Pagtatanghal sa paksang "Protein" sa chemistry sa powerpoint format. Ang isang pagtatanghal para sa mga mag-aaral sa ika-10 baitang ay nag-uusap tungkol sa kung ano ang mga protina, ang kanilang husay na komposisyon, mga pag-andar at mga katangian ng kemikal.

Mga fragment mula sa pagtatanghal

Mga ardilya– high-molecular natural compounds (biopolymers), na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng mga peptide bond.

Kwalitatibong komposisyon ng mga protina

• Ang komposisyon ng mga sangkap ng protina ay kinabibilangan ng: carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, sulfur, phosphorus.
• Hemoglobin – C3032H4816O872N780S8Fe4.
• Ang molekular na timbang ng mga protina ay mula sa ilang libo hanggang ilang milyon.
• Mr egg protein = 36,000, Mr muscle protein = 1,500,000

• Pangunahing istraktura– pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga residue ng amino acid sa isang polypeptide chain.
• Pangalawang istraktura– spatial na pagsasaayos ng polypeptide chain, iyon ay, ang posibleng lokasyon nito sa espasyo. Para sa mga protina, ang pinakakaraniwang variant ng pangalawang istraktura ay ang helix.
• Tertiary na istraktura– ang three-dimensional na configuration na kinukuha ng twisted spiral sa kalawakan. Ipinapaliwanag ng tertiary structure ang pagiging tiyak ng molekula ng protina at ang biological na aktibidad nito.
• Quaternary na istraktura– pag-aayos sa espasyo ng ilang polypeptide chain, bawat isa ay may sarili nitong pangunahin, pangalawa at tersiyaryong istraktura at tinatawag na subunit.

Mga pag-andar ng mga protina

• Konstruksyon (plastic) - ang mga protina ay kasangkot sa pagbuo ng lamad ng cell, organelles at mga lamad ng cell.
• Catalytic - lahat ng cellular catalysts ay mga protina (aktibong sentro ng enzyme).
• Motor - contractile proteins sanhi ng anumang paggalaw.
• Transport - ang protina ng dugo na hemoglobin ay nakakabit ng oxygen at dinadala ito sa lahat ng mga tisyu.
• Proteksiyon - ang paggawa ng mga katawan ng protina at mga antibodies upang neutralisahin ang mga dayuhang sangkap.
• Enerhiya - 1 g ng protina ay katumbas ng 17.6 kJ.
• Receptive - reaksyon sa isang panlabas na pampasigla

Mga kemikal na katangian ng mga protina

• Hydrolysis (acid-base, enzymatic), na nagreresulta sa pagbuo ng mga amino acid.
• Ang denaturation ay isang pagkagambala sa natural na istraktura ng isang protina sa ilalim ng impluwensya ng init o mga kemikal na reagents.
• Ang denatured protein ay nawawala ang mga biological na katangian nito.

Mga reaksyon ng kulay sa mga protina

• Xanthoprotein - pakikipag-ugnayan sa puro nitric acid, na sinamahan ng hitsura ng isang dilaw na kulay.
• Biuret - ang pakikipag-ugnayan ng mahinang alkaline na solusyon ng mga protina na may solusyon ng tanso (II) sulfate, bilang isang resulta kung saan lumilitaw ang isang kulay-lila-asul na kulay.

Antoine Francois de Fourcroix. Ang mga protina ay ipinakilala sa isang hiwalay na klase ng mga biyolohikal na molekula noong ika-18 siglo bilang resulta ng gawain ng Pranses na chemist na si Antoine Fourcroix at iba pang mga siyentipiko, na napansin ang kakayahan ng mga protina na mag-coagulate (denature) sa ilalim ng impluwensya ng init o mga acid. Noong panahong iyon, pinag-aralan ang mga protina tulad ng albumin, fibrin, at gluten.

