පවර්පොයින්ට් ආකෘතියෙන් රසායන විද්‍යාවේ "ප්‍රෝටීන" යන මාතෘකාව පිළිබඳ ඉදිරිපත් කිරීම. 10 වන ශ්‍රේණියේ පාසල් ළමුන් සඳහා ඉදිරිපත් කිරීමක් ප්‍රෝටීන යනු කුමක්ද, ඒවායේ ගුණාත්මක සංයුතිය, ක්‍රියාකාරිත්වය සහ රසායනික ගුණාංග ගැන කතා කරයි.

ඉදිරිපත් කිරීමේ කොටස්

ලේනුන්- පෙප්ටයිඩ බන්ධන මගින් සම්බන්ධ කරන ලද ඇමයිනෝ අම්ල අපද්‍රව්‍ය වලින් සමන්විත ඉහළ අණුක ස්වාභාවික සංයෝග (ජෛව බහු අවයවික).

ප්රෝටීන වල ගුණාත්මක සංයුතිය

• ප්‍රෝටීන් ද්‍රව්‍යවල සංයුතියට ඇතුළත් වන්නේ: කාබන්, හයිඩ්‍රජන්, ඔක්සිජන්, නයිට්‍රජන්, සල්ෆර්, පොස්පරස්.
• Hemoglobin - C3032H4816O872N780S8Fe4.
• ප්‍රෝටීන වල අණුක බර දහස් ගණනක සිට මිලියන කිහිපයක් දක්වා පරාසයක පවතී.
• බිත්තර ප්‍රෝටීන් = 36,000, මාංශ පේශි ප්‍රෝටීන් = 1,500,000

• ප්රාථමික ව්යුහය- පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයක ඇමයිනෝ අම්ල අපද්‍රව්‍ය ප්‍රත්‍යාවර්තනය කිරීමේ අනුපිළිවෙල.
• ද්විතියික ව්යුහය- පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයේ අවකාශීය වින්‍යාසය, එනම් අභ්‍යවකාශයේ එහි පිහිටීම. ප්රෝටීන සඳහා, ද්විතියික ව්යුහයේ වඩාත් පොදු ප්රභේදය වන්නේ හෙලික්ස් වේ.
• තෘතියික ව්යුහය- විකෘති සර්පිලාකාරයක් අභ්‍යවකාශයේ ගන්නා ත්‍රිමාන වින්‍යාසය. තෘතියික ව්යුහය ප්රෝටීන් අණුවේ විශේෂත්වය සහ එහි ජීව විද්යාත්මක ක්රියාකාරිත්වය පැහැදිලි කරයි.
• චතුරස්රාකාර ව්යුහය- පොලිපෙප්ටයිඩ දාම කිහිපයක අවකාශයේ සැකැස්ම, ඒ සෑම එකක්ම තමන්ගේම ප්‍රාථමික, ද්විතියික සහ තෘතියික ව්‍යුහයක් ඇති අතර එය උප ඒකකයක් ලෙස හැඳින්වේ.

ප්රෝටීන වල කාර්යයන්

• ඉදිකිරීම් (ප්ලාස්ටික්) - සෛල පටලය, ඉන්ද්‍රියයන් සහ සෛල පටල සෑදීමට ප්‍රෝටීන සම්බන්ධ වේ.
• උත්ප්රේරක - සියලුම සෛලීය උත්ප්රේරක ප්රෝටීන (එන්සයිමයේ ක්රියාකාරී මධ්යස්ථාන) වේ.
• මෝටර් - කොන්ත්‍රාත් ප්‍රෝටීන සියලු චලනයන් ඇති කරයි.
• ප්‍රවාහනය - රුධිර ප්‍රෝටීන් හිමොග්ලොබින් ඔක්සිජන් සම්බන්ධ කර සියලුම පටක වලට ගෙන යයි.
• ආරක්ෂිත - විදේශීය ද්රව්ය උදාසීන කිරීම සඳහා ප්රෝටීන් ශරීර සහ ප්රතිදේහ නිෂ්පාදනය කිරීම.
• ශක්තිය - ප්රෝටීන් ග්රෑම් 1 ක් 17.6 kJ ට සමාන වේ.
• ප්රතිග්රාහක - බාහිර උත්තේජකයකට ප්රතික්රියාව

ප්‍රෝටීන වල රසායනික ගුණ

• ඇමයිනෝ අම්ල සෑදීමට හේතු වන ජල විච්ඡේදනය (අම්ල-පාදක, එන්සයිම).
• Denaturation යනු තාපය හෝ රසායනික ප්රතික්රියාකාරකවල බලපෑම යටතේ ප්රෝටීනයක ස්වභාවික ව්යුහය විනාශ කිරීමයි.
• Denatured ප්‍රෝටීන් එහි ජීව විද්‍යාත්මක ගුණාංග නැති කරයි.

