Денатурация- Това е нарушение на естествената пространствена структура на протеинова молекула под въздействието на външни влияния.

Тези външни влияния включват нагряване (термична денатурация); разклащане, разбиване и други остри механични въздействия (денатурация на повърхността); висока концентрация на водородни или хидроксилни йони (киселинна или алкална денатурация); интензивна дехидратация по време на сушене и замразяване на храни и др.

Термичната денатурация на протеини е от най -голямо практическо значение за технологичните процеси на производство на продукти за обществено хранене. При нагряване на протеините топлинното движение на атомите и полипептидните вериги в протеиновите молекули се увеличава, в резултат на което се разрушават така наречените слаби омрежни връзки между полипептидни вериги (например водород), както и хидрофобни и други взаимодействия между страничните вериги са отслабени. В резултат на това се променя конформацията на полипептидните вериги в протеиновата молекула. В глобуларните протеини, протеиновите глобули се разгръщат с последваща коагулация в нов тип; силните (ковалентни) връзки на протеинова молекула (пептид, дисулфид) не се нарушават по време на такова пренареждане. Топлинната денатурация на колагеновия фибриларен протеин може да бъде представена като топене, тъй като в резултат на разрушаването на голям брой омрежни връзки между полипептидни вериги, неговата фибриларна структура изчезва, а колагеновите влакна се превръщат в непрекъсната стъкловидна маса.

В молекулното пренареждане на протеините по време на денатурация активна роля принадлежи на водата, която участва в образуването на нова конформационна структура на денатурирания протеин. Напълно дехидратирани протеини, изолирани в кристална форма, са много стабилни и не се денатурират дори при продължително нагряване до температура от 100 ° C и повече. Денатуриращият ефект на външните влияния е по -силен, по -висока е хидратацията на протеините и по -ниската им концентрация в разтвора.

Денатурацията е придружена от промени в най -важните свойства на протеина: загуба на биологична активност, видова специфичност, способност за хидратация (разтваряне, набъбване); подобрена атакуваност от протеолитични ензими (включително храносмилателни); повишаване на реактивността на протеините; агрегация на протеинови молекули.

Загубата на биологична активност от протеините в резултат на термичната им денатурация води до инактивиране на ензимите, съдържащи се в растителни и животински клетки, както и до смърт на микроорганизми, които влизат в продуктите по време на тяхното производство, транспортиране и съхранение. Като цяло този процес се оценява положително, тъй като крайният продукт, при липса на повторно замърсяване с микроорганизми, може да се съхранява за относително дълго време (охладен или замразен).

В резултат на загубата на видова специфичност от протеини, хранителната стойност на продукта не намалява. В някои случаи това свойство на протеините се използва за контрол на технологичния процес. Например, чрез промяната в цвета на хромопротеина на месото, миоглобин, от червен до светлокафяв, се оценява кулинарната готовност на повечето месни ястия.

Загубата на хидратационен капацитет от протеините се обяснява с факта, че когато се промени конформацията на полипептидните вериги, на повърхността на протеиновите молекули се появяват хидрофобни групи, а хидрофилните групи се блокират в резултат на образуването на вътремолекулни връзки.

Подобряването на хидролизата на денатуриран протеин чрез протеолитични ензими, увеличаването на неговата чувствителност към много химични реагенти се обяснява с факта, че пептидните групи и много функционални (реактивни) групи в естествения протеин са защитени от външна хидратираща обвивка или са разположени вътре протеиновата глобула и по този начин защитена от външни влияния.

При денатурация тези групи се появяват на повърхността на протеиновата молекула.

Агрегиране - Това е взаимодействието на денатурирани протеинови молекули, в резултат на което се образуват междумолекулни връзки, както силни, например дисулфидни, така и многобройни слаби.

Последица от агрегацията на протеинови молекули е образуването на по -големи частици. Последиците от по -нататъшното агрегиране на протеинови частици са различни в зависимост от концентрацията на протеина в разтвора. В разтвори с ниска концентрация се образуват протеинови люспи, които се утаяват или изплуват на повърхността на течността (често с образуване на пяна). Примери за този вид агрегиране са утаяването на денатурирани люспи от лакталбумин (при кипене на мляко), образуването на люспи и протеинова пяна върху повърхността на месни и рибни бульони. Концентрацията на протеини в тези разтвори не надвишава 1%.

Когато протеините се денатурират в по -концентрирани протеинови разтвори, в резултат на тяхното агрегиране се образува непрекъснато желе, което задържа цялата вода, съдържаща се в системата. Този тип агрегация на протеини се наблюдава при топлинна обработка на месо, риба, яйца и различни смеси на тяхна основа. Оптималната концентрация на протеини, при която протеиновите разтвори образуват непрекъснато желе при условия на нагряване, е неизвестна. Като се има предвид, че способността за желиране в протеините зависи от конфигурацията (асиметрията) на молекулите, трябва да се приеме, че посочените граници на концентрация са различни за различните протеини.

