Презентация на тема "Протеини" по химия във формат powerpoint. Презентация за ученици от 10 клас говори за това какво представляват протеините, техния качествен състав, функции и химични свойства.

Фрагменти от презентацията

катерици– високомолекулни природни съединения (биополимери), състоящи се от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки.

Качествен състав на протеините

• Съставът на протеиновите вещества включва: въглерод, водород, кислород, азот, сяра, фосфор.
• Хемоглобин – C3032H4816O872N780S8Fe4.
• Молекулното тегло на протеините варира от няколко хиляди до няколко милиона.
• Mr яйчен протеин = 36 000, Mr мускулен протеин = 1 500 000

• Първична структура– последователност на редуване на аминокиселинни остатъци в полипептидна верига.
• Вторична структура– пространствена конфигурация на полипептидната верига, тоест нейното възможно местоположение в пространството. За протеините най-често срещаният вариант на вторична структура е спиралата.
• Третична структура– триизмерната конфигурация, която една усукана спирала заема в пространството. Третичната структура обяснява спецификата на белтъчната молекула и нейната биологична активност.
• Кватернерна структура– подреждане в пространството на няколко полипептидни вериги, всяка от които има своя първична, вторична и третична структура и се нарича субединица.

Функции на протеините

• Строителство (пластмаса) – протеините участват в образуването на клетъчната мембрана, органелите и клетъчните мембрани.
• Каталитични - всички клетъчни катализатори са протеини (активни центрове на ензима).
• Моторно - контрактилните протеини предизвикват всяко движение.
• Транспорт - кръвният протеин хемоглобин свързва кислорода и го пренася до всички тъкани.
• Защитна - производството на протеинови тела и антитела за неутрализиране на чужди вещества.
• Енергия – 1 g протеин е еквивалентен на 17,6 kJ.
• Рецептивна - реакция на външен стимул

Химични свойства на протеините

• Хидролиза (киселинно-основна, ензимна), която води до образуването на аминокиселини.
• Денатурацията е нарушаване на естествената структура на протеина под въздействието на топлина или химически реагенти.
• Денатурираният протеин губи биологичните си свойства.

Цветни реакции към протеини

• Ксантопротеин - взаимодействие с концентрирана азотна киселина, което е придружено от появата на жълт цвят.
• Биурет - взаимодействието на слабо алкални разтвори на протеини с разтвор на меден (II) сулфат, в резултат на което се появява виолетово-син цвят.

Антоан Франсоа дьо Фуркроа. Протеините са въведени в отделен клас биологични молекули през 18 век в резултат на работата на френския химик Антоан Фуркроа и други учени, които отбелязват способността на протеините да коагулират (денатурират) под въздействието на топлина или киселини. По това време са изследвани протеини като албумин, фибрин и глутен.

Протеините, протеиновите вещества, Протеините или протеиновите вещества са естествени полимери с високо молекулно тегло (молекулно тегло варира от 5-10 хиляди до 1 милион или повече), чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидна връзка.

Протеините се различават по степента си на разтворимост във вода, но повечето протеини се разтварят във вода. Неразтворимите включват например кератин (протеинът, от който са изградени косата, козината на бозайниците, перата на птиците и др.) и фиброинът, който е част от коприната и паяжините. Протеините също се делят на хидрофилни и хидрофобни. Хидрофилните включват повечето протеини на цитоплазмата, ядрото и междуклетъчното вещество, включително неразтворим кератин и фиброин. Хидрофобните включват повечето от протеините, които изграждат биологичните мембрани на интегралните мембранни протеини, които взаимодействат с хидрофобните липиди на мембраната (тези протеини обикновено имат малки хидрофилни области).

Gerrit Mulder Холандският химик Gerrit Mulder анализира състава на протеините и предположи, че почти всички протеини имат подобна емпирична формула. Мълдер също така определя продуктите на разпадане на аминокиселинните протеини и за един от тях (левцин), с малка степен на грешка, определя молекулната маса от 131 далтона. През 1836 г. Мълдер предлага първия модел на химическата структура на протеините. Въз основа на теорията на радикалите той формулира концепцията за минималната структурна единица на протеиновия състав C16H24N4O5, която беше наречена „протеин“, и теорията „протеинова теория“.