ප්රෝටීන වලට වර්ණ ප්රතික්රියා

• Xanthoprotein - සාන්ද්‍ර නයිට්‍රික් අම්ලය සමඟ අන්තර්ක්‍රියා කිරීම, එය කහ පැහැයේ පෙනුම සමඟ ඇත.
• Biuret - තඹ (II) සල්ෆේට් ද්‍රාවණයක් සමඟ ප්‍රෝටීන වල දුර්වල ක්ෂාරීය ද්‍රාවණවල අන්තර්ක්‍රියා, එහි ප්‍රති result ලයක් ලෙස වයලට්-නිල් පැහැයක් දිස් වේ.

Antoine Francois de Fourcroix. ප්‍රංශ රසායනඥ Antoine Fourcroix සහ අනෙකුත් විද්‍යාඥයින්ගේ කාර්යයේ ප්‍රතිඵලයක් ලෙස 18 වන ශතවර්ෂයේදී ප්‍රෝටීන වෙනම ජීව විද්‍යාත්මක අණු පන්තියකට හඳුන්වා දෙන ලදී. එකල ඇල්බියුමින්, ෆයිබ්‍රින් සහ ග්ලූටන් වැනි ප්‍රෝටීන අධ්‍යයනය කරන ලදී.

ප්‍රෝටීන්, ප්‍රෝටීන් ද්‍රව්‍ය, ප්‍රෝටීන් හෝ ප්‍රෝටීන් ද්‍රව්‍ය, ඉහළ අණුක බර (අණුක බර 5-10 දහසක් සිට මිලියන 1 හෝ ඊට වැඩි) ස්වාභාවික බහු අවයවක වන අතර, ඒවායේ අණු පෙප්ටයිඩ බන්ධනයකින් සම්බන්ධ ඇමයිනෝ අම්ල අපද්‍රව්‍ය වලින් ගොඩනගා ඇත.

ප්‍රෝටීන් ජලයේ ද්‍රාව්‍යතා මට්ටම අනුව වෙනස් වන නමුත් බොහෝ ප්‍රෝටීන එහි දිය වේ. දිය නොවන ඒවාට නිදසුනක් ලෙස, keratin (හිසකෙස්, ක්ෂීරපායී ලොම්, කුරුළු පිහාටු ආදිය සෑදෙන ප්‍රෝටීනය) සහ සේද සහ මකුළු දැල්වල කොටසක් වන fibroin ඇතුළත් වේ. ප්‍රෝටීන ද හයිඩ්‍රොෆිලික් සහ හයිඩ්‍රොෆොබික් ලෙස බෙදා ඇත. හයිඩ්‍රොෆිලික් වලට සයිටොප්ලාස්මයේ බොහෝ ප්‍රෝටීන, න්‍යෂ්ටිය සහ අන්තර් සෛලීය ද්‍රව්‍ය ඇතුළත් වන අතර, ද්‍රාව්‍ය නොවන keratin සහ fibroin ද ඇතුළත් වේ. හයිඩ්‍රොෆෝබික් යනු පටලයේ හයිඩ්‍රොෆෝබික් ලිපිඩ සමඟ අන්තර්ක්‍රියා කරන සමෝධානික පටල ප්‍රෝටීන වල ජීව විද්‍යාත්මක පටල සෑදෙන ප්‍රෝටීන බොහොමයක් ඇතුළත් වේ (මෙම ප්‍රෝටීන සාමාන්‍යයෙන් කුඩා ජලාකර්ෂණීය කලාප ඇත).

Gerrit Mulder ලන්දේසි රසායන විද්‍යාඥ Gerrit Mulder ප්‍රෝටීනවල සංයුතිය විශ්ලේෂණය කළ අතර සෑම ප්‍රෝටීනයකටම පාහේ සමාන ආනුභවික සූත්‍රයක් ඇති බව උපකල්පනය කළේය. මෝල්ඩර් ඇමයිනෝ අම්ල ප්‍රෝටීනවල බිඳවැටීමේ නිෂ්පාදන තීරණය කළ අතර ඒවායින් එකක් සඳහා (ලියුසීන්) කුඩා දෝෂයක් සමඟ ඩෝල්ටන් 131 ක අණුක ස්කන්ධය තීරණය කළේය. 1836 දී මෝල්ඩර් ප්‍රෝටීනවල රසායනික ව්‍යුහයේ පළමු ආකෘතිය යෝජනා කළේය. රැඩිකලුන් පිළිබඳ න්‍යාය මත පදනම්ව, ඔහු ප්‍රෝටීන් සංයුතියේ අවම ව්‍යුහාත්මක ඒකකය වන C16H24N4O5 යන සංකල්පය "ප්‍රෝටීන්" ලෙස හැඳින්වූ අතර "ප්‍රෝටීන් න්‍යාය" යන න්‍යාය සකස් කළේය.