Ang mga protina, mga sangkap ng protina, Mga protina, o mga sangkap ng protina, ay mataas ang molekular (nag-iiba ang timbang ng molekular mula 5-10 libo hanggang 1 milyon o higit pa) mga natural na polimer, na ang mga molekula ay binuo mula sa mga residue ng amino acid na konektado ng isang peptide bond.

Ang mga protina ay nag-iiba sa kanilang antas ng solubility sa tubig, ngunit karamihan sa mga protina ay natutunaw dito. Kabilang sa mga hindi matutunaw, halimbawa, keratin (ang protina na bumubuo sa buhok, balahibo ng mammal, balahibo ng ibon, atbp.) at fibroin, na bahagi ng sutla at sapot ng gagamba. Ang mga protina ay nahahati din sa hydrophilic at hydrophobic. Kabilang sa hydrophilic ang karamihan sa mga protina ng cytoplasm, nucleus at intercellular substance, kabilang ang hindi matutunaw na keratin at fibroin. Kabilang sa hydrophobic ang karamihan sa mga protina na bumubuo sa mga biological na lamad ng mga integral na protina ng lamad na nakikipag-ugnayan sa mga hydrophobic lipid ng lamad (karaniwang may maliliit na hydrophilic na rehiyon ang mga protinang ito).

Gerrit Mulder Sinuri ng Dutch chemist na si Gerrit Mulder ang komposisyon ng mga protina at nag-hypothesize na halos lahat ng mga protina ay may katulad na empirical formula. Tinukoy din ni Mulder ang mga produkto ng pagkasira ng mga protina ng amino acid at para sa isa sa mga ito (leucine), na may maliit na antas ng error, tinukoy ang bigat ng molekular na 131 dalton. Noong 1836, iminungkahi ni Mulder ang unang modelo ng istrukturang kemikal ng mga protina. Batay sa teorya ng mga radikal, binalangkas niya ang konsepto ng pinakamababang yunit ng istruktura ng komposisyon ng protina, C16H24N4O5, na tinatawag na "protina", at ang teorya na "teorya ng protina".

Emil Fischer 1) Sa simula ng ika-20 siglo, pinatunayan ng Aleman na chemist na si Emil Fischer na ang mga protina ay binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng mga peptide bond. Isinagawa din niya ang unang pagsusuri ng pagkakasunud-sunod ng amino acid ng isang protina at ipinaliwanag ang kababalaghan ng proteolysis.

Ang mga protina ay ang batayan ng biomembranes, ang pinakamahalagang bahagi ng cell at cellular na bahagi. Sila ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa buhay ng cell, na iniiwan, kumbaga, ang materyal na batayan para sa aktibidad ng kemikal nito. 2) Ang pinakamahalagang bahagi ng pagkain para sa mga tao at hayop, isang tagapagtustos ng mga amino acid na kailangan nila 3) Self-organisasyon ng istraktura, i.e. ang kakayahang kusang lumikha ng isang tiyak na spatial na istraktura na katangian lamang ng isang partikular na protina. Mahalaga, ang lahat ng mga aktibidad ng katawan (pag-unlad, paggalaw, pagganap ng iba't ibang mga pag-andar, at marami pa) ay nauugnay sa mga sangkap ng protina. Imposibleng isipin ang buhay na walang mga protina.

James Sumner 1) Gayunpaman, ang pangunahing papel na ginagampanan ng mga protina sa mga organismo ay hindi nakilala hanggang 1926, nang ang Amerikanong chemist na si James Sumner (na kalaunan ay nagwagi ng Nobel Prize) ay nagpakita na ang enzyme urease ay isang protina 2) Ang kahirapan sa paghihiwalay ng mga purong protina ay naging sanhi ng mga ito. mahirap mag-aral. Samakatuwid, ang mga unang pag-aaral ay isinagawa gamit ang mga polypeptide na maaaring linisin sa malalaking dami, iyon ay, mga protina ng dugo, mga itlog ng manok, iba't ibang mga lason, at mga digestive/metabolic enzyme na inilabas pagkatapos ng pagpatay.

