Prezentacija na temu "Proteini" iz hemije u powerpoint formatu. Prezentacija za učenike 10. razreda govori o tome šta su proteini, njihov kvalitativni sastav, funkcije i hemijska svojstva.

Fragmenti iz prezentacije

Vjeverice– visokomolekularna prirodna jedinjenja (biopolimeri), koja se sastoje od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama.

Kvalitativni sastav proteina

• Sastav proteinskih supstanci uključuje: ugljenik, vodonik, kiseonik, azot, sumpor, fosfor.
• Hemoglobin – C3032H4816O872N780S8Fe4.
• Molekularna težina proteina kreće se od nekoliko hiljada do nekoliko miliona.
• Mr protein jajeta = 36.000, Mr mišićni protein = 1.500.000

• Primarna struktura– redoslijed izmjene aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu.
• Sekundarna struktura– prostornu konfiguraciju polipeptidnog lanca, odnosno njegovu moguću lokaciju u prostoru. Za proteine, najčešća varijanta sekundarne strukture je spirala.
• Tercijarna struktura– trodimenzionalna konfiguracija koju uvijena spirala zauzima u prostoru. Tercijarna struktura objašnjava specifičnost proteinske molekule i njegovu biološku aktivnost.
• Kvartarna struktura– raspored u prostoru više polipeptidnih lanaca, od kojih svaki ima svoju primarnu, sekundarnu i tercijarnu strukturu i naziva se podjedinica.

Funkcije proteina

• Konstrukcija (plastika) - proteini su uključeni u formiranje ćelijske membrane, organela i ćelijskih membrana.
• Katalitički - svi ćelijski katalizatori su proteini (aktivni centri enzima).
• Motorno - kontraktilni proteini izazivaju bilo kakvo kretanje.
• Transport – krvni protein hemoglobin vezuje kiseonik i prenosi ga do svih tkiva.
• Zaštitni - proizvodnja proteinskih tijela i antitijela za neutralizaciju stranih tvari.
• Energija – 1 g proteina je ekvivalentan 17,6 kJ.
• Receptivna - reakcija na vanjski podražaj

Hemijska svojstva proteina

• Hidroliza (kiselinsko-bazna, enzimska) koja rezultira stvaranjem aminokiselina.
• Denaturacija je poremećaj prirodne strukture proteina pod uticajem toplote ili hemijskih reagensa.
• Denaturirani protein gubi svoja biološka svojstva.

Reakcije boje na proteine

• Ksantoprotein - interakcija s koncentriranom dušičnom kiselinom, koja je praćena pojavom žute boje.
• Biuret - interakcija slabo alkalnih otopina proteina s otopinom bakar (II) sulfata, zbog čega se pojavljuje ljubičasto-plava boja.

Antoine Francois de Fourcroix. Proteini su uvedeni u posebnu klasu bioloških molekula u 18. vijeku kao rezultat rada francuskog hemičara Antoinea Fourcroixa i drugih naučnika, koji su uočili sposobnost proteina da se koaguliraju (denaturiraju) pod utjecajem topline ili kiselina. U to vrijeme proučavani su proteini poput albumina, fibrina i glutena.

Proteini, proteinske supstance, Proteini ili proteinske supstance, su prirodni polimeri visoke molekularne težine (molekulska težina varira od 5-10 hiljada do 1 milion ili više), čiji su molekuli izgrađeni od ostataka aminokiselina povezanih peptidnom vezom.

Proteini se razlikuju po stepenu rastvorljivosti u vodi, ali većina proteina se otapa u vodi. Nerastvorljivi uključuju, na primjer, keratin (protein koji čini kosu, krzno sisara, ptičje perje, itd.) i fibroin, koji je dio svile i paukove mreže. Proteini se također dijele na hidrofilne i hidrofobne. Hidrofilni uključuju većinu proteina citoplazme, jezgra i međućelijske supstance, uključujući nerastvorljivi keratin i fibroin. Hidrofobni uključuju većinu proteina koji čine biološke membrane integralnih membranskih proteina koji stupaju u interakciju s hidrofobnim lipidima membrane (ovi proteini obično imaju male hidrofilne regije).

Gerrit Mulder Holandski hemičar Gerrit Mulder analizirao je sastav proteina i pretpostavio da skoro svi proteini imaju sličnu empirijsku formulu. Mulder je odredio i produkte razgradnje proteina aminokiselina i za jedan od njih (leucin), sa malim stepenom greške, odredio molekulsku masu od 131 daltona. Godine 1836. Mulder je predložio prvi model hemijske strukture proteina. Na osnovu teorije radikala, formulisao je koncept minimalne strukturne jedinice sastava proteina, C16H24N4O5, koja je nazvana „protein“, i teoriju „teorija proteina“.