එමිල් ෆිෂර් 1) 20 වැනි සියවස ආරම්භයේදී ජර්මානු රසායන විද්‍යාඥ එමිල් ෆිෂර් පර්යේෂණාත්මකව ඔප්පු කළේ ප්‍රෝටීන පෙප්ටයිඩ බන්ධන මගින් සම්බන්ධ ඇමයිනෝ අම්ල අපද්‍රව්‍යවලින් සමන්විත බවයි. ඔහු ප්‍රෝටීනයක ඇමයිනෝ අම්ල අනුපිළිවෙල පිළිබඳ පළමු විශ්ලේෂණය සිදු කළ අතර ප්‍රෝටියෝලිසිස් සංසිද්ධිය පැහැදිලි කළේය.

සෛල හා සෛලීය සංරචකවල වැදගත්ම සංරචකය වන ජෛව පටලවල පදනම ප්රෝටීන වේ. ඔවුන් සෛලයේ ජීවිතයේ ප්‍රධාන කාර්යභාරයක් ඉටු කරයි, එහි රසායනික ක්‍රියාකාරිත්වය සඳහා ද්‍රව්‍යමය පදනම ඉතිරි කරයි. 2) මිනිසුන් සහ සතුන් සඳහා ආහාරවල වැදගත්ම සංරචකය, ඔවුන්ට අවශ්ය ඇමයිනෝ අම්ල සැපයුම්කරුවෙකු 3) ව්යුහයේ ස්වයං-සංවිධානය, i.e. ලබා දී ඇති ප්‍රෝටීනයක පමණක් ලක්ෂණයක් වන යම් අවකාශීය ව්‍යුහයක් ස්වයංසිද්ධව නිර්මාණය කිරීමට එහි ඇති හැකියාව. අත්යවශ්යයෙන්ම, ශරීරයේ සියලුම ක්රියාකාරකම් (සංවර්ධනය, චලනය, විවිධ කාර්යයන් ඉටු කිරීම සහ තවත් බොහෝ දේ) ප්රෝටීන් ද්රව්ය සමඟ සම්බන්ධ වේ. ප්‍රෝටීන් නොමැති ජීවිතයක් ගැන සිතාගත නොහැක.

ජේම්ස් සුම්නර් 1) කෙසේ වෙතත්, 1926 වන තෙක්, ඇමරිකානු රසායන විද්‍යාඥ ජේම්ස් සුම්නර් (පසුව නොබෙල් ත්‍යාගලාභී) එන්සයිම යූරියාස් ප්‍රෝටීනයක් බව පෙන්නුම් කරන තෙක් ජීවීන් තුළ ප්‍රෝටීන වල කේන්ද්‍රීය කාර්යභාරය හඳුනාගෙන නොමැත 2) පිරිසිදු ප්‍රෝටීන් හුදකලා කිරීමේ දුෂ්කරතාවය ඉගෙනීමට අපහසුය. එමනිසා, පළමු අධ්‍යයනයන් සිදු කරන ලද්දේ විශාල ප්‍රමාණවලින් පිරිසිදු කළ හැකි එම පොලිපෙප්ටයිඩ භාවිතා කරමිනි, එනම් රුධිර ප්‍රෝටීන, කුකුල් බිත්තර, විවිධ විෂ ද්‍රව්‍ය සහ ඝාතනයෙන් පසු නිකුත් කරන ලද ආහාර ජීර්ණ / පරිවෘත්තීය එන්සයිම.