Ang isang pangunahing papel sa paglikha ng istraktura ng mga protina ay nilalaro ng ionic (asin) at hydrogen bond, pati na rin ang hydrophobic na pakikipag-ugnayan - isang espesyal na uri ng pakikipag-ugnay sa pagitan ng mga hydrophobic na bahagi ng mga molekula ng protina sa isang may tubig na kapaligiran. Ang lahat ng mga bono na ito ay may iba't ibang lakas at tinitiyak ang pagbuo ng isang kumplikado, malaking molekula ng protina. Sa kabila ng pagkakaiba sa istraktura at pag-andar ng mga sangkap ng protina, ang kanilang elemental na komposisyon ay bahagyang nag-iiba (sa% ayon sa dry weight): carbon-51-53; oxygen - 21.5-23.5; nitrogen - 16.8-18.4; hydrogen - 6.5-7.3; asupre-0.3-2.5

Linus Pauling Si Linus Pauling ay itinuturing na unang siyentipiko na matagumpay na mahulaan ang pangalawang istraktura ng mga protina. William Astbury Ang ideya na ang pangalawang istraktura ng mga protina ay ang resulta ng pagbuo ng mga bono ng hydrogen sa pagitan ng mga amino acid ay ipinahayag ni William Astbury noong 1933, Walter Kauzman, Kaja Linderström-Langa Nang maglaon, si Walter Kauzman, na umaasa sa gawain ni Kaj Linderström -Langa, ay gumawa ng malaking kontribusyon sa pag-unawa sa pagbuo ng mga batas ng tertiary structure ng mga protina at ang papel ng hydrophobic interaction sa prosesong ito.

Peptide bond Istraktura ng isang molekula ng protina Mga katangian ng istraktura Uri ng bono na tumutukoy sa istraktura Graphic na representasyon Pangunahin - linear Ang pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga amino acid sa isang polypeptide chain - linear na istraktura Pangalawa - helical Pag-twisting ng isang polypeptide linear chain sa isang helix - helical structure Intramolecular HYDROGEN BONDS Tertiary - globular Pagpapakete ng pangalawang helix sa bola - glomerular structure Disulfide at ionic bonds

Ang pangunahing istraktura ng isang protina. Ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa isang polypeptide chain ay tinatawag na pangunahing istraktura ng isang protina. Ang kabuuang bilang ng iba't ibang uri ng protina sa lahat ng uri ng buhay na organismo ay Pangalawang istraktura Karamihan sa mga protina ay may pangalawang istraktura, bagaman hindi palaging sa buong polypeptide chain.

Ang mga polypeptide chain na may isang tiyak na pangalawang istraktura ay maaaring naiiba na matatagpuan sa kalawakan. Ang spatial arrangement na ito ay tinatawag na tertiary structure. Sa pagbuo ng tertiary na istraktura, bilang karagdagan sa mga bono ng hydrogen, ang mga pakikipag-ugnayan ng ionic at hydrophobic ay may mahalagang papel. Batay sa likas na katangian ng "packaging" ng molekula ng protina, ang pagkakaiba ay ginawa sa pagitan ng globular, o spherical, at fibrillar, o filamentous, na mga protina.

Mayroong ilang mga klasipikasyon ng mga protina. Ang mga ito ay batay sa iba't ibang mga katangian: Degree ng pagiging kumplikado (simple at kumplikado); Hugis ng mga molekula (globular at fibrillar na protina); Solubility sa ilang mga solvents (nalulusaw sa tubig, natutunaw sa dilute na mga solusyon sa asin - albumin, natutunaw sa alkohol - prolamins, natutunaw sa dilute alkalis at acids - glutelins); Ginawa ang function (halimbawa, mga protina sa pag-imbak, mga protina ng kalansay, atbp.).