Emil Fischer 1) Početkom 20. stoljeća njemački hemičar Emil Fischer je eksperimentalno dokazao da se proteini sastoje od ostataka aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Također je izvršio prvu analizu sekvence aminokiselina proteina i objasnio fenomen proteolize.

Proteini su osnova biomembrana, najvažnije komponente ćelije i ćelijskih komponenti. Oni igraju ključnu ulogu u životu ćelije, ostavljajući, takoreći, materijalnu osnovu za njenu hemijsku aktivnost. 2) Najvažnija komponenta hrane za ljude i životinje, snabdjevač potrebnih aminokiselina 3) Samoorganizacija strukture, tj. njegova sposobnost da spontano stvori određenu prostornu strukturu karakterističnu samo za dati protein. U suštini, sve aktivnosti tijela (razvoj, kretanje, obavljanje raznih funkcija i još mnogo toga) povezane su s proteinskim supstancama. Nemoguće je zamisliti život bez proteina.

James Sumner 1) Međutim, središnja uloga proteina u organizmima nije prepoznata sve do 1926. godine, kada je američki hemičar James Sumner (kasnije dobitnik Nobelove nagrade) pokazao da je enzim ureaza protein 2) Teškoća izolacije čistih proteina učinila ih je teško za proučavanje. Stoga su prva istraživanja provedena korištenjem onih polipeptida koji su se mogli pročistiti u velikim količinama, odnosno proteina krvi, kokošjih jaja, raznih toksina i probavnih/metaboličkih enzima koji se oslobađaju nakon klanja.

Veliku ulogu u stvaranju strukture proteina igraju jonske (solne) i vodonične veze, kao i hidrofobna interakcija – posebna vrsta kontakta između hidrofobnih komponenti proteinskih molekula u vodenoj sredini. Sve ove veze imaju različite jačine i osiguravaju formiranje složene, velike proteinske molekule. Uprkos razlici u strukturi i funkcijama proteinskih supstanci, njihov elementarni sastav neznatno varira (u % po suvoj težini): ugljenik-51-53; kiseonik - 21,5-23,5; azot - 16,8-18,4; vodonik - 6,5-7,3; sumpor-0,3-2,5

Linus Pauling Linus Pauling se smatra prvim naučnikom koji je uspješno predvidio sekundarnu strukturu proteina. William Astbury Ideju da je sekundarna struktura proteina rezultat formiranja vodoničnih veza između aminokiselina izrazili su William Astbury 1933. godine, Walter Kauzman, Kaja Linderström-Langa. Kasnije, Walter Kauzman, oslanjajući se na radove Kaja Linderströma -Langa, dao je značajan doprinos razumijevanju zakonitosti formiranja tercijarne strukture proteina i uloge hidrofobnih interakcija u ovom procesu.

Peptidna veza Struktura proteinske molekule Karakteristike strukture Vrsta veze koja određuje strukturu Grafički prikaz Primarna – linearna spiralna struktura Intramolekularne VODIKOVE VEZE Tercijarno - globularno Pakovanje sekundarne spirale u kuglu - glomerularna struktura Disulfidne i jonske veze

Primarna struktura proteina. Redoslijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura proteina. Ukupan broj različitih tipova proteina u svim vrstama živih organizama je sekundarna struktura Većina proteina ima sekundarnu strukturu, iako ne uvijek u cijelom polipeptidnom lancu.

Polipeptidni lanci sa određenom sekundarnom strukturom mogu biti različito locirani u prostoru. Ovaj prostorni raspored naziva se tercijarna struktura. U formiranju tercijarne strukture, pored vodoničnih veza, važnu ulogu imaju ionske i hidrofobne interakcije. Na osnovu prirode „pakovanja“ proteinske molekule, pravi se razlika između globularnih, ili sferičnih, i fibrilarnih, ili filamentoznih, proteina.

Postoji nekoliko klasifikacija proteina. Zasnivaju se na različitim karakteristikama: Stepen složenosti (jednostavan i složen); Oblik molekula (globularni i fibrilarni proteini); Rastvorljivost u pojedinačnim rastvaračima (topljivi u vodi, rastvorljivi u razblaženim slanim rastvorima - albumini, rastvorljivi u alkoholu - prolamini, rastvorljivi u razblaženim alkalijama i kiselinama - glutelini); Izvršena funkcija (na primjer, skladišteni proteini, proteini skeleta, itd.).