ප්‍රෝටීන වල ව්‍යුහය නිර්මාණය කිරීමේදී ප්‍රධාන කාර්යභාරයක් ඉටු කරනු ලබන්නේ අයනික (ලුණු) සහ හයිඩ්‍රජන් බන්ධන මෙන්ම හයිඩ්‍රොෆොබික් අන්තර්ක්‍රියා විසිනි - ජලීය පරිසරයක ප්‍රෝටීන් අණු වල හයිඩ්‍රොෆෝබික් සංරචක අතර විශේෂ සම්බන්ධතා වර්ගයකි. මෙම සියලු බන්ධන විවිධ ශක්තීන් ඇති අතර සංකීර්ණ, විශාල ප්රෝටීන් අණුවක් සෑදීම සහතික කරයි. ප්‍රෝටීන් ද්‍රව්‍යවල ව්‍යුහය සහ ක්‍රියාකාරිත්වයේ වෙනස තිබියදීත්, ඒවායේ මූලද්‍රව්‍ය සංයුතිය තරමක් වෙනස් වේ (වියළි බර අනුව%): කාබන්-51-53; ඔක්සිජන් - 21.5-23.5; නයිට්රජන් - 16.8-18.4; හයිඩ්රජන් - 6.5-7.3; සල්ෆර්-0.3-2.5

Linus Pauling Linus Pauling ප්‍රෝටීන වල ද්විතියික ව්‍යුහය සාර්ථකව පුරෝකථනය කළ පළමු විද්‍යාඥයා ලෙස සැලකේ. විලියම් ඇස්බරි ඇමයිනෝ අම්ල අතර හයිඩ්‍රජන් බන්ධන සෑදීමේ ප්‍රතිඵලයක් ලෙස ප්‍රෝටීන වල ද්විතියික ව්‍යුහය 1933 දී වෝල්ටර් කෞස්මන්, කජා ලින්ඩර්ස්ට්‍රෝම්-ලංගා, වෝල්ටර් කෞස්මන් විසින් ප්‍රකාශ කරන ලදී -Langa, ප්‍රෝටීන වල තෘතීයික ව්‍යුහයේ නීති ගොඩනැගීම සහ මෙම ක්‍රියාවලියේ ජලභීතික අන්තර්ක්‍රියා වල භූමිකාව පිළිබඳ අවබෝධය සඳහා සැලකිය යුතු දායකත්වයක් ලබා දුන්නේය.

පෙප්ටයිඩ බන්ධන ප්‍රෝටීන් අණුවක ව්‍යුහය ව්‍යුහයේ ලක්ෂණ ව්‍යුහය තීරණය කරන බන්ධන වර්ගය ග්‍රැෆික් නිරූපණය ප්‍රාථමික - රේඛීය පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයක ඇමයිනෝ අම්ල ප්‍රත්‍යාවර්ත කිරීමේ අනුපිළිවෙල - රේඛීය ව්‍යුහය ද්විතියික - හෙලික්සීය පොලිපෙප්ටයිඩ රේඛීය දාමයක් හෙලික්සීය බවට ඇඹරීම - හෙලික්සීය ව්‍යුහය අභ්‍යන්තර අණුක හයිඩ්‍රජන් බන්ධන තෘතියික - ද්විතියික හෙලික්සයක් බෝලයකට ගෝලාකාර ඇසුරුම් කිරීම - ග්ලෝමියුලර් ව්‍යුහය ඩයිසල්ෆයිඩ් සහ අයනික බන්ධන

ප්‍රෝටීනයක මූලික ව්‍යුහය. පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයක ඇති ඇමයිනෝ අම්ල අපද්‍රව්‍යවල අනුපිළිවෙල ප්‍රෝටීනයේ ප්‍රාථමික ව්‍යුහය ලෙස හැඳින්වේ. සියලුම වර්ගවල ජීවීන්ගේ විවිධ වර්ගයේ ප්‍රෝටීන සංඛ්‍යාව ද්විතියික ව්‍යුහය වේ බොහෝ ප්‍රෝටීන වලට ද්විතියික ව්‍යුහයක් ඇත, නමුත් සෑම විටම සමස්ත පොලිපෙප්ටයිඩ දාමය පුරාම නොවේ.

නිශ්චිත ද්විතියික ව්යුහයක් සහිත පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයන් අවකාශයේ වෙනස් ලෙස ස්ථානගත කළ හැකිය. මෙම අවකාශීය සැකැස්ම තෘතියික ව්‍යුහය ලෙස හැඳින්වේ. තෘතියික ව්‍යුහය ගොඩනැගීමේදී හයිඩ්‍රජන් බන්ධන වලට අමතරව අයනික සහ ජලභීතික අන්තර්ක්‍රියා වැදගත් කාර්යභාරයක් ඉටු කරයි. ප්රෝටීන් අණුවේ "ඇසුරුම්" ස්වභාවය මත පදනම්ව, ගෝලාකාර, හෝ ගෝලාකාර, සහ තන්තුමය, හෝ සූතිකාමය, ප්රෝටීන අතර වෙනසක් සිදු කෙරේ.