Sa panahon ng denaturation sa ilalim ng impluwensya ng mga panlabas na kadahilanan (temperatura, mekanikal na stress, ang pagkilos ng mga ahente ng kemikal at isang bilang ng iba pang mga kadahilanan), ang isang pagbabago ay nangyayari sa pangalawang, tertiary at quaternary na mga istruktura ng macromolecule ng protina, i.e. ang katutubong spatial na istraktura nito. Ang pangunahing istraktura, at samakatuwid ang kemikal na komposisyon ng protina, ay hindi nagbabago. Ang mga pisikal na katangian ay nagbabago: ang kakayahang solubility at hydration ay bumaba, ang biological na aktibidad ay nawala. Ang hugis ng protina macromolecule ay nagbabago at nangyayari ang pagsasama-sama. Kasabay nito, ang aktibidad ng ilang mga grupo ng kemikal ay tumataas, ang epekto ng proteolytic enzymes sa mga protina ay pinadali, at samakatuwid ang mga protina ay mas madaling hydrolyzed. Sa teknolohiya ng pagkain, ang thermal denaturation ng mga protina ay partikular na praktikal na kahalagahan, ang antas nito ay nakasalalay sa temperatura, tagal ng pag-init at halumigmig. Ang denaturation ng protina ay maaari ding sanhi ng mekanikal na pagkilos (pressure, rubbing, shaking, ultrasound). Sa wakas, ang denaturation ng mga protina ay sanhi ng pagkilos ng mga kemikal na reagents (mga acid, alkalis, alkohol, acetone). Ang lahat ng mga pamamaraan na ito ay malawakang ginagamit sa industriya ng pagkain at biotechnology.

Ang proseso ng hydration ay nangangahulugan ng pagbubuklod ng tubig sa pamamagitan ng mga protina, at nagpapakita sila ng mga katangian ng hydrophilic: namamaga sila, tumataas ang kanilang masa at dami. Ang pamamaga ng protina ay sinamahan ng bahagyang paglusaw nito. Ang hydrophilicity ng mga indibidwal na protina ay nakasalalay sa kanilang istraktura. Ang hydrophilic amide (CO-NH-, peptide bond), amine (NH 2) at carboxyl (COOH) na mga grupo na naroroon sa komposisyon at matatagpuan sa ibabaw ng protina macromolecule ay nakakaakit ng mga molekula ng tubig, na mahigpit na naka-orient sa ibabaw ng molekula. . Ang hydration (may tubig) na shell na nakapalibot sa mga globules ng protina ay pumipigil sa pagsasama-sama at sedimentation, at samakatuwid ay nag-aambag sa katatagan ng solusyon ng protina. Sa limitadong pamamaga, ang mga puro protina na solusyon ay bumubuo ng mga kumplikadong sistema na tinatawag na jellies. Ang mga jellies ay hindi tuluy-tuloy, nababanat, may plasticity, isang tiyak na mekanikal na lakas, at nagagawang panatilihin ang kanilang hugis. Ang mga globular na protina ay maaaring ganap na ma-hydrated sa pamamagitan ng pagtunaw sa tubig (halimbawa, mga protina ng gatas), na bumubuo ng mga solusyon na may mababang konsentrasyon. Ang hydrophilicity ng mga protina ng butil at harina ay may mahalagang papel sa pag-iimbak at pagproseso ng butil at sa pagluluto. Ang kuwarta, na nakuha sa paggawa ng panaderya, ay isang protina na namamaga sa tubig, isang puro halaya na naglalaman ng mga butil ng almirol.

Ang mga protina ay nasusunog upang makagawa ng nitrogen, carbon dioxide at tubig, pati na rin ang ilang iba pang mga sangkap. Ang pagkasunog ay sinamahan ng katangian ng amoy ng nasunog na mga balahibo. Ang mga sumusunod na reaksyon ay ginagamit: xanthoprotein reaksyon, kung saan ang pakikipag-ugnayan ng mga aromatic at heteroatomic cycle sa isang molekula ng protina na may puro nitric acid ay nangyayari, na sinamahan ng hitsura ng isang dilaw na kulay; biuret, kung saan ang mahinang alkaline na solusyon ng mga protina ay nakikipag-ugnayan sa isang solusyon ng copper(II) sulfate upang bumuo ng mga kumplikadong compound sa pagitan ng mga Cu 2+ ions at polypeptides. Ang reaksyon ay sinamahan ng hitsura ng isang kulay-lila-asul na kulay.

