विकृतीकरण विभिन्न कारकों के प्रभाव में एक प्रोटीन अणु (द्वितीयक, तृतीयक, चतुर्धातुक) के संगठन के उच्चतम स्तरों के उल्लंघन की एक प्रक्रिया है।

इस मामले में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सामने आती है और एक खुला रूप में या एक अव्यवस्थित कुंडल के रूप में समाधान में होती है।

विकृतीकरण के दौरान, जलयोजन खोल खो जाता है और प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है और साथ ही साथ अपने मूल गुणों को खो देता है।

विकृतीकरण भौतिक कारकों के कारण होता है: तापमान, दबाव, यांत्रिक प्रभाव, अल्ट्रासोनिक और आयनकारी विकिरण; रासायनिक कारक: अम्ल, क्षार, कार्बनिक सॉल्वैंट्स, एल्कलॉइड, भारी धातु लवण।

विकृतीकरण 2 प्रकार के होते हैं:

1. प्रतिवर्ती विकृतीकरण - पुनर्संयोजन या पुनर्सक्रियन एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें विकृत प्रोटीन, विकृतीकरण पदार्थों को हटाने के बाद, जैविक गतिविधि की बहाली के साथ मूल संरचना में खुद को पुन: व्यवस्थित करता है।
2. अपरिवर्तनीय विकृतीकरण एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें विकृतीकरण एजेंटों को हटाने के बाद जैविक गतिविधि को बहाल नहीं किया जाता है।

विकृत प्रोटीन के गुण।

1. देशी प्रोटीन अणु की तुलना में प्रतिक्रियाशील या कार्यात्मक समूहों की संख्या में वृद्धि (ये COOH, NH 2, SH, OH समूह, अमीनो एसिड के साइड रेडिकल के समूह हैं)।

2. प्रोटीन घुलनशीलता और वर्षा में कमी (हाइड्रेशन शेल के नुकसान से जुड़ी), प्रोटीन अणु का खुलासा, हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स के "पता लगाने" और ध्रुवीय समूहों के आरोपों को बेअसर करने के साथ।

3. प्रोटीन अणु के विन्यास में परिवर्तन।

4. मूल संरचना के उल्लंघन के कारण जैविक गतिविधि का नुकसान।

5. देशी प्रोटीन की तुलना में प्रोटियोलिटिक एंजाइमों द्वारा आसान दरार - एक कॉम्पैक्ट देशी संरचना के विस्तारित ढीले रूप में संक्रमण से प्रोटीन के पेप्टाइड बॉन्ड तक एंजाइम की पहुंच की सुविधा होती है, जिसे वे नष्ट कर देते हैं।

हाइड्रोलिसिस के एंजाइमेटिक तरीके कुछ अमीनो एसिड के बीच पेप्टाइड बॉन्ड को साफ करने वाले प्रोटियोलिटिक एंजाइम की कार्रवाई की चयनात्मकता पर आधारित होते हैं।

पेप्सिन फेनिलएलनिन, टायरोसिन और ग्लूटामिक एसिड अवशेषों द्वारा निर्मित बंधनों को साफ करता है।

ट्रिप्सिन आर्जिनिन और लाइसिन के बीच के बंधन को तोड़ता है।

काइमोट्रिप्सिन ट्रिप्टोफैन, टायरोसिन और फेनिलएलनिन के बंधनों को हाइड्रोलाइज करता है।

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, साथ ही आयनिक और हाइड्रोजन बॉन्ड, कमजोर लोगों में से हैं, क्योंकि उनकी ऊर्जा कमरे के तापमान पर परमाणुओं की थर्मल गति की ऊर्जा से थोड़ी अधिक होती है (अर्थात, किसी दिए गए तापमान पर भी, बॉन्ड को तोड़ा जा सकता है)।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों के बीच कई कमजोर बंधनों के उद्भव के कारण विशेषता प्रोटीन संरचना को बनाए रखना संभव है।

हालांकि, प्रोटीन में स्थिर (ब्राउनियन) गति में बड़ी संख्या में परमाणु होते हैं, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों के छोटे आंदोलनों की ओर जाता है, जो आमतौर पर प्रोटीन की समग्र संरचना और इसके कार्य को बाधित नहीं करते हैं। नतीजतन, प्रोटीन में गठनात्मक लचीलापन होता है - कुछ के टूटने और अन्य कमजोर बंधनों के गठन के कारण संरचना में छोटे बदलावों की प्रवृत्ति। जब पर्यावरण के रासायनिक और भौतिक साधनों में परिवर्तन होता है, साथ ही जब प्रोटीन अन्य अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो प्रोटीन की संरचना बदल सकती है। इस मामले में, न केवल एक अन्य अणु के संपर्क में साइट की स्थानिक संरचना में परिवर्तन होता है, बल्कि समग्र रूप से प्रोटीन की संरचना भी होती है। एक जीवित कोशिका में प्रोटीन के कामकाज में गठनात्मक परिवर्तन बहुत बड़ी भूमिका निभाते हैं।

प्रोटीन विकृतीकरण- यह विभिन्न बाहरी प्रभावों के प्रभाव में एक प्रोटीन अणु की मूल स्थानिक संरचना का उल्लंघन है, साथ ही उनके भौतिक रासायनिक और जैविक गुणों में परिवर्तन होता है। इस मामले में, प्रोटीन अणु की माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं का उल्लंघन होता है, और प्राथमिक, एक नियम के रूप में, रहता है।

विभिन्न विकिरणों, अम्लों, क्षारों, तेज यांत्रिक प्रभावों और अन्य कारकों के प्रभाव में खाद्य उत्पादों को गर्म करने और जमने के दौरान प्रोटीन का विकृतीकरण होता है।

जब प्रोटीन विकृत हो जाते हैं, तो निम्नलिखित मुख्य परिवर्तन होते हैं:

प्रोटीन की घुलनशीलता तेजी से कम हो जाती है;

खोई हुई जैविक गतिविधि, जलयोजन क्षमता और प्रजाति विशिष्टता;

प्रोटियोलिटिक एंजाइमों द्वारा आक्रमण क्षमता में सुधार होता है;

प्रोटीन की प्रतिक्रियाशीलता बढ़ जाती है;

प्रोटीन अणुओं का एकत्रीकरण होता है;

प्रोटीन अणु का आवेश शून्य होता है।

थर्मल विकृतीकरण के परिणामस्वरूप प्रोटीन द्वारा जैविक गतिविधि का नुकसान एंजाइमों की निष्क्रियता और सूक्ष्मजीवों की मृत्यु की ओर जाता है।

प्रोटीन द्वारा प्रजातियों की विशिष्टता के नुकसान के परिणामस्वरूप, उत्पाद का पोषण मूल्य कम नहीं होता है।

आइए हम प्रोटीन अणुओं के सबसे सामान्य थर्मल विकृतीकरण पर विचार करें, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच कमजोर क्रॉस-लिंकेज के विनाश और हाइड्रोफोबिक के कमजोर होने और प्रोटीन श्रृंखलाओं के बीच अन्य इंटरैक्शन के साथ। नतीजतन, प्रोटीन अणु में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना बदल जाती है। उदाहरण के लिए, फाइब्रिलर प्रोटीन अपनी लोच बदलते हैं, प्रोटीन ग्लोब्यूल्स गोलाकार प्रोटीन में प्रकट होते हैं, इसके बाद एक नए प्रकार में जमावट होता है। इस मामले में एक प्रोटीन अणु के मजबूत (सहसंयोजक) बंधन नहीं टूटे हैं। गोलाकार प्रोटीन घुलनशीलता, चिपचिपाहट, आसमाटिक गुण और इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता को बदलते हैं।

प्रत्येक प्रोटीन का एक विशिष्ट विकृतीकरण तापमान (t) होता है। मछली प्रोटीन के लिए, टी = 30 डिग्री सेल्सियस, अंडे का सफेद भाग, टी = 55 डिग्री सेल्सियस, मांस, टी = 55 ... 60 डिग्री सेल्सियस, आदि।

प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रोलाइटिक बिंदु के करीब पीएच मान पर, विकृतीकरण कम तापमान पर होता है और अधिकतम प्रोटीन निर्जलीकरण के साथ होता है। माध्यम के पीएच में बदलाव प्रोटीन की थर्मल स्थिरता में वृद्धि में योगदान देता है।

व्यंजन की गुणवत्ता में सुधार के लिए माध्यम के पीएच में प्रत्यक्ष परिवर्तन व्यापक रूप से प्रौद्योगिकी में उपयोग किए जाते हैं। इसलिए, जब मांस, मछली, मैरीनेटिंग, तलने से पहले, एसिड, वाइन या अन्य अम्लीय सीज़निंग को उत्पाद प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु के नीचे पीएच मान के साथ एक अम्लीय वातावरण बनाने के लिए जोड़ें। इन परिस्थितियों में, भोजन में प्रोटीन का निर्जलीकरण कम हो जाता है और तैयार पकवान अधिक रसदार हो जाता है।

प्रोटीन का विकृतीकरण तापमान अन्य, अधिक थर्मोस्टेबल प्रोटीन और कुछ गैर-प्रोटीन पदार्थों की उपस्थिति में बढ़ता है, उदाहरण के लिए, सुक्रोज।

कुछ प्रोटीनों का विकृतीकरण प्रोटीन विलयन (उदाहरण के लिए, दूध कैसिइन में) में दृश्य परिवर्तन के बिना हो सकता है। पके हुए खाद्य पदार्थों में कुछ एंजाइम सहित कुछ देशी, गैर-विकृत प्रोटीन हो सकते हैं।