ප්රෝටීන වර්ගීකරණයන් කිහිපයක් තිබේ. ඒවා විවිධ ලක්ෂණ මත පදනම් වේ: සංකීර්ණත්වයේ උපාධිය (සරල හා සංකීර්ණ); අණු වල හැඩය (ගෝලාකාර සහ ෆයිබ්‍රිලර් ප්‍රෝටීන); තනි ද්‍රාවකවල ද්‍රාව්‍යතාවය (ජල-ද්‍රාව්‍ය, තනුක සේලයින් ද්‍රාවණවල ද්‍රාව්‍ය - ඇල්බියුමින්, මධ්‍යසාර ද්‍රාව්‍ය - ප්‍රෝලමින්, තනුක ක්ෂාර සහ අම්ලවල ද්‍රාව්‍ය - ග්ලූටලින්); ඉටු කරන ලද කාර්යය (උදාහරණයක් ලෙස, ගබඩා ප්රෝටීන, අස්ථි ප්රෝටීන, ආදිය).

බාහිර සාධකවල බලපෑම යටතේ (උෂ්ණත්වය, යාන්ත්‍රික ආතතිය, රසායනික ද්‍රව්‍යවල ක්‍රියාකාරිත්වය සහ වෙනත් සාධක ගණනාවක්) ක්‍රියා විරහිත කිරීමේදී, ප්‍රෝටීන් සාර්ව අණුවේ ද්විතියික, තෘතීයික සහ චතුරස්‍ර ව්‍යුහවල වෙනසක් සිදු වේ, එනම් එහි දේශීය අවකාශීය ව්‍යුහය. ප්‍රාථමික ව්‍යුහය සහ එම නිසා ප්‍රෝටීන වල රසායනික සංයුතිය වෙනස් නොවේ. භෞතික ගුණාංග වෙනස් වේ: ද්රාව්යතාව සහ සජලනය කිරීමේ හැකියාව අඩු වීම, ජීව විද්යාත්මක ක්රියාකාරිත්වය නැති වී යයි. ප්‍රෝටීන් සාර්ව අණු වල හැඩය වෙනස් වන අතර එකතු වීම සිදුවේ. ඒ සමගම, ඇතැම් රසායනික කාණ්ඩවල ක්රියාකාරිත්වය වැඩි වන අතර, ප්රෝටීන් මත ප්රෝටෝලිටික් එන්සයිමවල බලපෑම පහසු කරනු ලැබේ, එබැවින් ප්රෝටීන වඩාත් පහසුවෙන් ජල විච්ඡේදනය වේ. ආහාර තාක්‍ෂණයේ දී, ප්‍රෝටීන වල තාප පිරිහීම විශේෂ ප්‍රායෝගික වැදගත්කමක් දරයි, එහි උපාධිය උෂ්ණත්වය, උනුසුම් කාලය සහ ආර්ද්‍රතාවය මත රඳා පවතී. යාන්ත්රික ක්රියා (පීඩනය, අතුල්ලමින්, සෙලවීම, අල්ට්රා සවුන්ඩ්) ප්රෝටීන් denaturation ද හේතු විය හැක. අවසාන වශයෙන්, ප්‍රෝටීන වල denaturation රසායනික ප්‍රතික්‍රියාකාරක (අම්ල, ක්ෂාර, මධ්‍යසාර, ඇසිටෝන්) ක්‍රියාවෙන් සිදු වේ. මෙම සියලු ශිල්පීය ක්‍රම ආහාර කර්මාන්තයේ සහ ජෛව තාක්‍ෂණයේ බහුලව භාවිතා වේ.

