Powerpoint форматында химиядан «Белоктар» тақырыбына презентация. 10-сынып оқушыларына арналған презентацияда белоктар дегеніміз не, олардың сапалық құрамы, қызметі және химиялық қасиеттері туралы айтылады.

Презентациядан үзінділер

Тиіндер– пептидтік байланыс арқылы байланысқан аминқышқылдарының қалдықтарынан тұратын жоғары молекулалы табиғи қосылыстар (биополимерлер).

Белоктардың сапалық құрамы

• Белоктық заттардың құрамына: көміртегі, сутегі, оттегі, азот, күкірт, фосфор жатады.
• Гемоглобин – C3032H4816O872N780S8Fe4.
• Белоктардың молекулалық массасы бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін жетеді.
• Мистер жұмыртқа протеині = 36 000, бұлшықет протеині мырза = 1 500 000

• Бастапқы құрылым– полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының кезектесуі.
• Екіншілік құрылым– полипептидтік тізбектің кеңістіктік конфигурациясы, яғни оның кеңістіктегі ықтимал орналасуы. Белоктар үшін екінші реттік құрылымның ең көп тараған нұсқасы спираль болып табылады.
• Үшіншілік құрылым– бұралған спираль кеңістікте қабылдайтын үш өлшемді конфигурация. Үшіншілік құрылым белок молекуласының ерекшелігін және оның биологиялық белсенділігін түсіндіреді.
• Төрттік құрылым– әрқайсысының өзіндік бастапқы, екінші және үшінші құрылымы бар және суббірлік деп аталатын бірнеше полипептидтік тізбектердің кеңістікте орналасуы.

Белоктардың қызметтері

• Құрылыс (пластик) – белоктар жасуша қабықшасының, органеллалар мен жасуша қабықшаларының түзілуіне қатысады.
• Каталитикалық – барлық жасушалық катализаторлар белоктар (ферменттің белсенді орталықтары).
• Қозғалтқыш - жиырылғыш белоктар кез келген қозғалысты тудырады.
• Тасымалдау – қан ақуызы гемоглобин оттегін бекітіп, оны барлық ұлпаларға тасымалдайды.
• Қорғау – бөгде заттарды бейтараптандыру үшін белок денелері мен антиденелерді өндіру.
• Энергия – 1 г белок 17,6 кДж-ға тең.
• Рецептивтік – сыртқы тітіркендіргішке реакция

Белоктардың химиялық қасиеттері

• Гидролиз (қышқылды-негіздік, ферментативті), нәтижесінде аминқышқылдары түзіледі.
• Денатурация - жылу немесе химиялық реагенттер әсерінен белоктың табиғи құрылымының бұзылуы.
• Денатуратталған ақуыз өзінің биологиялық қасиеттерін жоғалтады.

Белоктарға түсті реакциялар

• Ксантопротеин - сары түстің пайда болуымен бірге жүретін концентрлі азот қышқылымен әрекеттесу.
• Биурет – белоктардың әлсіз сілтілі ерітінділерінің мыс (II) сульфатының ерітіндісімен әрекеттесуі, нәтижесінде күлгін-көк түс пайда болады.

Антуан Франсуа де Фуркруа. Белоктар биологиялық молекулалардың жеке класына 18 ғасырда француз химигі Антуан Фуркруа және басқа да ғалымдардың еңбектерінің нәтижесінде белоктардың жылу немесе қышқылдардың әсерінен коагуляция (денатурат) қабілетін атап өткен. Ол кезде альбумин, фибрин, глютен сияқты белоктар зерттелді.

Белоктар, белокты заттар, Белоктар немесе белокты заттар — молекулалары пептидтік байланыс арқылы байланысқан аминқышқылдарының қалдықтарынан түзілген жоғары молекулалық массасы (молекулалық массасы 5-10 мыңнан 1 миллионға дейін немесе одан да көп) табиғи полимерлер.

Белоктардың суда ерігіштік дәрежесі әртүрлі, бірақ белоктардың көпшілігі суда ериді. Ерімейтіндерге, мысалы, кератин (шашты, сүтқоректілердің жүнін, құс қауырсындарын және т.б. құрайтын ақуыз) және жібек пен өрмекші торларының бөлігі болып табылатын фиброин жатады. Белоктар да гидрофильді және гидрофобты болып бөлінеді. Гидрофильділерге цитоплазманың, ядроның және жасушааралық заттың ақуыздарының көпшілігі, соның ішінде ерімейтін кератин мен фиброин жатады. Гидрофобтыларға мембрананың гидрофобты липидтерімен әрекеттесетін интегралды мембраналық белоктардың биологиялық мембраналарын құрайтын ақуыздардың көпшілігі жатады (бұл белоктарда әдетте шағын гидрофильді аймақтар болады).