Prilikom denaturacije pod uticajem spoljašnjih faktora (temperatura, mehanički stres, dejstvo hemijskih agenasa i niz drugih faktora) dolazi do promene sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture proteinske makromolekule, odnosno njene nativne prostorne strukture. Primarna struktura, a samim tim i hemijski sastav proteina, se ne menja. Fizička svojstva se mijenjaju: topljivost i sposobnost hidratacije se smanjuju, biološka aktivnost se gubi. Oblik proteinske makromolekule se mijenja i dolazi do agregacije. Istovremeno se povećava aktivnost određenih hemijskih grupa, olakšava se dejstvo proteolitičkih enzima na proteine, pa se proteini lakše hidroliziraju. U prehrambenoj tehnologiji od posebnog je praktičnog značaja termička denaturacija proteina, čiji stepen zavisi od temperature, trajanja zagrevanja i vlažnosti. Denaturacija proteina može biti uzrokovana i mehaničkim djelovanjem (pritisak, trljanje, tresenje, ultrazvuk). Konačno, denaturacija proteina je uzrokovana djelovanjem kemijskih reagensa (kiseline, lužine, alkohol, aceton). Sve ove tehnike imaju široku primjenu u prehrambenoj industriji i biotehnologiji.

Proces hidratacije podrazumijeva vezivanje vode proteinima, a oni pokazuju hidrofilna svojstva: bubre, povećavaju se njihova masa i volumen. Oticanje proteina je praćeno njegovim djelomičnim otapanjem. Hidrofilnost pojedinih proteina zavisi od njihove strukture. Hidrofilne amidne (CO-NH-, peptidna veza), aminske (NH 2) i karboksilne (COOH) grupe prisutne u sastavu i smještene na površini proteinske makromolekule privlače molekule vode, striktno ih orijentirajući na površini molekule. . Hidracijska (vodena) ljuska koja okružuje proteinske globule sprječava agregaciju i sedimentaciju, te stoga doprinosi stabilnosti proteinske otopine. Uz ograničeno bubrenje, koncentrirani proteinski rastvori formiraju složene sisteme zvane žele. Želei nisu tečni, elastični, imaju plastičnost, određenu mehaničku čvrstoću i mogu zadržati svoj oblik. Globularni proteini mogu se potpuno hidratizirati otapanjem u vodi (na primjer, mliječni proteini), formirajući otopine s niskim koncentracijama. Hidrofilnost proteina zrna i brašna igra važnu ulogu u skladištenju i preradi žitarica i pečenju. Tijesto koje se dobiva u pekarskoj proizvodnji je protein nabubren u vodi, koncentrirani žele koji sadrži zrna škroba.

Proteini sagorevaju i proizvode dušik, ugljični dioksid i vodu, kao i neke druge tvari. Izgaranje je praćeno karakterističnim mirisom spaljenog perja. Koriste se sljedeće reakcije: ksantoproteinska reakcija, u kojoj dolazi do interakcije aromatskih i heteroatomskih ciklusa u proteinskom molekulu sa koncentriranom dušičnom kiselinom, praćeno pojavom žute boje; biuret, u kojem slabo alkalne otopine proteina stupaju u interakciju s otopinom bakar(II) sulfata i formiraju kompleksna jedinjenja između Cu 2+ jona i polipeptida. Reakcija je praćena pojavom ljubičasto-plave boje.

2) Biuretska reakcija na peptidnu vezu Postupak Stavite 5 kapi razblaženog rastvora proteina u epruvetu, dodajte 3 kapi 10% rastvora NaOH i 1 kap 1% rastvora CuS0 4. Sve pomešajte. Zapažanja Pojavljuje se plavo-ljubičasta boja. Jednačine: 1. Priprema nerazblaženog bjelanjka od kokošjeg jajeta Odvojiti bjelanjke tri kokošja jajeta od žumanaca. Uz pretpostavku da je prosječna masa proteina u jednom jajetu 33 g (žumanca 19 g), dobijemo približno 100 ml nerazrijeđenog bjelanjka od kokošijeg jajeta. Sadrži 88% vode, 1% ugljovodonika i 0,5% minerala, a ostalo su proteini. Tako se dobije nerazrijeđeni bjelanjak kokošjeg jajeta, koji je 10% otopina proteina. 2. Priprema razblaženog rastvora albumina jajeta Odvojite bjelanjak jednog kokošjeg jajeta od žumanca, dobro ga umutite i zatim promiješajte u tikvici uz mućkanje sa 10 puta većom zapreminom destilovane vode. Otopina se filtrira kroz dvostruki sloj gaze navlaženu vodom. Filtrat sadrži otopinu albumina jajeta, a globulin jajeta ostaje u sedimentu. Dobija se 0,5% rastvor albumina iz jaja. Zaključak: biuretska reakcija je kvalitativna za peptidnu vezu u proteinu. Zasniva se na sposobnosti peptidne veze da formira obojena kompleksna jedinjenja sa CuS0 4 u alkalnoj sredini. PRIPREMA PROTEINSKIH RASTVINA ZA IZVOĐENJE KVALITATIVNIH REAKCIJA.