සජලනය කිරීමේ ක්‍රියාවලිය යනු ප්‍රෝටීන මගින් ජලය බන්ධනය වන අතර ඒවා හයිඩ්‍රොෆිලික් ගුණ ප්‍රදර්ශනය කරයි: ඒවා ඉදිමීම, ඒවායේ ස්කන්ධය සහ පරිමාව වැඩි වේ. ප්රෝටීන් ඉදිමීම එහි අර්ධ ද්රාවණය සමඟ ඇත. තනි ප්රෝටීන වල ජලාකර්ෂණීයභාවය ඔවුන්ගේ ව්යුහය මත රඳා පවතී. හයිඩ්‍රොෆිලික් ඇමයිඩ් (CO-NH-, පෙප්ටයිඩ බන්ධන), ඇමයින් (NH 2) සහ කාබොක්සයිල් (COOH) කාණ්ඩ සංයුතියේ පවතින අතර ප්‍රෝටීන් සාර්ව අණුවේ මතුපිට පිහිටා ඇති අතර ජල අණු ආකර්ෂණය කර ඒවා අණුවේ මතුපිටට තදින් දිශානති කරයි. . ප්‍රෝටීන් ග්ලෝබල් වටා ඇති හයිඩ්‍රේෂන් (ජල) කවචය සමුච්චය වීම සහ අවසාදිත වීම වළක්වන අතර එම නිසා ප්‍රෝටීන් ද්‍රාවණයේ ස්ථායීතාවයට දායක වේ. සීමිත ඉදිමීම් සහිතව, සාන්ද්රගත ප්රෝටීන් ද්රාවණ ජෙලි ලෙස හඳුන්වන සංකීර්ණ පද්ධති සාදයි. ජෙලි ද්රව, ප්රත්යාස්ථ නොවේ, ප්ලාස්ටික්, යම් යාන්ත්රික ශක්තියක් ඇති අතර ඒවායේ හැඩය රඳවා ගැනීමට හැකි වේ. ග්ලෝබියුලර් ප්‍රෝටීන ජලයේ දිය කිරීමෙන් (උදාහරණයක් ලෙස කිරි ප්‍රෝටීන) අඩු සාන්ද්‍රණයකින් ද්‍රාවණ සෑදීමෙන් සම්පූර්ණයෙන්ම සජලනය කළ හැක. ධාන්‍ය සහ පිටි ප්‍රෝටීන වල ජලාකර්ෂණීය බව ධාන්‍ය ගබඩා කිරීම සහ සැකසීමේදී සහ ෙබ්කිං කිරීමේදී වැදගත් කාර්යභාරයක් ඉටු කරයි. බේකරි නිෂ්පාදනයේ දී ලබා ගන්නා ඇනූ, ජලය තුළ ඉදිමී ඇති ප්රෝටීන්, පිෂ්ඨය ධාන්ය අඩංගු සාන්ද්ර ජෙලි වේ.

නයිට්‍රජන්, කාබන්ඩයොක්සයිඩ් සහ ජලය මෙන්ම වෙනත් ද්‍රව්‍ය නිපදවීමට ප්‍රෝටීන දහනය වේ. දැවෙන පිහාටු වල ලාක්ෂණික සුවඳ සමඟ දහනය වේ. පහත සඳහන් ප්‍රතික්‍රියා භාවිතා කරනු ලැබේ: xanthoprotein ප්‍රතික්‍රියාව, සාන්ද්‍ර නයිට්‍රික් අම්ලය සමඟ ප්‍රෝටීන් අණුවක ඇරෝමැටික සහ විෂම පරමාණුක චක්‍රවල අන්තර්ක්‍රියා සිදු වන අතර, කහ පැහැයේ පෙනුම ද ඇතිවේ; biuret, ප්‍රෝටීන වල දුර්වල ක්ෂාරීය ද්‍රාවණ, Cu 2+ අයන සහ පොලිපෙප්ටයිඩ අතර සංකීර්ණ සංයෝග සෑදීම සඳහා තඹ (II) සල්ෆේට් ද්‍රාවණයක් සමඟ අන්තර්ක්‍රියා කරයි. ප්රතික්රියාව වයලට්-නිල් වර්ණ පෙනුම සමඟ ඇත.