Геррит Мулдер Голландиялық химик Геррит Мулдер белоктардың құрамын талдап, барлық дерлік белоктардың ұқсас эмпирикалық формуласы бар деген болжам жасады. Мулдер сондай-ақ аминқышқылды ақуыздардың ыдырау өнімдерін анықтады және олардың біреуі үшін (лейцин) аз қателік дәрежесімен 131 дальтонның молекулалық массасын анықтады. 1836 жылы Мулдер белоктардың химиялық құрылымының алғашқы моделін ұсынды. Радикалдар теориясына сүйене отырып, ол белок құрамының ең аз құрылымдық бірлігі С16Н24N4O5 концепциясын тұжырымдады, ол «ақуыз» деп аталды және «белок теориясы» теориясы.

Эмиль Фишер 1) 20 ғасырдың басында неміс химигі Эмиль Фишер белоктардың пептидтік байланыс арқылы байланысқан аминқышқылдарының қалдықтарынан тұратынын тәжірибе жүзінде дәлелдеді. Сонымен қатар ол ақуыздың аминқышқылдарының реттілігіне алғашқы талдау жасап, протеолиз құбылысын түсіндірді.

Белоктар биомембрананың негізі, жасушаның және жасушалық компоненттердің ең маңызды құрамдас бөлігі болып табылады. Олар жасуша тіршілігінде басты рөл атқарады, оның химиялық әрекетінің материалдық негізін қалдырады. 2)Адамдар мен жануарларға арналған тағамның ең маңызды құрамдас бөлігі, оларға қажетті аминқышқылдарын жеткізуші 3) Құрылымның өзін-өзі ұйымдастыруы, т.б. оның белгілі бір протеинге ғана тән белгілі бір кеңістіктік құрылымды өздігінен жасау қабілеті. Негізінде организмнің барлық қызметі (даму, қозғалыс, әртүрлі функцияларды орындау және т.б.) ақуыздық заттармен байланысты. Белоксыз өмірді елестету мүмкін емес.

Джеймс Самнер 1) Дегенмен, организмдердегі ақуыздардың орталық рөлі американдық химик Джеймс Самнер (кейінірек Нобель сыйлығының лауреаты) уреаза ферментінің ақуыз екенін көрсеткен 1926 жылға дейін танылды 2) Таза ақуыздарды бөліп алудың қиындығы оларды оқу қиын. Сондықтан алғашқы зерттеулер көп мөлшерде тазартуға болатын полипептидтерді, яғни қан протеиндерін, тауық жұмыртқаларын, әртүрлі токсиндерді және сойылғаннан кейін бөлінетін ас қорыту/зат алмасу ферменттерін пайдалана отырып жүргізілді.

Белоктардың құрылымын құруда иондық (тұз) және сутектік байланыстар, сондай-ақ гидрофобты өзара әрекеттесу – сулы ортадағы белок молекулаларының гидрофобты құрамдас бөліктері арасындағы байланыстың ерекше түрі үлкен рөл атқарады. Бұл байланыстардың барлығының күштілігі әртүрлі және күрделі, үлкен белок молекуласының түзілуін қамтамасыз етеді. Ақуыздық заттардың құрылымы мен қызметтерінің айырмашылығына қарамастан, олардың элементтік құрамы аздап өзгереді (құрғақ масса бойынша %): көміртегі-51-53; оттегі - 21,5-23,5; азот - 16,8-18,4; сутегі - 6,5-7,3; күкірт-0,3-2,5

Линус Полинг Линус Полинг белоктардың қайталама құрылымын сәтті болжаған алғашқы ғалым болып саналады. Уильям Астбери Белоктардың екінші реттік құрылымы аминқышқылдары арасындағы сутектік байланыстың түзілуінің нәтижесі деген идеяны Уильям Астбери 1933 жылы Уолтер Каузман, Каджа Линдерстрем-Ланга айтқан.Кейіннен Уолтер Каузман Кай Линдерстремнің еңбектеріне сүйене отырып айтқан. -Ланга белоктардың үшінші реттік құрылымының пайда болу заңдылықтарын және осы процестегі гидрофобты әрекеттесулердің рөлін түсінуге елеулі үлес қосты.