Протеините в състояние на повече или по -малко напоени желе стават по -плътни по време на термична денатурация, т.е. тяхното обезводняване настъпва с отделянето на течността в околната среда. Желето, подложено на нагряване, като правило има по -нисък обем, маса, пластичност, както и повишена механична якост и по -голяма еластичност в сравнение с оригиналното желе от естествени протеини. Тези промени също са следствие от агрегацията на денатурирани протеинови молекули. Реологичните характеристики на такива уплътнени желе зависят от температурата, рН на средата и продължителността на нагряване.

Денатурация на протеини в желе, придружена от тяхното уплътняване и отделяне на вода, възниква при топлинна обработка на месо, риба, готвене на бобови растения, печене на тесто тесто.

Всеки протеин има специфична температура на денатурация. В хранителните продукти и полуфабрикатите обикновено се отбелязва най-ниското температурно ниво, при което започват видими промени в денатурацията на най-лабилните протеини. Например, за рибните протеини тази температура е около 30 C, белтъците - 55 C.

При стойности на рН, близки до изоелектричната точка на протеина, денатурацията настъпва при по -ниска температура и е придружена от максимална дехидратация на протеина. Изместването на рН на средата от едната или другата страна от изоелектричната точка на протеина увеличава неговата термична стабилност. Така глобулин Х, изолиран от мускулна тъкан на риба, който има изоелектрична точка при рН 6,0, се денатурира при 50 ° С в слабо кисела среда (рН 6,5) и при 80 ° С в неутрална (рН 7,0) среда.

Реакцията на средата също влияе върху степента на дехидратация на протеините в желето по време на термична обработка на продуктите. Насочената промяна в реакцията на околната среда се използва широко в технологиите за подобряване на качеството на ястията. Така че, когато задушавате домашни птици, риба, задушавате месо, мариновате месо и риба преди пържене, добавете киселина, вино или други кисели подправки, за да създадете кисела среда със стойности на рН, които са доста под изоелектричната точка на протеините на продукта. При тези условия дехидратацията на протеините в желето намалява и крайният продукт се оказва по -сочен.

В кисела среда колагенът от месо и риба набъбва, температурата му на денатурация намалява, преходът към глутин се ускорява, в резултат на което крайният продукт е по -нежен.

Температурата на денатурация на протеините се повишава в присъствието на други, по-термостабилни протеини и някои не-протеинови вещества, като захароза. Това свойство на протеините се използва, когато по време на топлинна обработка се наложи повишаване на температурата на сместа (например за целите на пастьоризация), предотвратявайки денатурация на протеини. Топлинната денатурация на някои протеини може да настъпи без видими промени в протеиновия разтвор, което се наблюдава например в млечния казеин.

Варените храни могат да съдържат повече или по -малко естествени, неденатурирани протеини, включително някои ензими.

Денатурация на протеин- Това е нарушение на естествената пространствена структура на протеинова молекула под въздействието на различни външни влияния, придружено от промяна в техните физико -химични и биологични свойства. В този случай вторичните и третичните структури на протеиновата молекула се нарушават, а първичната, като правило, остава.

Денатурация на протеини възниква при нагряване и замразяване на хранителни продукти под въздействието на различни радиации, киселини, основи, остри механични влияния и други фактори.

Когато протеините се денатурират, настъпват следните основни промени:

- разтворимостта на протеините рязко се намалява;

- биологичната активност, хидратиращият капацитет и видовата специфичност се губят;

- атакуваността от протеолитични ензими се подобрява;

- реактивността на протеините се увеличава;

- има агрегация на протеинови молекули;

- зарядът на протеиновата молекула е нулев.

Загубата на биологична активност от протеини в резултат на термична денатурация води до инактивиране на ензими и смърт на микроорганизми.

В резултат на загубата на видова специфичност от протеини, хранителната стойност на продукта не намалява.

Нека разгледаме най-често срещаната термична денатурация на протеинови молекули, придружена от разрушаване на слабите кръстосани връзки между полипептидни вериги и отслабване на хидрофобните и други взаимодействия между протеиновите вериги. В резултат на това се променя конформацията на полипептидните вериги в протеиновата молекула. Например, фибриларните протеини променят своята еластичност, протеиновите глобули се разгръщат в глобуларни протеини, последвани от коагулация по нов тип. В този случай силните (ковалентни) връзки на протеинова молекула не се разрушават. Глобуларните протеини променят разтворимостта, вискозитета, осмотичните свойства и електрофоретичната подвижност.

Всеки протеин има определена температура на денатурация ( T). За рибни протеини T= 30 0 С, яйчен белтък T= 55 0 С, месо T= 55 ... 60 0 С и др.

При стойности на рН, близки до изоелектролитичната точка на протеина, денатурацията настъпва при по -ниска температура и е придружена от максимална дехидратация на протеина. Промяната в рН на средата допринася за повишаване на термичната стабилност на протеините.