2) Biuret reaction sa isang peptide bond Pamamaraan: Maglagay ng 5 patak ng diluted protein solution sa isang test tube, magdagdag ng 3 patak ng 10% NaOH solution at 1 drop ng 1% CuS0 4 solution. Mga Obserbasyon Lumilitaw ang isang kulay asul-violet. Mga Equation: 1. Paghahanda ng undiluted na puti ng itlog ng manok Paghiwalayin ang mga puti ng tatlong itlog ng manok sa mga yolks. Ipagpalagay na ang average na masa ng protina sa isang itlog ay 33 g (yolk 19 g), humigit-kumulang 100 ML ng undiluted na puti ng itlog ng manok ay nakuha. Naglalaman ito ng 88% na tubig, 1% hydrocarbons at 0.5% na mineral, ang natitira ay protina. Kaya, ang undiluted na puting itlog ng manok ay nakuha, na isang 10% na solusyon sa protina. 2. Paghahanda ng isang diluted na solusyon ng egg albumin Ihiwalay ang puti ng isang itlog ng manok sa pula ng itlog, talunin ito ng mabuti at pagkatapos ay ihalo ito sa isang prasko habang nanginginig na may 10 beses na dami ng distilled water. Ang solusyon ay sinala sa pamamagitan ng isang double layer ng gauze moistened sa tubig. Ang filtrate ay naglalaman ng solusyon ng egg albumin, at ang egg globulin ay nananatili sa sediment. Ang isang 0.5% na solusyon ng egg albumin ay nakuha. Konklusyon: ang reaksyon ng biuret ay husay sa isang peptide bond sa isang protina. Ito ay batay sa kakayahan ng isang peptide bond na bumuo ng mga makulay na kumplikadong compound na may CuS0 4 sa isang alkaline na kapaligiran. PAGHAHANDA NG MGA SOLUSYON NG PROTEIN PARA SA PAGSASAGAWA NG MGA MALITAS NA REAKSIYON.