Пептидтік байланыс Ақуыз молекуласының құрылымы Құрылымның сипаттамасы Құрылымды анықтайтын байланыс түрі Графикалық бейнелеу Біріншілік - сызықтық Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының ауысу реті - сызықтық құрылым Екіншілік - спираль Полипептидтік сызықтық тізбектің спиральға айналуы - спиральдық құрылым Молекулярлық СУТЕК БАЙЛАНЫСтары Үшіншілік - шар тәрізді Екінші реттік спиральдың шарға оралуы - шумақтық құрылым Дисульфидті және иондық байланыстар

Белоктың бастапқы құрылымы. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының реттілігі белоктың біріншілік құрылымы деп аталады. Тірі ағзалардың барлық типтеріндегі әр түрлі белоктардың жалпы саны Екіншілік құрылым болып табылады Көптеген белоктар барлық полипептидтік тізбекте әрқашан бола бермесе де, екінші реттік құрылымға ие.

Белгілі бір екінші реттік құрылымы бар полипептидтік тізбектер кеңістікте әртүрлі орналасуы мүмкін. Бұл кеңістіктік орналасу үшіншілік құрылым деп аталады. Үшіншілік құрылымның қалыптасуында сутектік байланыстардан басқа иондық және гидрофобты әсерлесулер маңызды рөл атқарады. Ақуыз молекуласының «қаптамасының» сипатына қарай глобулярлы немесе сфералық және фибриллярлы немесе жіп тәрізді белоктарды ажыратады.

Белоктардың бірнеше классификациясы бар. Олар әртүрлі сипаттамаларға негізделген: Күрделілік дәрежесі (қарапайым және күрделі); Молекулалардың пішіні (глобулярлы және фибриллярлы белоктар); Жеке еріткіштерде ерігіштігі (суда ериді, сұйылтылған тұзды ерітінділерде ериді - альбуминдерде, спиртте еритін - проламиндерде, сұйылтылған сілтілерде және қышқылдарда ериді - глютелиндер); Орындалатын функция (мысалы, сақтаушы белоктар, қаңқа белоктары және т.б.).

Сыртқы факторлардың әсерінен денатурация кезінде (температура, механикалық кернеу, химиялық агенттердің әсері және басқа да бірқатар факторлар) ақуыз макромолекуласының екінші, үшінші және төрттік құрылымдарында, яғни оның табиғи кеңістіктік құрылымында өзгерістер орын алады. Алғашқы құрылымы, демек, ақуыздың химиялық құрамы өзгермейді. Физикалық қасиеттері өзгереді: ерігіштік пен ылғалдану қабілеті төмендейді, биологиялық белсенділік жоғалады. Ақуыз макромолекуласының пішіні өзгеріп, агрегация жүреді. Бұл кезде белгілі бір химиялық топтардың белсенділігі артады, протеолитикалық ферменттердің белоктарға әсері жеңілдейді, сондықтан белоктар оңайырақ гидролизденеді. Тағамдық технологияда белоктардың термиялық денатурациясының ерекше практикалық маңызы бар, оның дәрежесі температураға, қыздыру ұзақтығына және ылғалдылыққа байланысты. Ақуыздың денатурациясы механикалық әсерден де болуы мүмкін (қысым, ысқылау, шайқау, ультрадыбыстық). Ақырында, ақуыздардың денатурациясы химиялық реагенттердің (қышқылдар, сілтілер, спирт, ацетон) әсерінен болады. Бұл әдістердің барлығы тамақ өнеркәсібінде және биотехнологияда кеңінен қолданылады.

Гидратация процесі суды ақуыздармен байланыстыруды білдіреді және олар гидрофильдік қасиет көрсетеді: олар ісінеді, олардың массасы мен көлемі артады. Протеиннің ісінуі оның ішінара еруімен бірге жүреді. Жеке белоктардың гидрофильділігі олардың құрылымына байланысты. Құрамында болатын және белоктың макромолекуласының бетінде орналасқан гидрофильді амид (СО-NH-, пептидтік байланыс), амин (NH 2) және карбоксил (СООН) топтары су молекулаларын қатаң түрде молекуланың бетіне бағыттай отырып тартады. . Ақуыз түйіршіктерін қоршап тұрған гидратация (сулы) қабық агрегация мен шөгуді болдырмайды, сондықтан ақуыз ерітіндісінің тұрақтылығына ықпал етеді. Шектеулі ісіну кезінде концентрацияланған ақуыз ерітінділері желе деп аталатын күрделі жүйелерді құрайды. Желе сұйық емес, серпімді, пластикалық, белгілі бір механикалық беріктікке ие және пішінін сақтай алады. Глобулярлы белоктар суда (мысалы, сүт протеиндерінде) еріп, концентрациясы төмен ерітінділер түзе отырып, толық гидратациялануы мүмкін. Астық пен ұн ақуыздарының гидрофильділігі астықты сақтау мен өңдеуде және нан пісіруде маңызды рөл атқарады. Нан өндірісінде алынатын қамыр суда ісінген белок, құрамында крахмал дәндері бар концентрлі желе.