2) පෙප්ටයිඩ බන්ධනයකට බයියුරෙට් ප්‍රතික්‍රියාව පරික්‍ෂණ නළයක තනුක කළ ප්‍රෝටීන් ද්‍රාවණයකින් බිංදු 5ක් තබන්න, 10% NaOH ද්‍රාවණයක බිංදු 3ක් සහ 1% CuS0 4 ද්‍රාවණයකින් 1 බිංදුවක් එක් කරන්න. නිරීක්ෂණ නිල්-වයලට් වර්ණයක් දිස්වේ. සමීකරණ: 1. තනුක නොකළ කුකුල් බිත්තර සුදු මදය සකස් කිරීම කුකුල් බිත්තර තුනක සුදු මද කහ මදයෙන් වෙන් කරන්න. එක් බිත්තරයක ප්‍රෝටීන් සාමාන්‍ය ස්කන්ධය ග්‍රෑම් 33 (කහ මදය ග්‍රෑම් 19) යැයි උපකල්පනය කළහොත්, අපි තනුක නොකළ කුකුල් බිත්තර සුදු මිලි ලීටර් 100 ක් පමණ ලබා ගනිමු. එහි 88% ජලය, 1% හයිඩ්‍රොකාබන සහ 0.5% ඛනිජ අඩංගු වන අතර ඉතිරිය ප්‍රෝටීන් වේ. මේ අනුව, තනුක නොකළ කුකුල් බිත්තර සුදු ලබා ගනී, එය 10% ප්රෝටීන් විසඳුමක් වේ. 2. බිත්තර ඇල්බියුමින් තනුක කළ ද්‍රාවණයක් පිළියෙළ කිරීම එක් කුකුල් බිත්තරයක සුදු මද කහ මදයෙන් වෙන් කර හොඳින් බීට් කර ප්ලාස්ක් එකක දමා මිශ්‍ර කරන්න. විසඳුම ජලය සමග තෙතමනය සහිත ගෝස් ද්විත්ව තට්ටුවක් හරහා පෙරීම සිදු කරයි. ෆිල්ටරේට් බිත්තර ඇල්බියුමින් ද්‍රාවණයක් අඩංගු වන අතර බිත්තර ග්ලෝබියුලින් අවසාදිතයේ පවතී. බිත්තර ඇල්බියුමින් 0.5% විසඳුමක් ලබා ගනී. නිගමනය: බයියුරෙට් ප්‍රතික්‍රියාව ප්‍රෝටීනයක පෙප්ටයිඩ බන්ධනයකට ගුණාත්මක වේ. එය ක්ෂාරීය පරිසරයක් තුළ CuS0 4 සමඟ වර්ණ සංකීර්ණ සංයෝග සෑදීමට පෙප්ටයිඩ බන්ධනයක ඇති හැකියාව මත පදනම් වේ. ගුණාත්මක ප්රතික්රියා සිදු කිරීම සඳහා ප්රෝටීන් විසඳුම් සකස් කිරීම.