विकृत प्रोटीन एक दूसरे के साथ बातचीत करने में सक्षम हैं। जब विकृत प्रोटीन अणुओं के बीच अंतर-आणविक बंधनों के कारण एकत्र होते हैं, तो मजबूत, उदाहरण के लिए, डाइसल्फ़ाइड बांड, और कमजोर वाले, उदाहरण के लिए, हाइड्रोजन वाले, दोनों बनते हैं।

एकत्र होने पर, बड़े कण बनते हैं। उदाहरण के लिए, दूध उबालते समय, विकृत लैक्टोएल्ब्यूमिन के गुच्छे अवक्षेपित होते हैं, मांस और मछली के शोरबा की सतह पर प्रोटीन के गुच्छे और झाग बनते हैं।

जब प्रोटीन को अधिक सांद्र प्रोटीन विलयनों में विकृत किया जाता है, तो उनके एकत्रीकरण के परिणामस्वरूप, एक जेली बनती है जो सिस्टम में निहित सभी पानी को बरकरार रखती है।

मांसपेशियों के प्रोटीन में मुख्य विकृतीकरण परिवर्तन तब पूरा होता है जब वे 65 ° C तक पहुँच जाते हैं, जब प्रोटीन की कुल मात्रा का 90% से अधिक विकृत हो जाता है। टी = 70 डिग्री सेल्सियस पर, मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन का विकृतीकरण शुरू होता है, ग्लोबिन और हीम के बीच के बंधन के कमजोर होने के साथ, जो तब अलग हो जाता है और ऑक्सीकरण होने पर रंग बदलता है, जिसके परिणामस्वरूप मांस का रंग बन जाता है भूरा-भूरा।

जब मांस को गर्म किया जाता है, तो संयोजी ऊतक प्रोटीन के साथ महत्वपूर्ण विकृतीकरण परिवर्तन होते हैं। टी = 58 ... 62 डिग्री सेल्सियस तक आर्द्र वातावरण में कोलेजन को गर्म करने से इसकी "वेल्डिंग" होती है, जिसमें हाइड्रोजन बॉन्ड का हिस्सा जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को त्रि-आयामी संरचना में रखता है, कमजोर हो जाता है और टूट जाता है। उसी समय, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं मुड़ी हुई और मुड़ी हुई होती हैं, उनके बीच नए हाइड्रोजन बांड दिखाई देते हैं, जिनमें एक यादृच्छिक चरित्र होता है। नतीजतन, कोलेजन फाइबर छोटा और मोटा हो जाता है।

गर्मी-विकृत कोलेजन अधिक लोचदार और नमी-अवशोषित हो जाता है, और इसकी ताकत काफी कम हो जाती है। कोलेजन की प्रतिक्रियाशीलता भी बढ़ जाती है, और यह पेप्सिन और ट्रिप्सिन की क्रिया के लिए अधिक सुलभ हो जाता है, जिससे इसकी पाचनशक्ति बढ़ जाती है। ये सभी परिवर्तन जितने अधिक होते हैं, तापमान उतना ही अधिक होता है और ताप जितना लंबा होता है।

विकृतीकरण- रासायनिक या भौतिक प्रभावों के प्रभाव में किसी पदार्थ के प्राकृतिक गुणों में महत्वपूर्ण परिवर्तन। शब्द "विकृतीकरण" आमतौर पर प्रोटीन पर लागू होता है (देखें)। तापमान में वृद्धि, उच्च हाइड्रोस्टेटिक दबाव, अल्ट्रासाउंड, आयनकारी विकिरण, पीएच में तेज बदलाव, कुछ रसायनों के अलावा के प्रभाव में देशी अनूठी संरचना का उल्लंघन। पदार्थ जो गैर-सहसंयोजक बंधों को तोड़ते हैं (जैसे, यूरिया, गुआनिडीन लवण, ट्राइफ्लोरोएसेटिक या ट्राइक्लोरोएसेटिक टू-टी) को सामान्य शब्द "प्रोटीन विकृतीकरण" कहा जाता है। देशी प्रोटीन अणु को आंतरिक क्रम की विशेषता है, जो कई संरचनात्मक तत्वों के बीच गैर-सहसंयोजक बंधनों की एक प्रणाली द्वारा समर्थित है। डी के साथ, इस आदेश का उल्लंघन किया जाता है। प्रोटीन अणु में सहसंयोजक (रासायनिक) बंधन डी से प्रभावित नहीं होते हैं, और प्रोटीन की प्राथमिक संरचना संरक्षित होती है। उच्च-क्रम संरचनाएं - माध्यमिक या तृतीयक - पूरी तरह से या बड़े पैमाने पर बाधित हैं। प्रोटीन के डी के समान अणुओं की मूल अवस्था में परिवर्तन, न्यूक्लिक एसिड के लिए भी जाना जाता है (देखें)।

जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन - एंजाइम, एंटीबॉडी, आदि - डी के दौरान निष्क्रिय होते हैं। इसका कारण यह है कि डी। की प्रक्रिया में, सक्रिय केंद्र परेशान होते हैं - प्रोटीन अणुओं के ठीक-ठीक संगठित खंड जो संबंधित बायोल, फ़ंक्शन के लिए सीधे जिम्मेदार होते हैं। भौतिक रसायन। डी के साथ होने वाले परिवर्तन भी प्रोटीन की क्रमबद्ध संरचना के उल्लंघन से जुड़े हैं। इस प्रकार, डी में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के स्पाइरलाइज्ड खंड परेशान होते हैं (अलग-अलग डिग्री तक), जो कि संबंधित स्पेक्ट्रोपोलेरिमेट्रिक शिफ्ट द्वारा तय किया जाता है। एक प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एक घनी पैक से एक अव्यवस्थित और गतिशील अवस्था में संक्रमण के कारण उनके समाधानों की चिपचिपाहट और अन्य हाइड्रोडायनामिक गुणों में परिवर्तन होता है। डी की अवस्था में, जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अधिक गतिशील हो जाती है, तो सामान्य प्रतिक्रियाशीलता रासायनिक होती है। समूह बढ़ जाते हैं। कई देशी प्रोटीनों में मौजूद गैर-अनुमापन (यानी, प्रतिक्रिया नहीं करने वाला) सल्फ़हाइड्रील (एसएच-) और कुछ अन्य समूहों को आमतौर पर डी के बाद शीर्षक दिया जाता है। डी के परिणामस्वरूप कुछ रंगों के साथ प्रोटीन की बातचीत में तेजी से वृद्धि होती है। उपलब्धता में वृद्धि के कारण और विभिन्न रसायनों की प्रतिक्रियाशीलता में वृद्धि। डी पर समूह। व्यक्तिगत प्रोटीन अणुओं के बीच बातचीत की डिग्री बहुत दृढ़ता से बढ़ जाती है। विकृत अवस्था में, प्रोटीन आसानी से एकत्र हो जाते हैं, अर्थात विकृत प्रोटीन आसानी से अवक्षेपित, जमा हुआ या रोमनकृत हो जाते हैं। डी के बाद प्रोटीन को भंग अवस्था में संरक्षित करने के लिए, घुलनशील पदार्थों - डिटर्जेंट (देखें), यूरिया, आदि का उपयोग करना आवश्यक है।

डी. प्रोटीन आमतौर पर गर्मी सामग्री और एन्ट्रॉपी (ऊष्मप्रवैगिकी देखें) में उल्लेखनीय वृद्धि के साथ होते हैं, हालांकि ये परिवर्तन पर्यावरणीय परिस्थितियों पर निर्भर करते हैं। सरलतम मामलों में, डी. प्रणाली में, जाहिरा तौर पर, प्रोटीन के केवल दो रूप होते हैं - देशी और पूरी तरह से विकृत। जैसे-जैसे डी. प्रगति करता है, प्रोटीन किसी भी मध्यवर्ती रूपों के ध्यान देने योग्य गठन के बिना एक रूप से दूसरे रूप में गुजरता है और इसलिए, प्रोटीन अणु का संपूर्ण विकृतीकरण संक्रमण एक छलांग के रूप में आगे बढ़ता है। अन्य मामलों में, विकृतीकरण के कैनेटीक्स प्रतिक्रिया के दौरान प्रोटीन के कई अपेक्षाकृत स्थिर गैर-देशी रूपों के गठन को इंगित करता है, जो एक अधिक जटिल संक्रमण योजना से मेल खाती है। लेकिन अगर डी। के दौरान प्रोटीन अणु कई गठनात्मक परिवर्तनों से गुजरता है, तो उनमें से प्रत्येक सहकारी है, अर्थात इसमें बड़ी संख्या में अन्योन्याश्रित प्रतिक्रियाएं शामिल हैं, जिसमें गैर-सहसंयोजक बंधों का निर्माण और टूटना शामिल है।

अतीत में, डी। को एक अपरिवर्तनीय प्रक्रिया के रूप में माना जाता था, एक प्रोटीन के राज्य में संक्रमण के रूप में न्यूनतम स्तर की मुक्त ऊर्जा के साथ। अब यह सर्वविदित है कि डी प्रतिवर्ती है।

केमिस्ट्स हैंडबुक 21

वास्तव में, अपरिवर्तनीयता की शुरुआत होती है, जैसा कि यह निकला, सहवर्ती प्रतिक्रियाओं द्वारा - प्रोटीन एकत्रीकरण, नए डाइसल्फ़ाइड (एसएस) बांडों के गठन के साथ एसएच-समूहों का ऑक्सीकरण, आदि। तुरंत विकृतीकरण एजेंट की समाप्ति पर।