Емил Фишер 1) В началото на 20 век немският химик Емил Фишер експериментално доказва, че протеините се състоят от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Той също така извърши първия анализ на аминокиселинната последователност на протеин и обясни феномена на протеолизата.

Протеините са в основата на биомембраните, най-важният компонент на клетката и клетъчните компоненти. Те играят ключова роля в живота на клетката, оставяйки, така да се каже, материалната основа за нейната химическа дейност. 2) Най-важният компонент на храната за хората и животните, доставчик на нужните им аминокиселини 3) Самоорганизация на структурата, т.е. способността му спонтанно да създава определена пространствена структура, характерна само за даден протеин. По същество всички дейности на тялото (развитие, движение, изпълнение на различни функции и много други) са свързани с протеинови вещества. Невъзможно е да си представим живота без протеини.

Джеймс Съмнър 1) Централната роля на протеините в организмите обаче не е призната до 1926 г., когато американският химик Джеймс Съмнър (по-късно носител на Нобелова награда) показва, че ензимът уреаза е протеин 2) Трудността при изолирането на чисти протеини ги прави труден за изучаване. Следователно, първите изследвания са проведени с помощта на онези полипептиди, които могат да бъдат пречистени в големи количества, тоест кръвни протеини, кокоши яйца, различни токсини и храносмилателни/метаболитни ензими, освободени след клане.

Основна роля в създаването на структурата на протеините играят йонните (солеви) и водородните връзки, както и хидрофобното взаимодействие - специален вид контакт между хидрофобните компоненти на протеиновите молекули във водна среда. Всички тези връзки имат различна сила и осигуряват образуването на сложна, голяма протеинова молекула. Въпреки разликата в структурата и функциите на протеиновите вещества, техният елементен състав варира леко (в% от сухото тегло): въглерод-51-53; кислород - 21,5-23,5; азот - 16,8-18,4; водород - 6,5-7,3; сяра-0,3-2,5

Линус Полинг Линус Полинг се счита за първия учен, успял успешно да предскаже вторичната структура на протеините. Уилям Астбъри Идеята, че вторичната структура на протеините е резултат от образуването на водородни връзки между аминокиселините, е изразена от Уилям Астбъри през 1933 г., Валтер Каузман, Кая Линдерстрьом-Ланга По-късно Валтер Каузман, разчитайки на работата на Кай Линдерстрьом -Ланга, направи значителен принос за разбирането на законите за образуване на третичната структура на протеините и ролята на хидрофобните взаимодействия в този процес.

Пептидна връзка Структура на протеинова молекула Характеристики на структурата Тип връзка, която определя структурата Графично представяне Първична - линейна Редът на редуване на аминокиселините в полипептидна верига - линейна структура Вторична - спирална Усукване на полипептидна линейна верига в спирала - спирална структура Вътрешномолекулни ВОДОРОДНИ ВРЪЗКИ Третични - глобуларни Опаковане на вторична спирала в топка - гломерулна структура Дисулфидни и йонни връзки

Първичната структура на протеина. Последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига се нарича първична структура на протеин. Общият брой на различните видове протеини във всички видове живи организми е Вторична структура Повечето протеини имат вторична структура, макар и не винаги в цялата полипептидна верига.

Полипептидните вериги с определена вторична структура могат да бъдат различно разположени в пространството. Това пространствено разположение се нарича третична структура. При формирането на третичната структура, освен водородните връзки, важна роля играят йонните и хидрофобните взаимодействия. Въз основа на естеството на "опаковката" на протеиновата молекула се прави разлика между глобуларни или сферични и фибриларни или нишковидни протеини.

Има няколко класификации на протеини. Те се основават на различни характеристики: Степен на сложност (прости и сложни); Форма на молекулите (глобуларни и фибриларни протеини); Разтворимост в отделни разтворители (водоразтворими, разтворими в разредени солеви разтвори - албумини, алкохолоразтворими - проламини, разтворими в разредени основи и киселини - глутелини); Изпълнена функция (например протеини за съхранение, скелетни протеини и др.).