Насочените промени в рН на средата се използват широко в технологиите за подобряване на качеството на ястията. Така че, при задушаване на месо, риба, мариноване, преди пържене, добавете киселина, вино или други кисели подправки, за да създадете кисела среда със стойности на рН под изоелектричната точка на протеините на продукта. При тези условия дехидратацията на протеините в храната се намалява и готовото ястие се оказва по -сочно.

Температурата на денатурация на протеините се повишава в присъствието на други, по-термостабилни протеини и някои не-протеинови вещества, например захароза.

Денатурация на някои протеини може да настъпи без видими промени в протеиновия разтвор (например в млечния казеин). Варените храни могат да съдържат някои естествени, неденатурирани протеини, включително някои ензими.

Денатурираните протеини са способни да взаимодействат помежду си. По време на агрегацията поради междумолекулни връзки между денатурирани протеинови молекули се образуват както силни, например дисулфидни връзки, така и слаби, например водородни.

При агрегиране се образуват по -големи частици. Например, при кипене на мляко, се утаяват люспи от денатуриран лактоалбумин, люспи и пяна от протеини се образуват на повърхността на месни и рибни бульони.

Когато протеините се денатурират в по -концентрирани протеинови разтвори, в резултат на тяхното агрегиране се образува желе, което задържа цялата вода, съдържаща се в системата.

Основните промени в денатурацията в мускулните протеини завършват, когато достигнат 65 ° C, когато се денатурират повече от 90% от общото количество протеини. При T= 70 0 С, започва денатурацията на миоглобин и хемоглобин, придружена от отслабване на връзката между глобина и хема, която след това се разделя и, като се окислява, променя цвета си, в резултат на което цветът на месото става кафеникав -сив.

Денатурацията е сложен процес, при който под въздействието на външни фактори (температура, механично действие, действието на киселини, основи, ултразвук и др.) Има промяна във вторичните, третичните и четвъртичните структури на протеиновата макромолекула, т.е. местната (естествена) пространствена структура. Първичната структура и следователно химичният състав на протеина не се променят.

При готвенето денатурацията на протеини най -често се причинява от нагряване. Този процес в глобуларни и фибриларни протеини протича по различни начини.

В глобуларните протеини, когато се нагряват, топлинното движение на полипептидните вериги в рамките на глобулата се засилва. В този случай полярните (заредени) хидрофилни групи, разположени на повърхността на глобулата и осигуряващи нейния заряд и стабилност, се движат вътре в глобулата, а реактивни хидрофобни групи (дисулфид, сулфхидрил и др.), Които не могат да задържат вода, се появяват на нейната повърхност .

Денатурацията е придружена от промени в най -важните свойства на протеина:

загуба на отделни свойства (например промяна в цвета на месото при нагряване поради денатурация на миоглобин);

загуба на биологична активност (например картофите, гъбите, ябълките и редица други растителни продукти съдържат ензими, които ги карат да потъмняват; при денатуриране ензимните протеини губят активност);

повишена атака от храносмилателните ензими (по правило варените храни, съдържащи протеини, се усвояват по -пълно и лесно);

загуба на способността за хидратация (разтваряне, набъбване);

загуба на стабилност на протеинови глобули, която е придружена от тяхната агрегация (коагулация, или коагулация, протеин).

Агрегацията е взаимодействието на денатурирани протеинови молекули, което е придружено от образуването на по -големи частици. Външно това се изразява различно в зависимост от концентрацията и колоидното състояние на протеините в разтвора. Така че, в разтвори с ниска концентрация (до 1%), коагулираният протеин образува люспи (пяна върху повърхността на бульоните). В по -концентрирани протеинови разтвори (например яйчен белтък) денатурацията образува непрекъснат гел, който задържа цялата вода, съдържаща се в колоидната система.

Протеините, които са повече или по -малко напоени гелове (мускулни протеини от месо, домашни птици, риба; протеини от зърнени храни, бобови растения, брашно след хидратация и т.н.), се денатурират по време на денатурация, докато тяхната дехидратация настъпва с отделянето на течността в околната среда . Протеиновият гел, подложен на нагряване, като правило има по -нисък обем, маса, по -голяма механична якост и еластичност в сравнение с оригиналния гел от естествени (естествени) протеини. Скоростта на агрегиране на протеинови золи зависи от рН на средата. Протеините са по -малко стабилни в близост до изоелектричната точка.

За подобряване на качеството на ястията и кулинарните продукти се използва широко насочена промяна в реакцията на околната среда. Така че, при мариноване на месо, домашни птици, риба преди пържене; добавяне на лимонена киселина или бяло сухо вино при задушаване на риба, пилета; използване на доматено пюре при задушаване на месо и др. създава кисела среда със стойности на рН значително под изоелектричната точка на протеините на продукта. По -малкото обезводняване на протеините води до по -сочни продукти.

Фибриларните протеини се денатурират по различен начин: връзките, които държат спиралите на техните полипептидни вериги, се разрушават, а протеиновият фибрил (нишка) се намалява по дължина. Така се денатурират протеините от съединителната тъкан на месо и риба. Литература

Има 2 вида денатурация:

Обратна денатурация - ренатурацията или реактивирането е процес, при който денатуриран протеин, след отстраняване на денатуриращи вещества, се реорганизира в първоначалната структура с възстановяване на биологичната активност.