यदि D. अनिवार्य रूप से एक भौतिक है। संक्रमण क्रम - विकार, फिर पुनर्जीवन में बायोल स्पष्ट रूप से प्रकट होता है, प्रोटीन की एक विशेषता आत्म-संगठन की क्षमता है, जिस पथ को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना, यानी वंशानुगत जानकारी द्वारा निर्धारित किया जाता है। एक जीवित कोशिका की स्थितियों के तहत, यह जानकारी संभवतः राइबोसोम पर जैवसंश्लेषण के दौरान या बाद में एक मूल प्रोटीन अणु में एक यादृच्छिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के परिवर्तन के लिए महत्वपूर्ण है।

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प्रोटीन विकृतीकरण

विकृतीकरण- यह बाहरी प्रभावों के प्रभाव में प्रोटीन अणु की मूल स्थानिक संरचना का उल्लंघन है।

इन बाहरी प्रभावों में हीटिंग (थर्मल विकृतीकरण) शामिल हैं; मिलाते हुए, कोड़े मारना और अन्य तेज यांत्रिक प्रभाव (सतह विकृतीकरण); हाइड्रोजन या हाइड्रॉक्सिल आयनों की उच्च सांद्रता (एसिड या क्षारीय विकृतीकरण); भोजन के सुखाने और जमने आदि के दौरान गहन निर्जलीकरण।

सार्वजनिक खानपान उत्पादों के उत्पादन की तकनीकी प्रक्रियाओं के लिए प्रोटीन का थर्मल विकृतीकरण सबसे बड़ा व्यावहारिक महत्व है। जब प्रोटीन को गर्म किया जाता है, तो प्रोटीन अणुओं में परमाणुओं और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की ऊष्मीय गति बढ़ जाती है, जिसके परिणामस्वरूप पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (उदाहरण के लिए, हाइड्रोजन) के बीच तथाकथित कमजोर क्रॉस-लिंक नष्ट हो जाते हैं, और हाइड्रोफोबिक और पक्ष के बीच अन्य इंटरैक्शन जंजीरें कमजोर हो जाती हैं। नतीजतन, प्रोटीन अणु में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना बदल जाती है। गोलाकार प्रोटीन में, प्रोटीन ग्लोब्यूल्स एक नए प्रकार में बाद के जमावट के साथ प्रकट होते हैं; इस तरह की पुनर्व्यवस्था के दौरान एक प्रोटीन अणु (पेप्टाइड, डाइसल्फ़ाइड) के मजबूत (सहसंयोजक) बंधनों का उल्लंघन नहीं होता है। फाइब्रिलर कोलेजन प्रोटीन के थर्मल विकृतीकरण को पिघलने के रूप में दर्शाया जा सकता है, क्योंकि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच बड़ी संख्या में क्रॉस-लिंक के विनाश के परिणामस्वरूप, इसकी फाइब्रिलर संरचना गायब हो जाती है, और कोलेजन फाइबर एक निरंतर कांच के द्रव्यमान में बदल जाते हैं।

विकृतीकरण के दौरान प्रोटीन के आणविक पुनर्व्यवस्था में, एक सक्रिय भूमिका पानी की होती है, जो विकृत प्रोटीन की एक नई संरचना संरचना के निर्माण में शामिल होती है। पूरी तरह से निर्जलित प्रोटीन, क्रिस्टलीय रूप में पृथक, बहुत स्थिर होते हैं और 100 डिग्री सेल्सियस और उससे अधिक के तापमान तक लंबे समय तक गर्म होने पर भी विकृत नहीं होते हैं। बाहरी प्रभावों का विकृतीकरण प्रभाव जितना मजबूत होता है, प्रोटीन का जलयोजन उतना ही अधिक होता है और घोल में उनकी सांद्रता कम होती है।

प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण गुणों में परिवर्तन के साथ विकृतीकरण होता है: जैविक गतिविधि का नुकसान, प्रजातियों की विशिष्टता, हाइड्रेट करने की क्षमता (विघटित, प्रफुल्लित); प्रोटियोलिटिक एंजाइम (पाचन वाले सहित) द्वारा बेहतर आक्रमण क्षमता; प्रोटीन की प्रतिक्रियाशीलता में वृद्धि; प्रोटीन अणुओं का एकत्रीकरण।

उनके थर्मल विकृतीकरण के परिणामस्वरूप प्रोटीन द्वारा जैविक गतिविधि के नुकसान से पौधों और जानवरों की कोशिकाओं में निहित एंजाइमों की निष्क्रियता होती है, साथ ही सूक्ष्मजीवों की मृत्यु होती है जो उनके उत्पादन, परिवहन और भंडारण के दौरान उत्पादों में प्रवेश करते हैं। सामान्य तौर पर, इस प्रक्रिया का सकारात्मक मूल्यांकन किया जाता है, क्योंकि तैयार उत्पाद, सूक्ष्मजीवों के साथ इसके पुन: संदूषण की अनुपस्थिति में, अपेक्षाकृत लंबे समय (ठंडा या जमे हुए) के लिए संग्रहीत किया जा सकता है।

प्रोटीन द्वारा प्रजातियों की विशिष्टता के नुकसान के परिणामस्वरूप, उत्पाद का पोषण मूल्य कम नहीं होता है। कुछ मामलों में, प्रोटीन की इस संपत्ति का उपयोग तकनीकी प्रक्रिया को नियंत्रित करने के लिए किया जाता है। उदाहरण के लिए, मांस के क्रोमोप्रोटीन के रंग में परिवर्तन, मायोग्लोबिन, लाल से हल्के भूरे रंग में, अधिकांश मांस व्यंजनों की पाक तत्परता का न्याय किया जाता है।

प्रोटीन द्वारा जलयोजन क्षमता के नुकसान को इस तथ्य से समझाया जाता है कि जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना में परिवर्तन होता है, तो हाइड्रोफोबिक समूह प्रोटीन अणुओं की सतह पर दिखाई देते हैं, और हाइड्रोफिलिक समूह इंट्रामोल्युलर बॉन्ड के गठन के परिणामस्वरूप अवरुद्ध हो जाते हैं।

प्रोटीयोलाइटिक एंजाइमों द्वारा विकृत प्रोटीन के हाइड्रोलिसिस में सुधार, कई रासायनिक अभिकर्मकों के प्रति इसकी संवेदनशीलता में वृद्धि इस तथ्य से समझाया गया है कि देशी प्रोटीन में पेप्टाइड समूह और कई कार्यात्मक (प्रतिक्रियाशील) समूह बाहरी हाइड्रेशन शेल द्वारा परिरक्षित होते हैं या स्थित होते हैं प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर और इस प्रकार बाहरी प्रभावों से सुरक्षित रहता है।

विकृतीकरण होने पर, ये समूह प्रोटीन अणु की सतह पर दिखाई देते हैं।

एकत्रीकरण - यह विकृत प्रोटीन अणुओं की परस्पर क्रिया है, जिसके परिणामस्वरूप अंतर-आणविक बंधन बनते हैं, दोनों मजबूत, उदाहरण के लिए, डाइसल्फ़ाइड और कई कमजोर वाले।

प्रोटीन अणुओं के एकत्रीकरण का परिणाम बड़े कणों का निर्माण होता है। समाधान में प्रोटीन की सांद्रता के आधार पर प्रोटीन कणों के आगे एकत्रीकरण के परिणाम भिन्न होते हैं। कम सांद्रता वाले घोलों में, प्रोटीन के गुच्छे बनते हैं जो तरल की सतह पर अवक्षेपित या तैरते हैं (अक्सर फोम के निर्माण के साथ)। इस प्रकार के एकत्रीकरण के उदाहरण विकृत लैक्टोएल्ब्यूमिन फ्लेक्स (दूध उबालने के दौरान), मांस और मछली शोरबा की सतह पर प्रोटीन के फ्लेक्स और फोम के गठन की वर्षा हैं। इन समाधानों में प्रोटीन की सांद्रता 1% से अधिक नहीं होती है।

जब प्रोटीन को अधिक सांद्र प्रोटीन विलयनों में विकृत किया जाता है, तो उनके एकत्रीकरण के परिणामस्वरूप, एक सतत जेली बनती है, जो सिस्टम में निहित सभी पानी को बरकरार रखती है। मांस, मछली, अंडे और उनके आधार पर विभिन्न मिश्रणों के गर्मी उपचार के दौरान इस प्रकार का प्रोटीन एकत्रीकरण देखा जाता है। प्रोटीन की इष्टतम सांद्रता जिस पर प्रोटीन समाधान हीटिंग की स्थिति में निरंतर जेली बनाते हैं अज्ञात है। यह ध्यान में रखते हुए कि प्रोटीन के जेल की क्षमता अणुओं के विन्यास (विषमता) पर निर्भर करती है, यह माना जाना चाहिए कि विभिन्न प्रोटीनों के लिए संकेतित एकाग्रता सीमाएं अलग-अलग हैं।

अधिक या कम पानी वाली जेली की अवस्था में प्रोटीन थर्मल विकृतीकरण के दौरान सघन हो जाते हैं, अर्थात। उनका निर्जलीकरण पर्यावरण में तरल के अलग होने के साथ होता है। हीटिंग के अधीन जेली, एक नियम के रूप में, मूल प्रोटीन की मूल जेली की तुलना में कम मात्रा, द्रव्यमान, प्लास्टिसिटी, साथ ही यांत्रिक शक्ति और अधिक लोच में वृद्धि होती है। ये परिवर्तन विकृत प्रोटीन अणुओं के एकत्रीकरण का भी परिणाम हैं। ऐसी संकुचित जेली की रियोलॉजिकल विशेषताएं तापमान, माध्यम के पीएच और हीटिंग की अवधि पर निर्भर करती हैं।