По време на денатурация под въздействието на външни фактори (температура, механичен стрес, действие на химически агенти и редица други фактори) настъпва промяна във вторичната, третичната и кватернерната структура на протеиновата макромолекула, т.е. нейната естествена пространствена структура. Първичната структура и следователно химичният състав на протеина не се променя. Физичните свойства се променят: разтворимостта и способността за хидратация намаляват, биологичната активност се губи. Формата на протеиновата макромолекула се променя и настъпва агрегация. В същото време се повишава активността на определени химични групи, улеснява се ефектът на протеолитичните ензими върху протеините и следователно протеините се хидролизират по-лесно. В хранително-вкусовата технология от особено практическо значение е термичната денатурация на протеините, чиято степен зависи от температурата, продължителността на нагряване и влажността. Денатурацията на белтъците може да бъде причинена и от механично въздействие (натиск, триене, разклащане, ултразвук). И накрая, денатурацията на протеините се причинява от действието на химически реагенти (киселини, основи, алкохол, ацетон). Всички тези техники се използват широко в хранително-вкусовата промишленост и биотехнологиите.

Процесът на хидратация означава свързване на вода с протеини и те проявяват хидрофилни свойства: набъбват, увеличават масата и обема си. Подуването на протеина е придружено от частичното му разтваряне. Хидрофилността на отделните протеини зависи от тяхната структура. Хидрофилните амидни (CO-NH-, пептидна връзка), аминни (NH 2) и карбоксилни (COOH) групи, присъстващи в състава и разположени на повърхността на протеиновата макромолекула, привличат водни молекули, строго ги ориентират върху повърхността на молекулата. . Хидратиращата (водна) обвивка, обграждаща протеиновите глобули, предотвратява агрегацията и утаяването и следователно допринася за стабилността на протеиновия разтвор. При ограничено набъбване концентрираните протеинови разтвори образуват сложни системи, наречени желета. Желета не са течни, еластични, имат пластичност, определена механична якост и могат да запазят формата си. Глобуларните протеини могат да бъдат напълно хидратирани чрез разтваряне във вода (например млечни протеини), образувайки разтвори с ниски концентрации. Хидрофилността на протеините от зърно и брашно играе важна роля при съхранението и обработката на зърното и при печенето. Тестото, което се получава в хлебопекарното производство, е протеин, набъбнал във вода, концентрирано желе, съдържащо нишестени зърна.

Протеините изгарят, за да произвеждат азот, въглероден диоксид и вода, както и някои други вещества. Изгарянето е придружено от характерната миризма на изгорели пера. Използват се следните реакции: ксантопротеинова реакция, при която се осъществява взаимодействието на ароматни и хетероатомни цикли в протеинова молекула с концентрирана азотна киселина, придружено от появата на жълт цвят; биурет, при който слабо алкални разтвори на протеини взаимодействат с разтвор на меден (II) сулфат, за да образуват комплексни съединения между Cu 2+ йони и полипептиди. Реакцията е придружена от появата на виолетово-син цвят.

2) Биуретова реакция към пептидна връзка Процедура Поставете 5 капки разреден протеинов разтвор в епруветка, добавете 3 капки 10% разтвор на NaOH и 1 капка 1% разтвор на CuS0 4. Разбъркайте всичко. Наблюдения Появява се синьо-виолетов цвят. Уравнения: 1. Приготвяне на неразреден пилешки белтък Отделете белтъците на три кокоши яйца от жълтъците. Ако приемем, че средната маса на протеин в едно яйце е 33 g (жълтък 19 g), получаваме приблизително 100 ml неразреден пилешки яйчен белтък. Съдържа 88% вода, 1% въглеводороди и 0,5% минерали, останалото са протеини. Така се получава неразреден белтък от пилешко яйце, което е 10% протеинов разтвор. 2. Приготвяне на разреден разтвор на яйчен албумин Отделете белтъка на едно кокоше яйце от жълтъка, разбийте го добре и след това го смесете в колба при разклащане с 10 пъти обем дестилирана вода. Разтворът се филтрира през двуслойна марля, навлажнена с вода. Филтратът съдържа разтвор на яйчен албумин, а яйчният глобулин остава в утайката. Получава се 0,5% разтвор на яйчен албумин. Заключение: биуретовата реакция е качествена за пептидна връзка в протеин. Основава се на способността на пептидната връзка да образува оцветени комплексни съединения с CuS0 4 в алкална среда. ПРИГОТВЯНЕ НА ПРОТЕИНОВИ РАЗТВОРИ ЗА ПРОВЕЖДАНЕ НА КАЧЕСТВЕНИ РЕАКЦИИ.