Необратимата денатурация е процес, при който биологичната активност не се възстановява след отстраняването на денатуриращи агенти.

И така, денатурацията се причинява от физически фактори: температура, налягане, механични влияния, ултразвукова и йонизираща радиация; химични фактори: киселини, основи, органични разтворители, алкалоиди, соли на тежки метали.

Разбивайки яйчен белтък, сметаната ги превръща в пяна, състояща се от въздушни мехурчета, заобиколени от тънки протеинови филми, образуването на които е придружено от разгръщане на полипептидни вериги в резултат на скъсване на връзките под механично действие. Така по време на образуването на филми настъпва частична или пълна денатурация на протеина. Този вид денатурация се нарича повърхностна денатурация на протеин.

Термичната денатурация на протеини е от особено значение за кулинарните процеси. Механизмът на термична денатурация на протеини може да се разгледа като се използват глобуларни протеини като пример. Основната молекула на глобуларен протеин се състои от една или повече полипептидни вериги, сгънати в гънки и образуващи плетеница. Такава структура се стабилизира чрез крехки връзки, сред които водородните връзки играят важна роля, образувайки кръстосани мостове между паралелни пептидни вериги или техните гънки.

При нагряване на протеините започва повишено движение на полипептидни вериги или гънки, което води до скъсване на крехките връзки между тях. Протеинът се разгръща и придобива необичайна, неестествена форма, водородни и други връзки се установяват на места, необичайни за дадена молекула и конфигурацията на молекулата се променя. В резултат на това гънките се разгръщат и пренареждат, придружени от преразпределение на полярни и неполярни групи, а неполярните радикали се концентрират върху повърхността на глобулите, намалявайки тяхната хидрофилност. Когато се денатурират, протеините стават неразтворими и в по -голяма или по -малка степен губят способността си да набъбват.

При продължителна топлинна обработка протеините претърпяват по -дълбоки промени, свързани с разрушаването на техните макромолекули. На първия етап от промените функционалните групи могат да бъдат отцепени от протеинови молекули с образуването на такива летливи съединения като амоняк, сероводород, фосфорен водород, въглероден диоксид и др. Натрупвайки се в продукта, те участват във формирането на вкуса и аромат на готовия продукт. При по-нататъшно хидротермално третиране протеините се хидролизират, докато първичната (пептидна) връзка се разрушава с образуването на разтворими азотни вещества с не-протеинова природа (например преминаване на колаген в глутин). Унищожаването на протеини може да бъде целенасочена кулинарна техника, която засилва технологичния процес.

ДЕНАТУРАЦИЯ - това е лишаването на протеин от неговите естествени, естествени свойства, придружено от разрушаване на четвъртичната (ако има такава), третична, а понякога и вторичната структура на протеиновата молекула, която възниква, когато участват дисулфидните и слабите видове връзки при образуването на тези структури се унищожават.В същото време първичната структура се запазва, тъй като се образува от силни ковалентни връзки. Разрушаването на първичната структура може да възникне само в резултат на хидролиза на протеиновата молекула чрез продължително кипене в киселинен или алкален разтвор.

Фактори, причиняващи денатурация на протеини

Факторите, които причиняват денатурация на протеини, могат да бъдат разделени на физическии химикал.

Физически фактори

1. Високи температури. Различните протеини имат различна чувствителност към топлина. Някои от протеините се денатурират вече при 40-50 0 С. Такива протеини се наричат термолабилен... Други протеини се денатурират при много по -високи температури и са термостабилен.

2. Ултравиолетово облъчване

3. Рентгеново и радиоактивно облъчване

4. Ултразвук

5. Механично въздействие (напр. Вибрация).

Химически фактори

1. Концентрирани киселини и основи. Например трихлороцетна киселина (органична), азотна киселина (неорганична).

2. Соли на тежки метали (например CuSO 4).

3. Органични разтворители (етилов алкохол, ацетон)

4. Растителни алкалоиди.

5. Урея във високи концентрации

5. Други вещества, способни да разрушат слаби видове връзки в протеиновите молекули.

Излагането на фактори на денатурация се използва за стерилизиране на оборудване и инструменти, както и антисептици.

Възстановяване на протеини, протеини шаперон.

Третичната структура на протеина се определя от неговата първична структура. Това се доказва от факта, че някои протеини са денатурирани обратимо, т.е. способни да възстановят родната конформация - ренатурация. Класически пример: рибонуклеаза А напълно се денатурира в разтвор на карбамид, но след отстраняване на урея, денатурираната молекула на този ензим възстановява първоначалната си структура и каталитична активност. В този случай дори дисулфидните връзки се възстановяват.

Шаперони (англ. придружители) е клас протеини, чиято основна функция е да възстанови правилната естествена третична или четвъртична структура на протеините, както и образуването и дисоциацията на протеинови комплекси.