जेली में प्रोटीन का विकृतीकरण, उनके संघनन और पानी के पृथक्करण के साथ, मांस, मछली, उबलती फलियां, बेकिंग आटा उत्पादों के गर्मी उपचार के दौरान होता है।

प्रत्येक प्रोटीन का एक विशिष्ट विकृतीकरण तापमान होता है। खाद्य उत्पादों और अर्ध-तैयार उत्पादों में, सबसे कम तापमान स्तर आमतौर पर नोट किया जाता है, जिस पर सबसे अधिक लेबिल प्रोटीन के दृश्य विकृतीकरण परिवर्तन शुरू होते हैं। उदाहरण के लिए, मछली प्रोटीन के लिए, यह तापमान लगभग 30 सी, अंडे का सफेद - 55 सी है।

प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु के करीब पीएच मान पर, विकृतीकरण कम तापमान पर होता है और अधिकतम प्रोटीन निर्जलीकरण के साथ होता है। माध्यम के पीएच में एक तरफ या दूसरी तरफ प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु से बदलाव से इसकी थर्मल स्थिरता बढ़ जाती है। इस प्रकार, ग्लोब्युलिन एक्स मछली के मांसपेशी ऊतक से पृथक होता है, जिसमें पीएच 6.0 पर एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु होता है, कमजोर अम्लीय माध्यम (पीएच 6.5) में 50 डिग्री सेल्सियस पर और तटस्थ (पीएच 7.0) वातावरण में 80 डिग्री सेल्सियस पर विकृत होता है।

माध्यम की प्रतिक्रिया उत्पादों के गर्मी उपचार के दौरान जेली में प्रोटीन के निर्जलीकरण की डिग्री को भी प्रभावित करती है। व्यंजनों की गुणवत्ता में सुधार के लिए पर्यावरण की प्रतिक्रिया में एक निर्देशित परिवर्तन व्यापक रूप से प्रौद्योगिकी में उपयोग किया जाता है।

प्रोटीन विकृतीकरण क्या है

इसलिए, जब पोल्ट्री, मछली, स्टू मांस, तलने से पहले मांस और मछली को मैरीनेट करना, एसिड, वाइन या अन्य अम्लीय सीज़निंग को पीएच मान के साथ एक अम्लीय वातावरण बनाने के लिए जोड़ें जो उत्पाद प्रोटीन के आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु से काफी नीचे है। इन परिस्थितियों में, जेली में प्रोटीन का निर्जलीकरण कम हो जाता है और तैयार उत्पाद अधिक रसदार हो जाता है।

एक अम्लीय वातावरण में, मांस और मछली का कोलेजन सूज जाता है, इसका विकृतीकरण तापमान कम हो जाता है, ग्लूटिन में संक्रमण तेज हो जाता है, जिसके परिणामस्वरूप तैयार उत्पाद अधिक कोमल होता है।

प्रोटीन का विकृतीकरण तापमान अन्य, अधिक थर्मोस्टेबल प्रोटीन और कुछ गैर-प्रोटीन पदार्थों, जैसे सुक्रोज की उपस्थिति में बढ़ता है। प्रोटीन के इस गुण का उपयोग तब किया जाता है जब गर्मी उपचार के दौरान, मिश्रण के तापमान को बढ़ाना आवश्यक हो जाता है (उदाहरण के लिए, पाश्चराइजेशन उद्देश्यों के लिए), प्रोटीन के विकृतीकरण को रोकता है। कुछ प्रोटीनों का ऊष्मीय विकृतीकरण प्रोटीन के घोल में दिखाई देने वाले परिवर्तनों के बिना हो सकता है, जो कि देखा जाता है, उदाहरण के लिए, दूध कैसिइन में।

पके हुए खाद्य पदार्थों में कुछ एंजाइमों सहित कमोबेश देशी, असंक्रमित प्रोटीन हो सकते हैं।

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और देखें:

प्रोटीन की स्थानिक संरचना और उनके विकृतीकरण की देयता। विकृतीकरण पैदा करने वाले कारक।

कुछ के टूटने और अन्य कमजोर बंधों के बनने के कारण प्रोटीन की लचीलापन संरचना में मामूली बदलाव की प्रवृत्ति है। जब माध्यम के रासायनिक और भौतिक गुणों में परिवर्तन होता है, साथ ही जब प्रोटीन अन्य अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो प्रोटीन की संरचना बदल सकती है। इस मामले में, न केवल दूसरे अणु के संपर्क में क्षेत्र की स्थानिक संरचना में परिवर्तन होता है, बल्कि समग्र रूप से संरचना भी होती है।

विकृतीकरण प्रोटीन के विशिष्ट कार्य के नुकसान के साथ एक प्रोटीन की मूल संरचना का नुकसान है। यह तब होता है जब एक प्रोटीन अणु में कई, लेकिन कमजोर बंधन विभिन्न कारकों के प्रभाव में टूट जाते हैं। लेकिन! जब विकृतीकरण पेप्टाइड बॉन्ड को नहीं तोड़ता है, तो प्राथमिक संरचना होगी ... जीवित ...

कौन से कारक प्रोटीन को विकृत करने में सक्षम हैं? बहुत।
1. तपिश, 50 डिग्री सेल्सियस से अधिक। थर्मल मूवमेंट बढ़ जाता है, कनेक्शन टूट जाते हैं।
2. समाधान का गहन झटकोंजब वायु का संपर्क होता है और अणुओं की संरचना में परिवर्तन होता है।
3. कार्बनिक पदार्थ(एथिल अल्कोहल, फिनोल, आदि) अमीनो एसिड के कार्यात्मक समूहों के साथ बातचीत करने में सक्षम है, जो सही अनुमान लगाता है!, संरचना में बदलाव के लिए।
3. एसिडतथा क्षारमाध्यम के pH में परिवर्तन से प्रोटीन में बंधों का पुनर्वितरण होता है।
4. भारी धातु लवणकार्यात्मक समूहों, बदलती गतिविधि और संरचना के साथ मजबूत बंधन बनाते हैं।
5. डिटर्जेंट(साबुन) - एक हाइड्रोफोबिक हाइड्रोकार्बन रेडिकल और एक हाइड्रोफिलिक फ़ंक्शन युक्त। समूह। प्रोटीन और डिटर्जेंट के हाइड्रोफोबिक क्षेत्र समाधान की जटिल दुनिया में एक दूसरे को ढूंढते हैं और प्रोटीन की संरचना को बदलते हैं, लेकिन व्यवस्थित नहीं होते हैं, क्योंकि उन्हें डिटर्जेंट के हाइड्रोफिलिक क्षेत्रों द्वारा बचाए रखा जाता है।

14. Chaperones - प्रोटीन का एक वर्ग जो अन्य प्रोटीनों को कोशिका में विकृतीकरण से बचाता है और उनकी मूल संरचना के निर्माण की सुविधा प्रदान करता है।

संरक्षक- प्रोटीन जो अन्य प्रोटीन से बंध सकते हैं जो अस्थिर अवस्था में हैं, एकत्रीकरण के लिए प्रवण हैं। वे प्रोटीन तह प्रदान करते हुए, अपनी रचना सुनिश्चित करने में सक्षम हैं।

उन्हें निम्नानुसार वर्गीकृत किया गया है - आणविक भार द्वारा 6 मुख्य समूहों में:
1. उच्च आणविक भार 100 से 110 केडीए के आणविक भार के साथ।
2.

प्रोटीन विकृतीकरण

-९०, ८३ से ९० केडी तक।
3. -70, 66 से 78 kD तक।
4. श -60।
5. श -40।
6. कम आणविक भार वाले चैपरोन 15 से 30 kDa तक।

संरक्षकों में प्रतिष्ठित हैं:
1. विधान, उनकी संख्या कोशिका में स्थिर रहती है, चाहे उस पर बाहरी प्रभाव कुछ भी हो।
2. इंड्यूसिबल, हीट शॉक प्रोटीन, जिसका तेजी से संश्लेषण लगभग सभी कोशिकाओं में नोट किया जाता है जो किसी भी तनावपूर्ण प्रभाव के संपर्क में होते हैं।

चैपरोन कॉम्प्लेक्स में प्रोटीन के लिए एक उच्च आत्मीयता होती है, जिसकी सतह पर अनफोल्डेड अणुओं की विशेषता वाले तत्व होते हैं। एक बार चैपरोन कॉम्प्लेक्स की गुहा में, प्रोटीन III-60 के शीर्ष क्षेत्रों में हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स से बांधता है। इस गुहा के विशिष्ट वातावरण में, संभावित प्रोटीन अनुरूपताओं की गणना में, जब तक कि एक एकल, ऊर्जावान सबसे अनुकूल रचना नहीं मिलती है।

15. प्रोटीन की विविधता। गोलाकार और तंतुमय प्रोटीन, सरल और जटिल। उनके जैविक कार्यों और परिवारों द्वारा प्रोटीन का वर्गीकरण: (सेरीन प्रोटीज, इम्युनोग्लोबुलिन)।