Белоктар жанып азот, көмірқышқыл газы мен суды, сондай-ақ кейбір басқа заттарды шығарады. Жану күйген қауырсындардың тән иісімен бірге жүреді. Келесі реакциялар қолданылады: сары түстің пайда болуымен жүретін ақуыз молекуласындағы ароматты және гетероатомдық циклдердің концентрацияланған азот қышқылымен әрекеттесуі жүретін ксантопротеиндік реакция; биурет, онда белоктардың әлсіз сілтілі ерітінділері мыс (II) сульфатының ерітіндісімен әрекеттесіп, Cu 2+ иондары мен полипептидтер арасында күрделі қосылыстар түзеді. Реакция күлгін-көк түстің пайда болуымен бірге жүреді.

2) Пептидтік байланысқа биурет реакциясы Процедураға 5 тамшы сұйылтылған ақуыз ерітіндісін салыңыз, 3 тамшы 10% NaOH ерітіндісін және 1 тамшы 1% CuS0 4 ерітіндісін қосыңыз.Барлығын араластырыңыз. Бақылаулар Көк-күлгін түс пайда болады. Теңдеулер: 1. Сұйылтылмаған тауық жұмыртқасының ақуызын дайындау Үш тауық жұмыртқасының ағын сарысынан бөліңіз. Бір жұмыртқадағы ақуыздың орташа массасы 33 г (сарусы 19 г) деп есептесек, шамамен 100 мл сұйылтылмаған тауық жұмыртқасының ақтығын аламыз. Құрамында 88% су, 1% көмірсутектер және 0,5% минералдар, қалғаны ақуыз. Осылайша, 10% ақуыз ерітіндісі болып табылатын сұйылтылмаған тауық жұмыртқасының ақтығы алынады. 2. Жұмыртқа альбуминінің сұйылтылған ерітіндісін дайындау Бір тауық жұмыртқасының ағын сарысынан бөліп, жақсылап шайқаңыз, содан кейін оны колбаға 10 есе көп тазартылған сумен шайқап араластырыңыз. Ерітінді сумен суланған дәкенің қос қабаты арқылы сүзіледі. Сүзіндіде жұмыртқа альбуминінің ерітіндісі болады, ал жұмыртқа глобулині тұнбада қалады. Жұмыртқа альбуминінің 0,5% ерітіндісі алынады. Қорытынды: биурет реакциясы ақуыздағы пептидтік байланысқа сапалы. Ол пептидтік байланыстың сілтілі ортада CuS0 4-пен түсті күрделі қосылыстар түзу қабілетіне негізделген. САПАЛЫ РЕАКЦИЯЛАРДЫ ЖҮРГІЗУ ҮШІН БЕЛЕКТІК ЕРІТІМДЕРДІ ДАЙЫНДАУ.