Функции

Много шаперони са протеини на топлинен шок, тоест протеини, чиято експресия започва в отговор на повишаване на температурата или друг клетъчен стрес. Топлината има дълбок ефект върху сгъването на протеини и някои придружители участват в коригирането на потенциалната вреда, която настъпва от нагъването на протеини. Други шаперони участват в сгъването на новосъздадените протеини, докато се изтеглят от рибозомата. И въпреки че повечето от ново синтезираните протеини могат да се сгънат в отсъствието на шаперони, определено малцинство задължително изисква тяхното присъствие.

В допълнение, протеините с шаперон имат високи регенеративни функции. Те се борят с основната причина за стареенето на кожата. Произведени в клетките на кожата, шапероните допринасят за нормалното сгъване на протеините в стабилни четвъртични структури. На базата на протеини от топлинен шок вече се създават нови поколения гелове с шаперони, които помагат на кожата да получи липсващите протеини, защото производството на шаперони намалява с възрастта.

Други видове шаперони участват в транспортирането на вещества през мембраните, например в митохондриите и ендоплазмения ретикулум при еукариотите.

Денатурацията на протеини в кетъринг технологиите трябва да се възприема от няколко гледни точки. Първо, това е факторът, който осигурява реализацията на концепцията за кулинарна готовност. Второ, фактор, който позволява или напълно да спре ензимната активност, или да намали нейната скорост. Трето, фактор, който осигурява съответствие с такъв важен показател като микробиологичната безопасност. Четвърто, факторът, че протеините губят функционалните си свойства и видовата си специфичност. Освен това образуването на консистенция, появата на форма, промяна в цвета и т.н. са свързани с денатурацията на протеинови вещества.

Тоест, в резултат на денатурация на протеини, продуктите или съдържащите протеини материали губят своите функционални и естествени свойства поради влиянието на различни фактори, както и процесите на денатурация влияят върху осигуряването на високо ниво на качество на продукта.

Способността на протеините да се денатурират е важно и уникално свойство на протеините. Денатурацията се разбира като загуба от протеините на техните естествени (физико -химични, биологични) свойства в резултат на промени в тяхната уникална структура под въздействието на различни фактори. Много технологични фактори - висока или ниска температура, различна радиация, значителни промени в рН, йонна сила, промени в колоидното равновесие, интензивно механично напрежение и други повърхностни ефекти, ферментация, протеолиза, химикали и модификация, влиянието на времето - причиняват денатурация на протеин. В този случай се нарушават най -чувствителните към ефекта на четвъртичните, третичните и вторичните структури на протеините. Първичната обикновено не е засегната. Но под въздействието на химични фактори - химическа модификация, например киселинни анхидриди, окисление, редукция, реакция на пластеин, ензимна модификация - нарушение е възможно и на нивото на първичната структура.

Типична последица от денатурацията на прости протеини е тяхното комплексообразуване с други протеини и органични съединения, а за олигомерите - разлагането им на субединици. При денатурация полипептидните вериги придобиват различна конфигурация, която се различава от единствената възможна, присъща на естествената протеинова молекула: веригите, като правило, се разгръщат по такъв начин, че значителен брой хидрофобни групи се натрупват на повърхността им, което води до влошаване на афинитета им към водата. Появата на повърхността на радикали или функционални групи, скрити преди това от протеиновата конформация, променя физико -химичните свойства на протеините.

Биологичните свойства също се променят, тоест протеинът не може да изпълнява своите биологични функции: ензимите се инактивират, хемоглобинът губи способността да се прикрепя и транспортира кислород, миофибриларните протеини губят способността си да се свиват и т.н.

От общите модели на денатурация първо трябва да се отдели значително влошаване на хидрофилността и повишаване на хидрофобността на протеините. Както знаете, поради хидрофилните групи, които са разположени на повърхността (-COOH, -OH, -NH2 и т.н.), протеиновите молекули са в състояние да свържат значително количество вода. Следователно, при значителна хидратация на миоглобина, е установено, че в средата на неговата третична структура има само четири молекули вода, тоест вътрешната структура и компактността на миоглобина се дължат главно на хидрофобно взаимодействие. Вследствие на това има промяна във взаимодействието на протеиносъдържащи продукти с вода, в реални технологични процеси, свързани с преразпределението на водата. Така месото от топлокръвни животни и риби, поради загубата на хидрофилни ™ протеини в процеса на термична обработка, губи част от масата си („сварено“, „пържено“), брашните продукти се характеризират с желатиниране на нишесте по време на топлинна обработка поради дехидратация на глутенови протеини.

Известно е, че месото, рибата, яйцата (по -точно техните протеини), които не са термично обработени, са способни на допълнителна хидратация поради хидратацията на протеините. Но след термична обработка това свойство се губи напълно. Промяната в афинитета на протеините към водата се проявява много ясно в примера за термична обработка на яйца. Протеинът (материалът) на яйцето е представен главно от протеини (протеини), което позволява то да бъде широко използвано в различни моделни и технологични експерименти. В своето родно състояние протеинът има много висок афинитет към вода, както и към хидратирани храни. Това позволява използването на яйца във всички групи кулинарни продукти като свързващ вода или образуващ компонент. Следователно самите яйца могат да бъдат значително разредени с вода (с 50 ... 60%), мляко, разтвори, бульони, което се използва широко при производството на омлети, яйчни полуфабрикати.