अणु आकार द्वारा प्रोटीन वर्गीकरण

यह सबसे पुराने वर्गीकरणों में से एक है जो प्रोटीन को 2 समूहों में विभाजित करता है: गोलाकारतथा तंतुमय... प्रोटीन को गोलाकार माना जाता है, जिसमें अनुदैर्ध्य और अनुप्रस्थ अक्षों का अनुपात 1:10 से अधिक नहीं होता है, और अधिक बार 1: 3 या 1: 4 होता है, अर्थात। प्रोटीन अणु अण्डाकार है। अधिकांश व्यक्तिगत मानव प्रोटीन को गोलाकार प्रोटीन कहा जाता है। उनके पास एक कॉम्पैक्ट संरचना है और उनमें से कई, अणु के अंदर हाइड्रोफोबिक रेडिकल को हटाने के कारण, पानी में आसानी से घुलनशील हैं। ग्लोबुलर प्रोटीन की संरचना और कार्यप्रणाली के उदाहरण उदाहरण मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन हैं जिनकी चर्चा ऊपर की गई है।

तंतुमयप्रोटीन में एक लम्बी, धागे जैसी संरचना होती है जिसमें अनुदैर्ध्य और अनुप्रस्थ अक्षों का अनुपात 1:10 से अधिक होता है। फाइब्रिलर प्रोटीन में कोलेजन, इलास्टिन, केराटिन शामिल होते हैं, जो मानव शरीर में एक संरचनात्मक कार्य करते हैं, साथ ही मायोसिन, जो मांसपेशियों के संकुचन में शामिल होता है, और फाइब्रिन, रक्त जमावट प्रणाली का एक प्रोटीन। उदाहरण के रूप में कोलेजन और इलास्टिन का उपयोग करते हुए, हम इन प्रोटीनों की संरचनात्मक विशेषताओं और उनकी संरचना और कार्य के बीच संबंधों पर विचार करेंगे।

रासायनिक संरचना द्वारा प्रोटीन वर्गीकरण

सरल प्रोटीन

कुछ प्रोटीन में केवल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जिसमें अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। उन्हें "सरल प्रोटीन" कहा जाता है। साधारण प्रोटीन का एक उदाहरण क्रोमेटिन के मूल प्रोटीन हैं - हिस्टोन; उनमें लाइसिन और आर्जिनिन के कई अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, जिनमें से रेडिकल का सकारात्मक चार्ज होता है। उपर्युक्त बाह्य मैट्रिक्स प्रोटीन इलास्टिन को सरल प्रोटीन भी कहा जाता है।

जटिल प्रोटीन

हालांकि, कई प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के अलावा, होते हैं इसकी संरचना में गैर-प्रोटीन भागकमजोर या सहसंयोजक बंधों द्वारा प्रोटीन से जुड़ा होता है। गैर-प्रोटीन भाग को धातु आयनों, कम या उच्च आणविक भार वाले किसी भी कार्बनिक अणु द्वारा दर्शाया जा सकता है। ऐसे प्रोटीन को "जटिल प्रोटीन" कहा जाता है। गैर-प्रोटीन भाग जो प्रोटीन से मजबूती से बंधा होता है, प्रोस्थेटिक समूह कहलाता है।.

कृत्रिम समूह को एक अलग प्रकृति के पदार्थों द्वारा दर्शाया जा सकता है। उदाहरण के लिए, हीम से जुड़े प्रोटीन को हीमोप्रोटीन कहा जाता है। हेमोप्रोटीन की संरचना, हीमोग्लोबिन और मायोग्लोबिन के प्रोटीन के अलावा, पहले से ही ऊपर चर्चा की गई है, इसमें एंजाइम शामिल हैं - साइटोक्रोमेस, कैटेलेज और पेरोक्सीडेज। हेम, विभिन्न प्रोटीन संरचनाओं से जुड़ा हुआ है, उनमें से प्रत्येक प्रोटीन की विशेषता का कार्य करता है (उदाहरण के लिए, यह हीमोग्लोबिन के हिस्से के रूप में ओ 2 को स्थानांतरित करता है, और साइटोक्रोम के हिस्से के रूप में इलेक्ट्रॉनों)।

फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के साथ संयुक्त प्रोटीन को फॉस्फोप्रोटीन कहा जाता है। फॉस्फोरस के अवशेष एस्टर बॉन्ड द्वारा सेरीन, थ्रेओनीन या टायरोसिन के हाइड्रॉक्सिल समूहों से जुड़े होते हैं, जिसमें प्रोटीन किनेसेस नामक एंजाइम की भागीदारी होती है।

प्रोटीन में अक्सर कार्बोहाइड्रेट अवशेष शामिल होते हैं, जो प्रोटीन को अतिरिक्त विशिष्टता प्रदान करते हैं और अक्सर उनके एंजाइमी प्रोटियोलिसिस की दर को कम करते हैं। इन प्रोटीनों को ग्लाइकोप्रोटीन कहा जाता है। कई रक्त प्रोटीन, साथ ही सेल सतह रिसेप्टर प्रोटीन, को ग्लाइकोप्रोटीन कहा जाता है।

प्रोटीन जो लिपिड के साथ एक परिसर में कार्य करते हैं उन्हें लिपोप्रोटीन कहा जाता है, और धातुओं के साथ एक परिसर में - मेटालोप्रोटीन।

प्रोटीन वर्गीकरण

समारोहों द्वारा

प्रोटीन विकृतीकरण और पुनर्नवीकरण

देशी संरचना का विनाश प्रोटीन समारोह के नुकसान के साथ होता है, यानी, इसकी जैविक गतिविधि के नुकसान की ओर जाता है। इस प्रक्रिया को विकृतीकरण कहते हैं। विकृतीकरण तब होता है जब प्रोटीन की द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना के निर्माण के लिए जिम्मेदार कमजोर बंधन टूट जाते हैं। अधिकांश प्रोटीन अपनी जैविक गतिविधि खो देते हैं जब मजबूत कारकों के प्रभाव में माध्यम के गुण बदलते हैं: भारी धातु लवण (एजी, पीबी, एचजी), कार्बनिक सॉल्वैंट्स के प्रभाव में, खनिज एसिड, बेस, हीटिंग पर उपस्थिति में, डिटर्जेंट (एम्फीफिलिक यौगिक)।

अधिकांश प्रोटीनों के लिए, विकृतीकरण उनकी जैविक गतिविधि के अपरिवर्तनीय नुकसान के साथ होता है। हालांकि, पुनर्संयोजन या प्रतिवर्ती विकृतीकरण के उदाहरण, उदाहरण के लिए, राइबोन्यूक्लिअस एंजाइम, ज्ञात हैं। रिबोन्यूक्लिअस, एक गोलाकार प्रोटीन जिसमें 1 पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है, जब संसाधित होती है β- मर्कैप्टोएथेनॉल विकृतीकरण से गुजरता है और एंजाइमी गतिविधि खो देता है, ग्लोब्यूल खुल जाता है। यदि डिनेट्यूरिंग एजेंटों को माध्यम से (डायलिसिस द्वारा) हटा दिया जाता है, तो राइबोन्यूक्लिअस की उत्प्रेरक गतिविधि बहाल हो जाती है, यानी प्रोटीन को फिर से सक्रिय या फिर से सक्रिय किया जाता है। इसका मतलब यह है कि राइबोन्यूक्लिअस बांड के कई संभावित संयोजनों में से ठीक एक प्रकार को स्वचालित रूप से पुनर्स्थापित करता है, जो इसे जैविक रूप से सक्रिय संरचना में वापस कर देता है।

विवो में प्रोटीन का चैपरोन संरक्षण

सेलुलर वातावरण में, प्रोटीन अणुओं में अस्थिर रचनाएं हो सकती हैं, अस्थिर अवस्था में होती हैं, एकत्रीकरण और विकृतीकरण की संभावना होती है। कोशिका स्थितियों में प्रोटीन का पुनर्नवीकरण कठिन होता है। लेकिन शरीर में विशेष प्रोटीन, चैपरोन होते हैं, जो अस्थिर प्रोटीन की स्थिति को स्थिर करने में सक्षम होते हैं, मूल संरचना को बहाल करते हैं और तनावपूर्ण स्थितियों के हानिकारक प्रभावों से प्रोटीन की रक्षा करते हैं।

चैपरोन सुरक्षा के निर्देश

• प्रोटीन संश्लेषण की प्रक्रियाओं की रक्षा करना और एक त्रि-आयामी जैविक रूप से सक्रिय रचना का निर्माण करना।

एक प्रोटीन (द्वितीयक और तृतीयक) की स्थानिक संरचना अनुवाद (प्रोटीन संश्लेषण) के दौरान बनती है क्योंकि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बढ़ती है। हालांकि, एक सेलुलर वातावरण में प्रतिक्रियाशील बायोमोलेक्यूल्स की उच्च सांद्रता के साथ, अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की स्वतंत्र तह मुश्किल है।

संश्लेषित प्रोटीन की मूल संरचना का चुनाव प्रदान करता है चैपरोन प्रोटीन.