3. Xanthoprotein reaction Pamamaraan: Magdagdag ng 3 patak ng concentrated HN0 3 hanggang 5 patak ng diluted egg white solution at dahan-dahang init. Pagkatapos ng paglamig (huwag iling!) Magdagdag ng 5-10 patak ng 10% NaOH solution hanggang lumitaw ang kulay. Mga Obserbasyon Pagkatapos ng pag-init, ang kulay ng solusyon ay nagiging maputlang dilaw, at pagkatapos ng paglamig at pagdaragdag ng solusyon ng NaOH ay nagiging dilaw-kahel. Equation: Konklusyon: ginagawang posible ng reaksyon ng xanthoprotein na makita sa mga protina na amino acid na naglalaman ng singsing na benzene (tryptophan, phenylalanine, tyrosine). 4. Adamkiewicz reaction Pamamaraan Maglagay ng 5 patak ng undiluted protein at 2 ml ng malamig na yelo na CH 3 COOH sa isang test tube. Painitin ng bahagya hanggang sa matunaw ang nabuong precipitate. Palamigin ang test tube na may pinaghalong. Maingat na ibuhos ang 1 ml ng puro H 2 S0 4 sa dingding ng test tube upang hindi maghalo ang mga likido. Mga Obserbasyon Kapag ang acetic acid ay idinagdag sa isang test tube, nabubuo ang isang precipitate, na natutunaw kapag pinainit. Kapag ang puro sulfuric acid ay idinagdag sa isang test tube, lumilitaw ang isang pulang-lila na singsing sa hangganan ng dalawang likido. Mga Equation: Konklusyon: Ang reaksyon ni Adamkiewicz ay husay para sa tryptophan, dahil ang huli sa isang acidic na kapaligiran ay nakikipag-ugnayan sa glyoxylic acid, na nasa CH 3 COOH bilang isang karumihan. 5. Reaksyon sa picric acid Pamamaraan: Magdagdag ng ilang kristal ng Na 2 C0 3 at 5 patak ng saturated aqueous solution ng picric acid sa 10 patak ng dilute protein solution, ihalo at init sa apoy ng alcohol lamp hanggang sa dilaw na kulay. ng solusyon ay nagiging pula. Mga Obserbasyon Pagkatapos magdagdag ng picric acid, ang solusyon ay nagiging dilaw, at pagkatapos ng pag-init ay nagiging pula ang kulay. Equation: Konklusyon: ang reaksyon na may picric acid ay ginagawang posible upang makita ang mga compound na may pagbabawas ng kakayahan (batay sa pagbabawas ng picric acid sa picramic acid dahil sa diketopiperazine group). 6. Foll's reaction Pamamaraan: Magdagdag ng 20 patak ng 30% NaOH solution, ilang patak ng (CH 3 COO) 2 Pb hanggang 10 patak ng undiluted protein at pakuluan ang pinaghalong (mag-ingat: ang likido ay itinapon!). Ang ammonia na inilabas ay nakita gamit ang basang litmus paper. Mga Obserbasyon Ang Undiluted protein ay nagbibigay ng kulay kahel na may NaOH kapag (CH 3 COO) 2 Pb ay idinagdag at pinainit, ito ay nagiging itim. Ang litmus ay nagiging asul.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Protein Presentation sa chemistry sa paksang: “Protina” ng mga mag-aaral 9- b class KOSH No."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Ang mga protina, o mga sangkap ng protina, ay tinatawag na mataas na molecular weight (molecular ang timbang ay nag-iiba mula 5-10 libo"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">catalytic (enzymes); regulatory (hormones); structural (collagen) , fibroin);"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Ang mga protina ay ang batayan ng biomembranes, ang pinakamahalagang bahagi ng mga bahagi ng cell at cellular"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Kemikal na komposisyon ng katawan ng tao TUBIG – 65% FATS – 10 % PROTEIN"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">Sa mga molekula ng protina α - ang mga amino acid ay pinagsama-sama ng peptide"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Ionic (salt) at hydrogen na komunikasyon, gayundin ang"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa isang polypeptide chain ay tinatawag na pangunahing istraktura ng isang protina Pangkalahatan"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Ang mga polypeptide chain na may partikular na pangalawang istraktura ay maaaring magkaiba sa espasyo ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">Sa ilang mga kaso, ang mga indibidwal na subunit ng protina sa pamamagitan ng hydrogen bond, electrostatic at iba pang pakikipag-ugnayan"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Mga katangian ng tatlong istruktura ng mga molekula ng protina Peptide bond">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Mayroong ilang klasipikasyon ng mga protina. Nakabatay ang mga ito sa iba't ibang katangian : Mga kahirapan sa antas (simple"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Ang mga protina ay amphoteric electrolytes. Sa partikular na pH value ng medium (ito ay tinatawag na isoelectric point) na numero"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Ang proseso ng hydration ay nangangahulugan ng pagbubuklod ng tubig sa pamamagitan ng mga protina, at nagpapakita sila ng hydrophilic properties: bumukol, sila"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">Sa panahon ng denaturation sa ilalim ng impluwensya ng mga panlabas na salik (temperatura, mekanikal na stress , mga ahente ng kemikal na aksyon at isang numero"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Ang proseso ng foaming ay nauunawaan bilang ang kakayahan ng mga protina na bumuo ng mataas concentrated liquid-gas system ", na tinatawag na foams."> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Ang reaksyon ng hydrolysis sa pagbuo ng mga amino acid sa pangkalahatan ay maaaring nakasulat tulad ng sumusunod: Hydrolysis proteins">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Nasusunog ang mga protina upang makagawa ng nitrogen, carbon dioxide at tubig, pati na rin tulad ng ilang iba pang mga sangkap."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Salamat sa iyong pansin!">!}