3. Ксантопротеинова реакция. Процедура: Добавете 3 капки концентриран HNO3 към 5 капки разреден разтвор на яйчен белтък и внимателно загрейте. След охлаждане (не разклащайте!) добавете 5-10 капки 10% разтвор на NaOH до оцветяване. Наблюдения След нагряване цветът на разтвора става бледожълт, а след охлаждане и добавяне на разтвор на NaOH става жълто-оранжев. Уравнение: Заключение: ксантопротеиновата реакция позволява да се открият в протеина аминокиселини, съдържащи бензенов пръстен (триптофан, фенилаланин, тирозин). 4. Реакция на Адамкевич Процедура Поставете 5 капки неразреден протеин и 2 ml леденостуден CH 3 COOH в епруветка. Загрейте леко, докато образувалата се утайка се разтвори. Охладете епруветката със сместа. Внимателно се налива 1 ml концентрирана H 2 S0 4 по стената на епруветката, така че течностите да не се смесят. Наблюдения Когато в епруветка се добави оцетна киселина, се образува утайка, която се разтваря при нагряване. Когато в епруветка се добави концентрирана сярна киселина, на границата на двете течности се появява червено-виолетов пръстен. Уравнения: Заключение: Реакцията на Адамкевич е качествена за триптофан, тъй като последният в кисела среда взаимодейства с глиоксиловата киселина, присъстваща в CH 3 COOH като примес. 5. Реакция с пикринова киселина Процедура: Добавете няколко кристала Na 2 C0 3 и 5 капки наситен воден разтвор на пикринова киселина към 10 капки разреден протеинов разтвор, разбъркайте и загрейте в пламъка на спиртна лампа до жълт цвят от разтвора се променя в червено. Наблюдения След добавяне на пикринова киселина разтворът става жълт, а след нагряване цветът се променя в червено. Уравнение: Заключение: реакцията с пикринова киселина позволява да се открият съединения с редуцираща способност (въз основа на редукция на пикринова киселина до пикрамова киселина поради дикетопиперазинови групи). 6. Реакция на Фол. Процедура: Добавете 20 капки 30% разтвор на NaOH, няколко капки (CH 3 COO) 2 Pb към 10 капки неразреден протеин и кипнете сместа (внимавайте: течността се изхвърля!). Отделеният амоняк се открива с мокра лакмусова хартия. Наблюдения Неразреденият протеин дава оранжев цвят с NaOH; когато се добави (CH 3 COO) 2 Pb и се нагрее, той става черен. Лакмусът става син.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Протеини. Презентация по химия на тема: "Протеини" от ученици 9- б клас КОШ бр."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Протеините или протеиновите вещества се наричат ​​високомолекулни вещества (молекулни теглото варира от 5-10 хиляди"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">каталитични (ензими); регулаторни (хормони); структурни (колаген) , фиброин); двигателен (миозин); транспорт"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Протеините са в основата на биомембраните, най-важният компонент на клетка и клетъчни компоненти Те играят ключ"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Химичен състав на човешкото тяло ВОДА – 65% МАЗНИНИ – 10 % ПРОТЕИНИ"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">В протеиновите молекули α-аминокиселините са свързани заедно чрез пептидни връзки"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Йонни (сол) и водородни комуникации, както и"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидна верига се нарича първична структура на протеин Общи"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Полипептидните вериги със специфична вторична структура могат да бъдат различно разположени в пространството ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">В някои случаи отделните протеинови субединици чрез водородни връзки, електростатични и други взаимодействия"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Характеристики на трите структури на протеиновите молекули Пептидна връзка">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Има няколко класификации на протеини. Те се основават на различни характеристики : Трудности със степента (прости"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Протеините са амфотерни електролити. При определена стойност на pH на средата (нарича се изоелектрична точка) число"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Процесът на хидратация означава свързване на вода от протеини и те проявяват хидрофилни свойства: набъбват, тях"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">По време на денатурация под въздействието на външни фактори (температура, механично напрежение) , действие химични агенти и бр"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Процесът на разпенване се разбира като способността на протеините да образуват силно концентрирани течно-газови системи", наречени пени. Стабилност"> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Реакцията на хидролиза с образуването на аминокиселини като цяло може да бъде написана както следва: Хидролизни протеини">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Протеините изгарят, за да произвеждат също азот, въглероден диоксид и вода като някои други вещества."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Благодаря ви за вниманието!">!}