संश्लेषण के चरण में, चैपरोन-70 (लगभग 70 kDa के आणविक भार के साथ) अपने हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड रेडिकल्स के साथ बढ़ती प्रोटीन श्रृंखला के हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों में बाँधते हैं, बाहरी अंतःक्रियाओं से बचाते हैं।

त्रि-आयामी स्थानिक संरचना के गठन का अंतिम चरण, यानी, एक उच्च-आणविक-भार प्रोटीन की तह, एक चैपरोन कॉम्प्लेक्स के अंदर किया जाता है जिसमें चैपरोन के 14 प्रोटीन अणु होते हैं - 60, जहां, अन्य से अलग किया जा रहा है कोशिकीय वातावरण के अणु, प्रोटीन अपनी एकमात्र, सबसे स्थिर रचना पाता है जिसमें जैविक गतिविधि होती है।

• पुनर्नवीकरण, प्रोटीन की मूल संरचना की बहाली।

यह ज्ञात है कि कोशिकीय वातावरण में प्रोटीन अणुओं का विकृतीकरण कम दर पर हो सकता है। कोशिका में प्रोटीन की सक्रिय गठनात्मक अवस्था की वापसी, यानी, उनका पुनर्विकास, इस तथ्य से जटिल है कि विकृत अणुओं ने पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को उजागर किया है, हाइड्रोफोबिक और अन्य प्रतिक्रियाशील साइटों को उजागर किया है जो अन्य अणुओं के साथ बंधन स्थापित करते हैं, जिससे वापस लौटना मुश्किल हो जाता है। सही स्थानिक संरचना।

चैपरोन -60 आंशिक रूप से क्षतिग्रस्त प्रोटीन की मूल संरचना को बहाल करने में मदद करता है, जो चैपरोन कॉम्प्लेक्स की गुहा में प्रवेश करता है, जहां कोई कारक नहीं हैं जो नवीकरण में हस्तक्षेप करते हैं। थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल रचना की बहाली के बाद, प्रोटीन साइटोसोल में वापस आ जाता है।

हानिकारक कारकों से प्रोटीन की रक्षा करना।

इस तरह के संरक्षण को एक विशेष समूह द्वारा किया जाता है, जिसे इंड्यूसिबल कहा जाता है, अर्थात, सामान्य परिस्थितियों में उनका संश्लेषण महत्वहीन होता है, और जब अत्यधिक कारक शरीर पर कार्य करते हैं, तो यह तेजी से बढ़ जाता है। संरक्षकों के इस समूह को कहा जाता है हीट शॉक प्रोटीन, क्योंकि वे पहली बार उच्च तापमान के संपर्क में आने के बाद कोशिकाओं में पाए गए थे। हीट शॉक प्रोटीन, हमारे शरीर की कोशिकाओं के साथ बंधन, उन्हें ढाल देते हैं, उच्च तापमान, कम तापमान, यूवी के प्रभाव में और गिरावट को रोकते हैं, पीएच में तेज बदलाव के साथ, पदार्थों की एकाग्रता, विषाक्त पदार्थों, भारी धातुओं की कार्रवाई के तहत, रासायनिक अभिकर्मकों के साथ विषाक्तता के मामले में, हाइपोक्सिया में, संक्रमण और अन्य तनावपूर्ण स्थितियों में।

प्रोटीन तह विकारमहान नैदानिक ​​​​प्रभाव हो सकते हैं। प्रियन प्रोटीन होते हैं जो स्वयं के सेलुलर प्रोटीन पीआरपीसी के तह को बाधित करने के लिए एक मैट्रिक्स हैं। नतीजतन, पीआरपीएससी प्रोटीन का एक रूप बनता है, जिसमें β-संरचना का एक बड़ा हिस्सा होता है, जो बड़े समुच्चय बनाने में सक्षम होता है और प्रोटियोलिटिक गिरावट के लिए प्रतिरोधी होता है।

प्रियन रोग एक संक्रमण (पागल गाय रोग, स्क्रैपी, कुरु रोग) या एक उत्परिवर्तन (क्रूट्ज़फेल्ड-जेकोब रोग) के साथ शुरू हो सकते हैं।

प्रोटीन वर्गीकरण

रचना द्वारा:

प्रोटीन

सरल परिसर

अमीनो एसिड और गैर-प्रोटीन घटक

जटिल प्रोटीन के गैर-प्रोटीन घटक को विभिन्न पदार्थों द्वारा दर्शाया जा सकता है।

विकृत प्रोटीन के गुण, विकृतीकरण के प्रकार

विकृतीकरण विभिन्न कारकों के प्रभाव में एक प्रोटीन अणु (द्वितीयक, तृतीयक, चतुर्धातुक) के संगठन के उच्चतम स्तरों के उल्लंघन की एक प्रक्रिया है।

इस मामले में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सामने आती है और एक खुला रूप में या एक अव्यवस्थित कुंडल के रूप में समाधान में होती है।

विकृतीकरण के दौरान, जलयोजन खोल खो जाता है और प्रोटीन अवक्षेपित हो जाता है और साथ ही साथ अपने मूल गुणों को खो देता है।

विकृतीकरण भौतिक कारकों के कारण होता है: तापमान, दबाव, यांत्रिक प्रभाव, अल्ट्रासोनिक और आयनकारी विकिरण; रासायनिक कारक: अम्ल, क्षार, कार्बनिक सॉल्वैंट्स, एल्कलॉइड, भारी धातु लवण।

विकृतीकरण 2 प्रकार के होते हैं:

1. प्रतिवर्ती विकृतीकरण - पुनर्संयोजन या पुनर्सक्रियन एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें विकृत प्रोटीन, विकृतीकरण पदार्थों को हटाने के बाद, जैविक गतिविधि की बहाली के साथ मूल संरचना में खुद को पुन: व्यवस्थित करता है।
2. अपरिवर्तनीय विकृतीकरण एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें विकृतीकरण एजेंटों को हटाने के बाद जैविक गतिविधि को बहाल नहीं किया जाता है।

विकृत प्रोटीन के गुण।

1. देशी प्रोटीन अणु की तुलना में प्रतिक्रियाशील या कार्यात्मक समूहों की संख्या में वृद्धि (ये COOH, NH2, SH, OH समूह, अमीनो एसिड के साइड रेडिकल के समूह हैं)।

2. प्रोटीन घुलनशीलता और वर्षा में कमी (हाइड्रेशन शेल के नुकसान से जुड़ी), प्रोटीन अणु का खुलासा, हाइड्रोफोबिक रेडिकल्स के "पता लगाने" और ध्रुवीय समूहों के आरोपों को बेअसर करने के साथ।

3. प्रोटीन अणु के विन्यास में परिवर्तन।

4. मूल संरचना के उल्लंघन के कारण जैविक गतिविधि का नुकसान।

5. देशी प्रोटीन की तुलना में प्रोटियोलिटिक एंजाइमों द्वारा आसान दरार - एक कॉम्पैक्ट देशी संरचना के विस्तारित ढीले रूप में संक्रमण से प्रोटीन के पेप्टाइड बॉन्ड तक एंजाइम की पहुंच की सुविधा होती है, जिसे वे नष्ट कर देते हैं।

हाइड्रोलिसिस के एंजाइमेटिक तरीके कुछ अमीनो एसिड के बीच पेप्टाइड बॉन्ड को साफ करने वाले प्रोटियोलिटिक एंजाइम की कार्रवाई की चयनात्मकता पर आधारित होते हैं।

पेप्सिन फेनिलएलनिन, टायरोसिन और ग्लूटामिक एसिड अवशेषों द्वारा निर्मित बंधनों को साफ करता है।

ट्रिप्सिन आर्जिनिन और लाइसिन के बीच के बंधन को तोड़ता है।

काइमोट्रिप्सिन ट्रिप्टोफैन, टायरोसिन और फेनिलएलनिन के बंधनों को हाइड्रोलाइज करता है।

हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, साथ ही आयनिक और हाइड्रोजन बॉन्ड, कमजोर लोगों में से हैं, क्योंकि उनकी ऊर्जा कमरे के तापमान पर परमाणुओं की थर्मल गति की ऊर्जा से थोड़ी अधिक होती है (अर्थात, किसी दिए गए तापमान पर भी, बॉन्ड को तोड़ा जा सकता है)।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों के बीच कई कमजोर बंधनों के उद्भव के कारण विशेषता प्रोटीन संरचना को बनाए रखना संभव है।

हालांकि, प्रोटीन में स्थिर (ब्राउनियन) गति में बड़ी संख्या में परमाणु होते हैं, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों के छोटे आंदोलनों की ओर जाता है, जो आमतौर पर प्रोटीन की समग्र संरचना और इसके कार्य को बाधित नहीं करते हैं। नतीजतन, प्रोटीन में गठनात्मक लचीलापन होता है - कुछ के टूटने और अन्य कमजोर बंधनों के गठन के कारण संरचना में छोटे बदलावों की प्रवृत्ति। जब पर्यावरण के रासायनिक और भौतिक साधनों में परिवर्तन होता है, साथ ही जब प्रोटीन अन्य अणुओं के साथ परस्पर क्रिया करता है, तो प्रोटीन की संरचना बदल सकती है। इस मामले में, न केवल एक अन्य अणु के संपर्क में साइट की स्थानिक संरचना में परिवर्तन होता है, बल्कि समग्र रूप से प्रोटीन की संरचना भी होती है। एक जीवित कोशिका में प्रोटीन के कामकाज में गठनात्मक परिवर्तन बहुत बड़ी भूमिका निभाते हैं।

विकृतीकरण - यह अपने प्राकृतिक, देशी गुणों के प्रोटीन का अभाव है, साथ ही चतुर्धातुक (यदि कोई हो), तृतीयक, और कभी-कभी प्रोटीन अणु की द्वितीयक संरचना का विनाश होता है, जो तब होता है जब डाइसल्फ़ाइड और कमजोर प्रकार के बंधन शामिल होते हैं इन संरचनाओं के निर्माण में नष्ट हो जाते हैं।उसी समय, प्राथमिक संरचना संरक्षित होती है, क्योंकि यह मजबूत सहसंयोजक बंधों द्वारा बनाई जाती है। प्राथमिक संरचना का विनाश केवल अम्ल या क्षार के घोल में लंबे समय तक उबालने से प्रोटीन अणु के हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप हो सकता है।

प्रोटीन विकृतीकरण पैदा करने वाले कारक

प्रोटीन विकृतीकरण का कारण बनने वाले कारकों को विभाजित किया जा सकता है शारीरिकतथा रासायनिक.