Благодарение на водата се постига висок афинитет на яйца към месо, риба, нарязани зеленчуци, брашно, хлебни смеси, извара, захарен сироп и други смеси, използвани в технологичните процеси. Разтворимостта на яйчните протеини, а оттам и афинитетът към вода, хидратирани продукти след денатурация, се влошава значително. Загубата в резултат на денатурация на такова важно функционално свойство като способността за хидратация значително намалява технологичните възможности на яйчните протеини, поради което след термична обработка яйцата се добавят към рецептите не като функционален, а като пасивен компонент на рецептата .

Всеки протеин има индивидуална температура на денатурация, по -точно определен температурен диапазон, в който претърпява промени в денатурацията. В технологията температурата на денатурация се отнася до по -ниското ниво на диапазона, при който започват видими промени в денатурацията. Така че, за рибните протеини е около 30, яйцата - 55, месните протеини: миоген - 55 ... 60, миоглобин - 60, глобулин - 50, миоалбумин - 45 ... 47, миозин - 45 ... 50, актин - около 55, актомиозин - 42 ... 48, колаген - около - 55 ... 60 ° C.

Ярък пример за факта, че денатурацията се извършва в определен диапазон, а не при фиксирана температура, е промяната в колоидните свойства на яйцата от домашни птици по време на термична обработка. Въпреки факта, че температурата на денатурация на яйчните протеини се счита за 55 ° C, промяната в колоидните свойства се случва в температурния диапазон 55 ... 95 ° C: при температура от 50 ... 55 ° C се появява локална мътност , при 55 ... 60 ° C се простира до целия обем, при 60 ... 65 ° C - вискозитетът се увеличава; при 65 ... 75 ° С - процесът започва

желиране; при 75 ... 85 ° С - се образува гел, който запазва формата си; при 85 ... 95 ° С - еластичните свойства на гела нарастват и достигат своя максимум.

Ориз. 1.4

Протеиновият миоглобин по време на термична обработка се превръща в метмиоглобин, тоест денатурира, в температурния диапазон 60 ... 80 ° C: при температура 60 ° C телешкият миоглобин е яркочервен; на 70 - цветът се променя в розов; в температурния диапазон 70 ... 80 и повече, той придобива сиво-кафяв цвят, характерен за метмиоглобина. Графично зависимостта на ефекта от температурата и времето върху денатурацията на миоглобина е показана на фиг. 1.4. Протеинът миозин се денатурира в температурния диапазон 70 ... 80 ° C.

Денатурацията на колагеновия протеин в технологичната практика се нарича „заваряване“ и е придружена от рязка промяна в геометричните размери: колагеновите фибрили се намаляват, а дебелината им нараства. Ходът на денатурация на протеини се доказва от косвени повърхностни ефекти, като промяна в колоидното състояние, увеличаване на вискозитета, желиране, стратификация и свиване.

Много важно място в технологията заема промяната в колоидното състояние на хранителните продукти, която се нарича коагулация.Коагулацията, в зависимост от свойствата и концентрацията на протеина, може да продължи с образуването на крайни продукти с различни агрегатни състояния. Температурата на коагулация или температурна точка на гел е най -ниската температура, при която протеинът променя колоидното си състояние. Достигайки температурата на гел, системите с ниска концентрация на протеин се разслояват на две фази, едната от които, протеин, се агрегира под формата на локални флокулати, филми, а втората е представена под формата на вода. Независимо от вида на протеина, системите с ниска концентрация на протеин поради физическа недостатъчност в протеиновата система не са способни да желират в цялата система, поради което стратификацията и синерезата са типични и обективни етапи на денатурация и коагулация на протеини. Така се държи млякото по време на кипене (образуване на лактоалбуминови филми, котлен камък), яйца, разтворени повече от 1,6 пъти с течност (вода, мляко), нарязани месни и рибни маси, прекомерно хидратирани, тесто за палачинки.

Ако системата е силно концентрирана в протеин, тогава денатурацията и видът на коагулацията зависят главно от вида на протеина. Такива протеинови системи могат да се оформят, което се прилага в много технологични процеси: получаване на продукти от яйца, кайма, месни продукти, колбаси и др. Желацията е от различно естество в зависимост от вида на протеина. Обикновено, когато протеинът образува колоиден разтвор с вода, тогава в резултат на коагулацията той не губи влага, задържайки я поради имобилизация. Но в природата има малко такива протеини - това са протеините от яйца, кръвна плазма на животни, протеини от биологичната течност на крил. По отношение на технологиите те са доста оскъдни. Обикновено геловете, които се образуват със задържане на влага, се наричат ​​лиогели. Ако протеините са достатъчно хидратирани, но концентрирани и образуват дисперсия с вода, тогава, като правило, коагулиращи по време на денатурация, те образуват гелове, които запазват формата си, но се характеризират с интензивна синереза. Тези гелове условно се наричат ​​коагели. Коагелите се получават от дисперсия на месни и рибни протеини. Протеините на брашното се държат по подобен начин, но обективната им загуба на влага е скрита от желатинирането на нишестето.