3. Ksantoproteinska reakcija Procedura: Dodajte 3 kapi koncentrovanog HN0 3 do 5 kapi razrijeđenog rastvora bjelanjka i lagano ga zagrijte. Nakon hlađenja (ne tresti!) dodati 5-10 kapi 10% rastvora NaOH dok se ne pojavi boja. Zapažanja Nakon zagrijavanja, boja otopine postaje blijedožuta, a nakon hlađenja i dodavanja otopine NaOH postaje žuto-narandžasta. Jednačina: Zaključak: ksantoproteinska reakcija omogućava otkrivanje u proteinima aminokiselina koje sadrže benzenski prsten (triptofan, fenilalanin, tirozin). 4. Adamkiewiczeva reakcija Postupak Stavite 5 kapi nerazrijeđenog proteina i 2 ml ledeno hladnog CH 3 COOH u epruvetu. Lagano zagrijati dok se formirani talog ne otopi. Ohladite epruvetu sa smjesom. Pažljivo sipajte 1 ml koncentrovanog H 2 S0 4 duž zida epruvete kako se tečnosti ne bi mešale. Zapažanja Kada se sirćetna kiselina doda u epruvetu, formira se talog koji se otapa kada se zagreje. Kada se u epruvetu doda koncentrovana sumporna kiselina, na granici dve tečnosti pojavljuje se crveno-ljubičasti prsten. Jednačine: Zaključak: Adamkiewiczova reakcija je kvalitativna za triptofan, budući da potonji u kiseloj sredini stupa u interakciju s glioksilnom kiselinom, prisutnom u CH 3 COOH kao nečistoća. 5. Reakcija sa pikrinskom kiselinom Postupak: U 10 kapi razrijeđenog proteinskog rastvora dodati nekoliko kristala Na 2 C0 3 i 5 kapi zasićene vodene otopine pikrinske kiseline, promiješati i zagrijati na plamenu alkoholne lampe do žute boje. rastvora se menja u crvenu. Zapažanja Nakon dodavanja pikrinske kiseline, otopina postaje žuta, a nakon zagrijavanja mijenja boju u crvenu. Jednačina: Zaključak: reakcija sa pikrinskom kiselinom omogućava otkrivanje spojeva sa redukcijskim svojstvima (na osnovu redukcije pikrinske kiseline u pikraminsku kiselinu zbog diketopiperazinskih grupa). 6. Follova reakcija Postupak: Dodajte 20 kapi 30% otopine NaOH, nekoliko kapi (CH 3 COO) 2 Pb u 10 kapi nerazrijeđenog proteina i prokuhajte smjesu (pazite: tekućina se baci!). Oslobođeni amonijak se detektuje mokrim lakmus papirom. Zapažanja Nerazrijeđeni protein daje narandžastu boju s NaOH; kada se (CH 3 COO) 2 Pb doda i zagrije, postaje crn. Lakmus postaje plav.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Proteini Prezentacija iz hemije na temu: "Proteini" učenika KOSH 9-b klase br."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Proteini, ili proteinske supstance, nazivaju se visoke molekularne težine (molekularne težina varira od 5-10 hiljada"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">katalitički (enzimi); regulatorni (hormoni); strukturni (kolagen) , fibroin); motor (miozin); transport"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Proteini su osnova biomembrana, najvažnija komponenta ćelije i ćelijske komponente.One igraju ključ"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Hemijski sastav ljudskog organizma VODA – 65% MASTI – 10 % PROTEINA"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">U proteinskim molekulima α - aminokiseline su međusobno povezane peptidnim vezama"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Jonske (sol) i vodonične komunikacije, kao i"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Sekvenca aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu naziva se primarna struktura proteina"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Polipeptidni lanci sa specifičnom sekundarnom strukturom mogu biti različito locirani u prostoru ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">U nekim slučajevima, pojedinačne proteinske podjedinice putem vodoničnih veza, elektrostatičkih i druge interakcije"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Karakteristike tri strukture proteinskih molekula Peptidna veza">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Postoji nekoliko klasifikacija proteina. One se zasnivaju na različitim karakteristikama : Poteškoće u stepenu (jednostavno"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Proteini su amfoterni elektroliti. Pri određenoj pH vrijednosti medija (to se zove izoelektrična tačka) broj"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Proces hidratacije podrazumijeva vezivanje vode proteinima, a pokazuju hidrofilna svojstva: bubri, im"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">Tokom denaturacije pod uticajem spoljnih faktora (temperatura, mehanički stres , djelovanje hemijskih agenasa i broj"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Proces pjene se podrazumijeva kao sposobnost proteina da formiraju visoko koncentrirani tečno-gasni sistemi“, nazvani pjene. Stabilnost"> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Reakcija hidrolize sa stvaranjem aminokiselina općenito može biti napisano kako slijedi: Proteini hidrolize">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Proteini sagorevaju da proizvode azot, ugljen-dioksid i vodu, takođe kao i neke druge supstance."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Hvala na pažnji!">!}