भौतिक कारक

1. उच्च तापमान। विभिन्न प्रोटीनों में अलग-अलग गर्मी संवेदनशीलता होती है। कुछ प्रोटीन पहले से ही 40-50 0 C पर विकृत हो जाते हैं। ऐसे प्रोटीन कहलाते हैं थर्मोलैबाइल... अन्य प्रोटीन बहुत अधिक तापमान पर इनकार करते हैं और हैं थर्मास्टाइबल.

2. पराबैंगनी विकिरण

3. एक्स-रे और रेडियोधर्मी विकिरण

4. अल्ट्रासाउंड

5. यांत्रिक प्रभाव (जैसे कंपन)।

रासायनिक कारक

1. सांद्रित अम्ल और क्षार। उदाहरण के लिए, ट्राइक्लोरोएसेटिक एसिड (कार्बनिक), नाइट्रिक एसिड (अकार्बनिक)।

2. भारी धातुओं के लवण (उदाहरण के लिए, CuSO 4)।

3. कार्बनिक सॉल्वैंट्स (एथिल अल्कोहल, एसीटोन)

4. पौधे अल्कलॉइड।

5. उच्च सांद्रता में यूरिया

5. प्रोटीन अणुओं में कमजोर प्रकार के बंधों को तोड़ने में सक्षम अन्य पदार्थ।

विकृतीकरण कारकों के संपर्क में उपकरण और उपकरणों, साथ ही एंटीसेप्टिक्स को निष्फल करने के लिए उपयोग किया जाता है।

प्रोटीन का पुनर्नवीकरण, चैपरोन प्रोटीन।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना इसकी प्राथमिक संरचना से निर्धारित होती है। यह इस तथ्य से सिद्ध होता है कि कुछ प्रोटीन विपरीत रूप से विकृत होते हैं, अर्थात। मूल संरचना को बहाल करने में सक्षम - पुनर्जीवन। एक उत्कृष्ट उदाहरण: राइबोन्यूक्लिएज ए यूरिया के घोल में पूरी तरह से विकृत हो जाता है, हालांकि, यूरिया को हटाने के बाद, इस एंजाइम का विकृत अणु अपनी मूल संरचना और उत्प्रेरक गतिविधि को पुनर्स्थापित करता है। इस मामले में, डाइसल्फ़ाइड बांड भी बहाल हो जाते हैं।

चैपरोन (इंग्लैंड। संरक्षक) प्रोटीन का एक वर्ग है, जिसका मुख्य कार्य प्रोटीन की सही देशी तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना को बहाल करना है, साथ ही साथ प्रोटीन परिसरों का निर्माण और पृथक्करण भी है।

कार्यों

कई चैपरोन हीट शॉक प्रोटीन होते हैं, यानी प्रोटीन जिनकी अभिव्यक्ति तापमान या अन्य सेलुलर तनाव में वृद्धि के जवाब में शुरू होती है। प्रोटीन फोल्डिंग पर गर्मी का गहरा प्रभाव पड़ता है, और कुछ चैपरोन प्रोटीन फोल्डिंग से होने वाले संभावित नुकसान को ठीक करने में शामिल होते हैं। राइबोसोम से बाहर खींचे जाने पर नए बनाए गए प्रोटीन के तह में अन्य चैपरोन शामिल होते हैं। और यद्यपि अधिकांश नव संश्लेषित प्रोटीन चैपरोन की अनुपस्थिति में तह कर सकते हैं, एक निश्चित अल्पसंख्यक को उनकी उपस्थिति की आवश्यकता होती है।

इसके अलावा, चैपरोन प्रोटीन में उच्च पुनर्योजी कार्य होते हैं। वे त्वचा की उम्र बढ़ने के मूल कारण से लड़ते हैं। त्वचा कोशिकाओं में उत्पादित, चैपरोन प्रोटीन के सामान्य तह में स्थिर चतुर्धातुक संरचनाओं में योगदान करते हैं। हीट शॉक प्रोटीन के आधार पर, चैपरोन के साथ जैल की नई पीढ़ी पहले से ही बनाई जा रही है, जो त्वचा को लापता प्रोटीन प्राप्त करने में मदद करती है, क्योंकि उम्र के साथ चैपरोन का उत्पादन कम हो जाता है।

अन्य प्रकार के चैपरोन झिल्ली में पदार्थों के परिवहन में शामिल होते हैं, उदाहरण के लिए, यूकेरियोट्स में माइटोकॉन्ड्रिया और एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम में।

प्रोटीन विकृतीकरण एक प्रक्रिया है जो विभिन्न कारकों के प्रभाव में अणु के माध्यमिक, तृतीयक, चतुर्धातुक संरचनाओं के उल्लंघन से जुड़ी होती है।

प्रक्रिया विशेषताएं

इसके साथ पॉलीपेप्टाइड बंधन का खुलासा होता है, जो समाधान में शुरू में एक अव्यवस्थित कुंडल के रूप में प्रस्तुत किया जाता है।

प्रोटीन विकृतीकरण की प्रक्रिया हाइड्रेशन शेल के नुकसान, प्रोटीन की वर्षा और इसके मूल गुणों के नुकसान के साथ होती है।

विकृतीकरण प्रक्रिया को भड़काने वाले मुख्य कारकों में, हम भौतिक मापदंडों को अलग करेंगे: दबाव, तापमान, यांत्रिक क्रिया, आयनीकरण और अल्ट्रासोनिक विकिरण।

प्रोटीन विकृतीकरण कार्बनिक सॉल्वैंट्स, खनिज एसिड, क्षार, भारी धातु लवण, एल्कलॉइड के प्रभाव में होता है।

विचारों

जीव विज्ञान में, विकृतीकरण दो प्रकार के होते हैं:

• प्रतिवर्ती प्रोटीन विकृतीकरण (पुनरावृत्ति) में एक प्रक्रिया शामिल होती है जिसमें एक विकृत प्रोटीन, सभी विकृतीकरण पदार्थों को हटा दिए जाने के बाद, अपनी मूल संरचना में बहाल हो जाता है। इस मामले में, जैविक गतिविधि पूरी तरह से वापस आ जाती है।
• अपरिवर्तनीय विकृतीकरण अणु के पूर्ण विनाश को मानता है, समाधान से विकृतीकरण अभिकर्मकों को हटा दिए जाने के बाद भी, शारीरिक गतिविधि वापस नहीं आती है।

विकृत प्रोटीन की विशेषताएं

प्रोटीन के विकृत होने के बाद, यह कुछ गुण प्राप्त कर लेता है:

1. देशी प्रोटीन अणु की तुलना में अणु में कार्यात्मक या प्रतिक्रियाशील समूहों की संख्या बढ़ जाती है।
2. घुलनशीलता और प्रोटीन की वर्षा की प्रक्रिया कम हो जाती है, जो जलीय झिल्ली के नुकसान से सुगम होती है। संरचना का खुलासा होता है, हाइड्रोफोबिक रेडिकल दिखाई देते हैं, और ध्रुवीय टुकड़ों के आरोपों का बेअसर होना देखा जाता है।
3. प्रोटीन अणु का विन्यास बदल जाता है।
4. जैविक गतिविधि खो जाती है, इसका कारण देशी संरचना का उल्लंघन होगा।

प्रभाव

विकृतीकरण के बाद, देशी कॉम्पैक्ट संरचना एक ढीले विस्तारित रूप में बदल जाती है, और पेप्टाइड बॉन्ड को नष्ट करने के लिए आवश्यक एंजाइमों की पैठ सरल हो जाती है।

प्रोटीन अणुओं की संरचना एक विशेष पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों के बीच पर्याप्त संख्या में बंधों की घटना से निर्धारित होती है।

प्रोटीन, पर्याप्त संख्या में परमाणुओं से युक्त, जो निरंतर अराजक गति में हैं, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सों के कुछ आंदोलनों को बढ़ावा देता है, जो प्रोटीन की सामान्य संरचना के उल्लंघन का कारण बनता है, इसके शारीरिक कार्यों में कमी।

प्रोटीन में गठनात्मक लचीलापन होता है, अर्थात्, कुछ के टूटने और अन्य बंधों के गठन के परिणामस्वरूप होने वाले रचना में मामूली बदलाव की एक प्रवृत्ति होती है।

एक प्रोटीन के विकृतीकरण से उसके रासायनिक गुणों में परिवर्तन होता है, अन्य पदार्थों के साथ बातचीत करने की क्षमता। एक अन्य अणु के साथ सीधे संपर्क में स्थानिक संरचना और क्षेत्र में और समग्र रूप से संपूर्ण संरचना में परिवर्तन होता है। एक जीवित कोशिका में प्रोटीन के कामकाज के लिए देखे गए गठनात्मक परिवर्तन महत्वपूर्ण हैं।