Образуването на гелове от втори вид по време на коагулацията и съпътстващите процеси е ключова технологична задача: повечето хранителни продукти се образуват благодарение на този процес. Осъзнавайки способността на протеина да образува гел, както и регулиране на този процес, е възможно да се контролира качеството на крайните продукти. По този начин, чрез смесване на протеини, способни да образуват лиогели с протеини, способни да образуват коагели, е възможно да се намалят синергичните процеси.

Въвеждането на захароза и други прости захари или разтворими декстрини дава възможност да се повиши температурата на коагулация на протеините, т.е. да се стабилизира температурата им. Той се използва широко в технологията на сладки ястия и сосове от яйца. Напротив, използването на високи концентрации на сол, алкохол и други дехидратори понижава тази температура.

Понякога процесите на коагулация се използват за изолиране на протеини. Това е основата за получаване на сирене, казеин. Съвместното утаяване на протеини по време на коагулацията се нарича копреципитация, а крайните продукти са копреципитати. Най -важното място беше съвместното утаяване в технологията за извличане на суроватъчни протеини от млякото. Известни яйчно-млечни копреципитати и някои други.

Устойчивостта на агрегация се постига и чрез регулиране на свойствата на протеините. По правило премахването на рН на съдържащата протеини система от изоелектричната точка увеличава устойчивостта на агрегиране и обратно, приближаването на рН на системата с изоелектричната точка на протеините намалява температурата на коагулация. Така рибният глобулин, който има изоелектрична точка при рН 6,0, се денатурира при 50 ° С в слабо кисела среда (рН 6,5) и при 80 в неутрална среда (рН 7,0). Миофибриларни протеини от риба и крил, както и тъй като протеините от соеви зърна, модифицирани с янтарен анхидрид в диапазона на стойностите на рН на храната, коагулират при средна температура 20 ... 35 ° C по -висока от модифицираните.

Степента на хидратация има значителен ефект върху промените в денатурацията на протеини. Водата до известна степен увеличава подвижността на протеиновите вериги и реактивността на хидрофилни и хидрофобни групи. Следователно, повече хидратирани протеини се денатурират по -бързо от сухите протеини. Протеините с отстранена влага, т.е.изсушени, се характеризират с широк диапазон на термична стабилност, включително температури, близки до 100 ° C.

Замразяването в истинските протеинови системи, които са повечето хранителни продукти, е неравномерно. Първо, течности с по -ниска концентрация на разтворени твърди вещества замръзват, което измества колоидното равновесие. Двуфазни протеинови системи, тоест протеинови гелове от втори вид, които включват всички риби и месни продукти, замръзват по такъв начин, че първо се замразяват интерстициалните течности. Замразяването на разтворителя води до увеличаване на концентрацията на сухи вещества, което води до осоляване на протеините, т.е. тяхната частична денатурация. Замразяването всъщност действа като дренажен агент. Поради това замразените хидратирани протеини се различават по своите свойства от нативните. Вещества, които понижават точката на замръзване, се наричат ​​криопротектори, които включват захароза, сол, глицерин. Дълбочината на денатурация на замразените протеинови продукти се увеличава с срока на годност.

Други компоненти на биологичната система, включително липиди и въглехидрати, играят значителна роля в денатурацията на протеините. Поради сложната структура и доста високата реактивност на функционалните групи протеини, те лесно се комплексират с тях, за да образуват съединения, които значително променят свойствата на протеините. По правило това води до значително намаляване на функционалността на протеините.

Взаимодействието с липидите протича по няколко начина. Първо, това взаимодействие може да се дължи на адсорбцията на протеинови молекули върху бимолекулярния липиден слой. Взаимодействието може да бъде придружено от промяна в структурата на протеиновите молекули, тоест тяхната денатурация.

Вторият тип взаимодействие между протеини и липиди, което възниква поради включването на протеин в повърхността на бимолекулярния слой, причинява частична промяна на нивото на четвъртичните и третичните структури на протеина. Последицата от това е промяна във функционалните възможности на протеина.

Третият тип взаимодействие между протеини и липиди е, че поради липидите на мембранната повърхност, протеинът напълно променя четвъртичните, третичните, вторичните структури. В този случай полипептидните вериги са сред полярните групи липиди, които постоянно променят формата си. Протеините са ориентирани от хидрофилни и хидрофобни области към вода и мазнини. Протеините губят своята функционална и технологична роля, включително ензимната си роля.

