बी क्लास कोश नं."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg' alt='>प्रोटीन, या प्रोटीन पदार्थ, उच्च आणविक भार (आणविक) कहलाते हैं वजन 5-10 हजार तक होता है"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg' alt='>उत्प्रेरक (एंजाइम); नियामक (हार्मोन); संरचनात्मक (कोलेजन) , फ़ाइब्रोइन); मोटर (मायोसिन); परिवहन"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg' alt='>प्रोटीन बायोमेम्ब्रेंस का आधार हैं, जो इसका सबसे महत्वपूर्ण घटक है सेल और सेलुलर घटक। वे एक कुंजी बजाते हैं"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg' alt='>मानव शरीर की रासायनिक संरचना जल - 65% वसा - 10 % प्रोटीन"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg' alt='>प्रोटीन अणुओं में α - अमीनो एसिड पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा एक साथ जुड़े होते हैं"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg' alt='>आयनिक (नमक) और हाइड्रोजन संचार, साथ ही"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg' alt='>पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को कहा जाता है प्रोटीन की प्राथमिक संरचना। सामान्य"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg' alt='>एक विशिष्ट माध्यमिक संरचना वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं अंतरिक्ष में अलग-अलग तरीके से स्थित हो सकती हैं ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg' alt='>कुछ मामलों में, व्यक्तिगत प्रोटीन हाइड्रोजन बांड, इलेक्ट्रोस्टैटिक और के माध्यम से सबयूनिट करता है अन्य इंटरैक्शन"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg' alt='>प्रोटीन अणुओं पेप्टाइड बॉन्ड की तीन संरचनाओं की विशेषताएं">!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg' alt='>प्रोटीन के कई वर्गीकरण हैं। वे विभिन्न विशेषताओं पर आधारित हैं : डिग्री कठिनाइयाँ (सरल"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg' alt='>प्रोटीन एम्फोटेरिक इलेक्ट्रोलाइट्स हैं। माध्यम के एक निश्चित पीएच मान पर (इसे समविद्युत बिंदु कहते हैं) संख्या"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg' alt='>जलयोजन की प्रक्रिया का अर्थ है प्रोटीन द्वारा पानी का बंधन, और वे हाइड्रोफिलिक गुण प्रदर्शित करते हैं: प्रफुल्लित, उन्हें"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg' alt='>बाहरी कारकों (तापमान, यांत्रिक तनाव) के प्रभाव में विकृतीकरण के दौरान , क्रिया रासायनिक एजेंट और एक संख्या"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg' alt='>फोमिंग प्रक्रिया को अत्यधिक प्रोटीन बनाने की क्षमता के रूप में समझा जाता है संकेंद्रित तरल-गैस प्रणालियाँ ", जिन्हें फोम कहा जाता है। स्थिरता"> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg' alt='>सामान्य तौर पर अमीनो एसिड के निर्माण के साथ हाइड्रोलिसिस प्रतिक्रिया हो सकती है इस प्रकार लिखा गया है: हाइड्रोलिसिस प्रोटीन">!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg' alt='>प्रोटीन जलकर नाइट्रोजन, कार्बन डाइऑक्साइड और पानी भी बनाते हैं कुछ अन्य पदार्थों के रूप में."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src='http://current5.com/pretacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg' alt='>आपके ध्यान के लिए धन्यवाद!">!}