3. Ксантопротеин реакциясы Процедура: 3 тамшы концентрлі HN0 3-5 тамшы сұйылтылған жұмыртқаның ақ ерітіндісін қосып, ақырын қыздырыңыз. Салқындағаннан кейін (шайқамаңыз!) түс пайда болғанша 5-10 тамшы 10% NaOH ерітіндісін қосыңыз. Бақылаулар Қыздырғаннан кейін ерітіндінің түсі бозғылт сары болады, ал салқындағаннан кейін және NaOH ерітіндісін қосқаннан кейін сары-қызғылт сары түске боялады. Теңдеу: Қорытынды: ксантопротеин реакциясы белок құрамында бензол сақинасы бар аминқышқылдарын анықтауға мүмкіндік береді (триптофан, фенилаланин, тирозин). 4. Адамкевич реакциясы Процедура Пробиркаға 5 тамшы сұйылтылмаған ақуызды және 2 мл мұздай салқын CH 3 COOH салыңыз. Түзілген тұнба ерігенше аздап қыздырыңыз. Пробирканы қоспамен суытыңыз. Сұйықтықтар араласып кетпес үшін пробирканың қабырғасына 1 мл концентрлі H 2 S0 4 абайлап құйыңыз. Бақылаулар Пробиркаға сірке қышқылын қосқанда тұнба түзіледі, ол қыздырғанда ериді. Пробиркаға концентрлі күкірт қышқылын қосқанда екі сұйықтықтың шекарасында қызыл күлгін сақина пайда болады. Теңдеулер: Қорытынды: Адамкевич реакциясы триптофан үшін сапалы, өйткені соңғысы қышқыл ортада CH 3 COOH құрамында қоспа ретінде болатын глиоксил қышқылымен әрекеттеседі. 5. Пикрин қышқылымен әрекеттесу Жұмыс барысы: 10 тамшы сұйылтылған ақуыз ерітіндісіне Na 2 C0 3 бірнеше кристалдарын және 5 тамшы пикрин қышқылының қаныққан сулы ерітіндісін қосып, араластырып, спирт шамының жалынында сары түске дейін қыздырады. ерітіндінің түсі қызылға өзгереді. Бақылаулар Пикрин қышқылын қосқаннан кейін ерітінді сарыға айналады, ал қыздырғаннан кейін түсі қызылға өзгереді. Теңдеу: Қорытынды: пикрин қышқылымен реакция қалпына келтіру қабілеті бар қосылыстарды анықтауға мүмкіндік береді (дикетопиперазин топтары есебінен пикрин қышқылының пикрам қышқылына дейін тотықсыздануына негізделген). 6. Фолл реакциясы Процедура: 10 тамшы сұйылтылмаған ақуызға 20 тамшы 30% NaOH ерітіндісін, бірнеше тамшы (CH 3 COO) 2 Pb қосып, қоспаны қайнатыңыз (абайлаңыз: сұйықтық лақтырылады!). Бөлінген аммиак дымқыл лакмус қағазымен анықталады. Бақылаулар Сұйылтылмаған ақуыз NaOH қосылған сарғыш түс береді, (CH 3 COO) 2 Pb қосып қыздырғанда ол қара түске боялады. Лакмус көк түске айналады.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Белоктар Химиядан презентация: "Белоктар" тақырыбында студенттер 9- б сыныбы КОШ №."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Белоктар немесе ақуыз заттары жоғары молекулалық салмақ (молекулалық) деп аталады. салмағы 5-10 мың аралығында өзгереді"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">каталитикалық (ферменттер); реттеуші (гормондар); құрылымдық (коллаген) , фиброин);қозғалтқыш (миозин);тасымалдау"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Белоктар биомембрананың негізі, оның ең маңызды құрамдас бөлігі болып табылады. жасуша және жасушалық құрамдас бөліктер.Олар негізгі рөл атқарады"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Адам ағзасының химиялық құрамы СУ – 65% МАЙЛАР – 10 ПРОТЕИНДЕР %"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">Белок молекулаларында α - аминқышқылдары бір-бірімен пептидтік байланыс арқылы байланысқан."> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Иондық (тұз) және сутегі байланыстары, сондай-ақ"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Полипептидтер тізбегіндегі аминқышқылдарының қалдықтарының реттілігі деп аталады. Белоктың біріншілік құрылымы Жалпы"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Нақты екінші реттік құрылымы бар полипептидтік тізбектер кеңістікте әртүрлі орналасуы мүмкін. ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">Кейбір жағдайларда ақуыздың жеке бөлімшелері сутегі байланыстары арқылы электростатикалық және басқа өзара әрекеттесулер"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Белок молекулаларының үш құрылымының сипаттамасы Пептидтік байланыс">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Белоктардың бірнеше классификациясы бар. Олар әртүрлі сипаттамаларға негізделген. : Дәрежедегі қиындықтар (қарапайым"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Белоктар амфотерлік электролиттер болып табылады. Ортаның белгілі рН мәнінде (ол изоэлектрлік нүкте деп аталады) саны"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Гидрация процесі суды ақуыздармен байланыстыруды білдіреді және олар гидрофильдік қасиеттерді көрсетеді: ісінеді, олар"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">Сыртқы факторлардың (температура, механикалық кернеу) әсерінен денатурация кезінде , әрекетті химиялық агенттер және бірқатар"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Көбік түзу процесі белоктардың жоғары түзілу қабілеті ретінде түсініледі. концентрлі сұйық-газ жүйелері », көбік деп аталады. Тұрақтылық"> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Жалпы алғанда аминқышқылдарының түзілуімен гидролиз реакциясы болуы мүмкін былай жазылады: Гидролиз белоктары">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Белоктар азот, көмірқышқыл газы мен суды өндіру үшін жанады. кейбір басқа заттар сияқты."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Назарларыңызға рахмет!">!}