Липиди, които имат полярни групи, които могат да се свържат с протеин чрез електростатични сили. И така, фосфолипидите взаимодействат с протеина с техните фосфатидни групи и четвъртични азотни атоми (фосфатидилхолини, фосфатидилетаноламини), свободни мастни киселини - с техните карбоксилни групи. Тези липиди проявяват афинитет към аминокиселини, които имат групи: -ОН; = NH; -NH2; = С. Възможно е и взаимодействие чрез кополимеризация.

Взаимодействието между протеини и липиди е възможно под въздействието на различни технологични фактори, като топлина, влага.

Силата на свързване на мастни киселини с протеини се увеличава с увеличаване на ненаситеността им. Двойните връзки на мастни киселини увеличават способността да окисляват сулфхидрилни и пептидни връзки с образуването на дисулфидни (-S-S-) и азотни (-CO-N-N-CO-) мостове.

Взаимодействието на протеините с окислените липиди има специален характер. Когато липидите се окисляват в присъствието на протеини, се образува комплекс, който се стабилизира от водата.

Протеиновите вещества в хранителните продукти, като колоидите, могат да „стареят“ с течение на времето, променяйки свойствата на продукта като цяло. Следователно, дългосрочното съхранение на хранителни продукти в заведения за обществено хранене и преработка на храни в резултат на денатурация на протеини, като правило, води до влошаване на технологичните свойства на суровините. Следователно кулинарните продукти, които се получават от замразено месо, риба, птици, се различават значително по показатели от подобни продукти, получени от пресни суровини.

Като цяло денатурацията, като явление и като процес, представлява голям интерес за специалисти и учени, тъй като, от една страна, това е значителен проблем, от друга, е в основата на приготвянето на храната.

Денатурацията насърчава комплексирането. По този начин е експериментално доказано, че комплексирането между окислените липиди и казеина в присъствието на влага при стайна температура се случва в рамките на 10 ... 15 минути. Много активни комплексиращи агенти са полярните липиди.

Реакцията на кондензация на сугарамин е широко известна в технологията, която стои в основата на термичната денатурация и разрушаването на протеините. Резултатът от реакцията е значителна промяна във функционалните и технологичните свойства на протеините, както и органолептичните параметри на хранителната система - цвят, вкус, консистенция.

Както бе отбелязано по -горе, денатурацията играе ключова роля в технологията за обслужване на храни. Много е важно съзнателно да се работи с такива понятия като фактори на денатурация, стабилност на протеиновата система, степента на денатурация, които, от една страна, предопределят параметрите на технологичния процес, а от друга, характеризират състоянието на протеинова система, нейната функционалност и технологични параметри. Денатурацията трябва да се разглежда не само като следствие от технологичния процес, но и като индикатор, който определя този процес. Поради факта, че протеиновите вещества в технологичните процеси трябва да се разглеждат не като пасивни вещества, а като активни функционални компоненти, информацията за естествеността на протеиновите вещества и степента на тяхната денатурация е много важна. Всъщност, в допълнение към биологичната стойност, технологичната стойност на протеините се оценява преди всичко чрез техните функционални показатели, като афинитет към вода и степента на хидратация, способността да се разтварят, да бъдат стабилни в разтвора и да определят определени структурни и механични свойства, да играе ролята на повърхностноактивно вещество - да бъде емулгатор, стабилизатор, разпенващ агент, да намали повърхностното напрежение на водата, да бъде термолабилен или термостабилен структуриращ елемент и т. н. Всички тези показатели се дължат на свойствата на естествените, неденатурираните протеини. Следователно такова понятие като степента на денатурация, оценено чрез реални технологични показатели, например чрез емулгиране или разпенване, по отношение на естествения протеин играе много важна роля при организирането на технологичния процес, избора на концентрация на вещества, хидромодул , температурни параметри и др. са свързани с такива нормативни показатели, които характеризират показатели за стабилност на протеиновите системи, например: разтворимост (мляко на прах, яйчен прах), хидратация (сушено месо, риба, соте брашно в различни режими, тесто, образувано по време на контролиран варене), показатели за взаимозаменяемост на продукта (яйчен прах - за пресни яйца, сухо мляко - за прясно мляко и др.).

Необходимо е едновременно да се оцени физиологичната роля на денатурацията. Загубата на протеин в процеса на денатурация на неговата биохимична индивидуалност като цяло улеснява храносмилането на готовите продукти. Следователно усвояването на денатурирани протеини, като правило, е по -ефективно от нативните. Това важи и за инактивирането на инхибиторни протеини, например в маслодайните семена. Тези протеини изпълняват защитна функция в растенията, но влияят значително върху храносмилането на човека, като значително намаляват функцията на трипсин и химотрипсин. Денатурацията, като технологичен фактор, значително намалява ефекта на тези протеини. Но е известно, че асимилацията зависи от степента на денатурация. И така, протеино-въглехидратните комплекси, образувани по време на реакцията на образуване на меланоидин по отношение на протеина, се оценяват като денатурация, абсорбират се по-лошо от рецептурните компоненти. А продуктите от по -дълбоки етапи на образуване на меланоиди са способни да повлияят отрицателно на храносмилането до известна степен.