विनाश तंत्र

प्रोटीन विकृतीकरण की प्रक्रिया में रासायनिक (हाइड्रोजन, डाइसल्फ़ाइड, इलेक्ट्रोस्टैटिक) बांडों का विनाश शामिल है जो प्रोटीन अणु के संगठन के उच्च स्तर को स्थिर करते हैं। नतीजतन, प्रोटीन की स्थानिक संरचना बदल जाती है। कई स्थितियों में, इसकी प्राथमिक संरचना का कोई विनाश नहीं देखा जाता है। यह पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को खोलने के बाद, प्रोटीन को स्वचालित रूप से मोड़ने के लिए, "यादृच्छिक गेंद" बनाने के लिए संभव बनाता है। ऐसी स्थिति में, एक अव्यवस्थित अवस्था में संक्रमण देखा जाता है, जिसमें मूल रचना से महत्वपूर्ण अंतर होता है।

निष्कर्ष

प्रोटीन विकृतीकरण तापमान 56 डिग्री सेल्सियस से अधिक है। अणुओं की घुलनशीलता और हाइड्रोफिलिसिटी में कमी, ऑप्टिकल गतिविधि में वृद्धि, प्रोटीन समाधानों की स्थिरता में कमी, और चिपचिपाहट में वृद्धि को प्रोटीन अणुओं के अपरिवर्तनीय विकृतीकरण के पारित होने के विशिष्ट संकेत माना जाता है।

विकृतीकरण कणों के एकत्रीकरण का कारण बनता है, वे अवक्षेपित हो सकते हैं। यदि एक विकृतीकरण एजेंट थोड़े समय के अंतराल के लिए प्रोटीन पर कार्य करता है, तो देशी प्रोटीन संरचना की बहाली की संभावना अधिक होती है। इन प्रक्रियाओं का व्यापक रूप से खाद्य प्रसंस्करण, डिब्बाबंदी, जूते, कपड़े बनाने और फलों और सब्जियों को सुखाने में उपयोग किया जाता है। जैविक सामग्री में प्रोटीन की वर्षा से संबंधित जैव रासायनिक अध्ययनों में पशु चिकित्सा, दवा, क्लिनिक, फार्मेसी में विकृतीकरण का उपयोग किया जाता है। इसके अलावा, परीक्षण समाधान में गैर-प्रोटीन और कम आणविक भार उदाहरणों की पहचान की जाती है, जिसके परिणामस्वरूप पदार्थों की मात्रात्मक सामग्री स्थापित की जा सकती है। वर्तमान में, वे प्रोटीन अणुओं को विनाश से बचाने के तरीकों की तलाश कर रहे हैं।

प्रोटीन के गुण और कार्य

प्रोटीन की संरचना और गुण विभिन्न भौतिक रासायनिक कारकों के प्रभाव में बदल सकते हैं: केंद्रित एसिड और क्षार, भारी धातु, तापमान परिवर्तन आदि की क्रिया। कुछ प्रोटीन विभिन्न कारकों के महत्वहीन प्रभाव के तहत आसानी से अपनी संरचना बदलते हैं, जबकि अन्य प्रतिरोधी होते हैं। इस तरह के प्रभावों के लिए। प्रोटीन के मुख्य गुण विकृतीकरण, पुनर्विकास, विनाश हैं।

विकृतीकरण

विकृतीकरण पेप्टाइड बॉन्ड (प्राथमिक संरचना) को संरक्षित करते हुए प्रोटीन की प्राकृतिक संरचना को बाधित करने की एक प्रक्रिया है। शायद अचल प्रक्रिया। लेकिन अगर नकारात्मक कारक प्रारंभिक अवस्था में काम करना बंद कर देते हैं, तो प्रोटीन अपनी सामान्य स्थिति को बहाल कर सकता है, अर्थात विपरीत विकृतीकरण - पुनर्विकास होता है।

पुनर्नवीकरण

पुनर्नवीकरण नकारात्मक कारकों की कार्रवाई के उन्मूलन के बाद प्रोटीन की अपनी सामान्य संरचना को बहाल करने की क्षमता है। कुछ कार्यों का प्रदर्शन - मोटर, सिग्नल, उत्प्रेरक, आदि - जीवित जीवों में प्रोटीन के आंशिक विपरीत विकृतीकरण से जुड़ा होता है।

विनाश

विनाश प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के विनाश की प्रक्रिया है। यह हमेशा एक अपरिवर्तनीय प्रक्रिया है।

प्रोटीन कार्य

प्रोटीन के निम्नलिखित मुख्य कार्य हैं:

1. संरचनात्मक (निर्माण). वे झिल्ली, सूक्ष्मनलिकाएं और माइक्रोफिलामेंट्स का हिस्सा हैं जो एक साइटोस्केलेटन के रूप में कार्य करते हैं। बांड में प्रोटीन इलास्टिन होता है, बाल, नाखून और पंखों में प्रोटीन केराटिन होता है, उपास्थि और टेंडन में प्रोटीन कोलेजन होता है, और हड्डियों में प्रोटीन ओसीन होता है।
2. रक्षात्मक. लिम्फोसाइट्स विशेष प्रोटीन - एंटीबॉडी का उत्पादन करते हैं जो शरीर के लिए बैक्टीरिया, वायरस, प्रोटीन को पहचानने और बेअसर करने में सक्षम होते हैं। प्रोटीन फाइब्रिन, थ्रोम्बोप्लास्टिन और थ्रोम्बिन रक्त जमावट प्रक्रियाओं में शामिल होते हैं। वे महत्वपूर्ण रक्त हानि को रोकते हैं। रोगजनकों के हमले के जवाब में पौधे कई सुरक्षात्मक प्रोटीनों का संश्लेषण भी करते हैं।
3. संकेत. कोशिका द्वारा कुछ पदार्थों का चयनात्मक अवशोषण प्रदान करता है और इसकी रक्षा करने में मदद करता है। इसी समय, कोशिका झिल्ली के व्यक्तिगत जटिल प्रोटीन कुछ रासायनिक यौगिकों को पहचानने और उन पर प्रतिक्रिया करने में सक्षम होते हैं। वे उन्हें बांधते हैं या उनकी संरचना बदलते हैं और इन पदार्थों के बारे में झिल्ली के अन्य भागों या कोशिका के आंतरिक भाग में संकेत संचारित करते हैं।

1. मोटर (सिकुड़ा हुआ). कोशिका को गति करने, आकार बदलने की क्षमता प्रदान करें। उदाहरण के लिए, सिकुड़ते प्रोटीन एक्टिन और मायोसिन कंकाल की मांसपेशी और कई अन्य कोशिकाओं में कार्य करते हैं। यूकेरियोटिक कोशिकाओं के सिलिया और फ्लैगेला के सूक्ष्मनलिकाएं की संरचना में प्रोटीन ट्यूबुलिन शामिल है।
2. नियामक. वे जानवरों में एक प्रोटीन प्रकृति के हार्मोन हैं जो विकास, यौवन, यौन चक्र, पूर्णांक में परिवर्तन आदि को नियंत्रित करते हैं। कुछ प्रोटीन चयापचय गतिविधि को नियंत्रित करते हैं।
3. परिवहन. प्रोटीन अकार्बनिक आयनों, गैसों (ऑक्सीजन, कार्बन डाइऑक्साइड), विशिष्ट कार्बनिक पदार्थों का परिवहन करते हैं। परिवहन प्रोटीन कोशिका झिल्ली में, लाल रक्त कोशिकाओं आदि में पाए जाते हैं। रक्त में ट्रांसपोर्टर प्रोटीन होते हैं जो कुछ हार्मोन को पहचानते हैं और बांधते हैं और उन्हें कुछ कोशिकाओं तक ले जाते हैं। उदाहरण के लिए, अकशेरुकी जंतुओं में हेमोसायनिन (एक नीला प्रोटीन), कशेरुकियों में हीमोग्लोबिन ऑक्सीजन ले जाता है।
4. भंडारण. उन्हें कई पौधों की प्रजातियों के बीज के एंडोस्पर्म में (15-25% से अनाज में, फलियां - 45% तक), पक्षियों, सरीसृपों आदि के अंडों में संग्रहीत किया जा सकता है।
5. पौष्टिक. कुछ पौधों के बीज के भ्रूण विकास के प्रारंभिक चरण में प्रोटीन का उपभोग करते हैं, जो रिजर्व में जमा हो जाते हैं।
6. ऊर्जा. जब प्रोटीन टूट जाता है, तो ऊर्जा निकलती है। अमीनो एसिड जो प्रोटीन के टूटने के दौरान बनते हैं, या शरीर द्वारा आवश्यक प्रोटीन के जैवसंश्लेषण के लिए उपयोग किए जाते हैं, या ऊर्जा की रिहाई के साथ विघटित होते हैं। 1 ग्राम प्रोटीन के पूर्ण विघटन के साथ, औसतन 17.2 kJ ऊर्जा निकलती है। हालांकि, ऊर्जा के स्रोत के रूप में प्रोटीन का उपयोग बहुत कम ही किया जाता है, मुख्यतः जब कार्बोहाइड्रेट और वसा के भंडार समाप्त हो जाते हैं।
7. एंजाइमेटिक (उत्प्रेरक). यह कार्य प्रोटीन - एंजाइम द्वारा किया जाता है जो शरीर में जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करता है।
8. एंटीफ्ीज़र समारोह. कुछ जीवित जीवों के रक्त प्लाज्मा में प्रोटीन होते हैं जो इसे कम तापमान पर जमने से रोकते हैं।

गर्म परिस्थितियों में रहने वाले कुछ जीवों में प्रोटीन होते हैं जो +50 ... 90 डिग्री सेल्सियस के तापमान पर भी विकृत नहीं होते हैं।

कुछ प्रोटीन रंगद्रव्य और न्यूक्लिक एसिड के साथ जटिल परिसरों का निर्माण करते हैं।