3. Xanthoprotein ප්‍රතික්‍රියා ක්‍රියා පටිපාටිය: තනුක කළ බිත්තර සුදු ද්‍රාවණයකින් සාන්ද්‍ර HN0 3 සිට 5 දක්වා බිංදු 3 ක් එකතු කර මෘදු ලෙස රත් කරන්න. සිසිලනයෙන් පසු (සොලවන්න එපා!) වර්ණය පෙනෙන තෙක් 10% NaOH ද්‍රාවණයෙන් 5-10 බිංදු එකතු කරන්න. නිරීක්ෂණ රත් කිරීමෙන් පසු ද්‍රාවණයේ වර්ණය සුදුමැලි කහ පැහැයක් ගන්නා අතර NaOH ද්‍රාවණය සිසිල් කර එකතු කිරීමෙන් පසු එය කහ-තැඹිලි පැහැයක් ගනී. සමීකරණය: නිගමනය: xanthoprotein ප්‍රතික්‍රියාව මගින් බෙන්සීන් වළල්ලක් (tryptophan, phenylalanine, tyrosine) අඩංගු ප්‍රෝටීන් ඇමයිනෝ අම්ල හඳුනා ගැනීමට හැකි වේ. 4. Adamkiewicz ප්‍රතික්‍රියාව ක්‍රියා පටිපාටිය තනුක නොකළ ප්‍රෝටීන් බිංදු 5 ක් සහ අයිස්-සීතල CH 3 COOH මිලි ලීටර් 2 ක් පරීක්ෂණ නළයක තබන්න. සෑදූ අවක්ෂේපය දියවන තෙක් තරමක් රත් කරන්න. මිශ්රණය සමඟ පරීක්ෂණ නළය සිසිල් කරන්න. දියර මිශ්ර නොවන පරිදි පරීක්ෂණ නලයේ බිත්තිය දිගේ සාන්ද්ර H 2 S0 4 මිලි ලීටර් 1 ක් ප්රවේශමෙන් වත් කරන්න. නිරීක්ෂණ ඇසිටික් අම්ලය පරීක්ෂණ නලයකට එකතු කළ විට, රත් වූ විට දියවන අවක්ෂේපයක් සෑදේ. සාන්ද්ර සල්ෆියුරික් අම්ලය පරීක්ෂණ නලයකට එකතු කළ විට, ද්රව දෙකේ මායිමේ රතු-වයලට් වළල්ලක් දිස්වේ. සමීකරණ: නිගමනය: ඇඩම්කිවිච්ගේ ප්‍රතික්‍රියාව ට්‍රිප්ටෝෆාන් සඳහා ගුණාත්මක වේ, මන්ද ආම්ලික පරිසරයක දෙවැන්න CH 3 COOH හි අපිරිසිදුකමක් ලෙස පවතින ග්ලයික්සිලික් අම්ලය සමඟ අන්තර්ක්‍රියා කරයි. 5. පික්රික් අම්ලය සමඟ ප්‍රතික්‍රියා පටිපාටිය: Na 2 C0 3 ස්ඵටික කිහිපයක් සහ පික්රික් අම්ලයේ සංතෘප්ත ජලීය ද්‍රාවණයක බිංදු 5 ක් තනුක ප්‍රෝටීන් ද්‍රාවණයක බිංදු 10 කට එකතු කර කහ පැහැය එනතුරු ඇල්කොහොල් ලාම්පුවක දැල්ලට මිශ්‍ර කර රත් කරන්න. විසඳුම රතු පැහැයට වෙනස් වේ. නිරීක්ෂණ පික්රික් අම්ලය එකතු කිරීමෙන් පසු විසඳුම කහ පැහැයට හැරේ, රත් වූ පසු වර්ණය රතු පැහැයට හැරේ. සමීකරණය: නිගමනය: පික්රික් අම්ලය සමඟ ප්‍රතික්‍රියාව මඟින් කෙනෙකුට අඩු කිරීමේ හැකියාව ඇති සංයෝග හඳුනා ගැනීමට ඉඩ සලසයි (ඩිකෙටොපිපෙරසීන් කාණ්ඩ හේතුවෙන් පික්‍රික් අම්ලය පික්‍රමික් අම්ලයට අඩු වීම මත පදනම්ව). 6. Foll's ප්‍රතික්‍රියා ක්‍රියා පටිපාටිය: 30% NaOH ද්‍රාවණයේ බිංදු 20 ක්, (CH 3 COO) 2 Pb සිට තනුක නොකළ ප්‍රෝටීන් බිංදු 10 දක්වා බිංදු කිහිපයක් එකතු කර මිශ්‍රණය උනු (පරෙස්සම් වන්න: දියර ඉවතට විසිවී ඇත!). මුදා හරින ලද ඇමෝනියා තෙත් ලිට්මස් කඩදාසි සමඟ අනාවරණය වේ. නිරීක්ෂණ තනුක නොකළ ප්‍රෝටීන් NaOH සමඟ තැඹිලි පැහැයක් ලබා දෙයි (CH 3 COO) 2 Pb එකතු කර රත් කළ විට එය කළු පැහැයට හැරේ. ලිට්මස් නිල් පැහැයට හැරේ.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන් රසායන විද්‍යාව පිළිබඳ ඉදිරිපත් කිරීම: සිසුන් විසින් "ප්‍රෝටීන" 9- b පන්තියේ KOSH අංකය."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන, හෝ ප්‍රෝටීන් ද්‍රව්‍ය, අධි අණුක බර (අණුක) ලෙස හැඳින්වේ. බර 5-10 දහසක් දක්වා වෙනස් වේ"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">උත්ප්‍රේරක (එන්සයිම); නියාමන (හෝමෝන); ව්‍යුහාත්මක (කොලාජන් , ෆයිබ්රොයින් (මයෝසින්);"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන් යනු ජෛව පටලවල පදනම වන අතර එය වඩාත් වැදගත් අංගයකි. සෛල සහ සෛලීය සංරචක ඔවුන් යතුරක් ඉටු කරයි"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">මිනිස් සිරුරේ රසායනික සංයුතිය ජලය - 65% FATS - 10 % ප්‍රෝටීන"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන් අණු වල α - ඇමයිනෝ අම්ල පෙප්ටයිඩ මගින් එකට සම්බන්ධ කර ඇත."> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">අයනක (ලුණු) සහ හයිඩ්‍රජන් සන්නිවේදනය, මෙන්ම"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයක ඇති ඇමයිනෝ අම්ල අපද්‍රව්‍ය අනුපිළිවෙල ලෙස හැඳින්වේ ප්‍රෝටීනයක මූලික ව්‍යුහය"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">නිශ්චිත ද්විතීයික ව්‍යුහයක් සහිත පොලිපෙප්ටයිඩ දාමයන් අවකාශයේ වෙනස් ලෙස ස්ථානගත කළ හැක. ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">සමහර අවස්ථාවලදී, හයිඩ්‍රජන් බන්ධන හරහා තනි ප්‍රෝටීන් උප ඒකක, විද්‍යුත් ස්ථිතික සහ වෙනත් අන්තර්ක්රියා"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන් අණු පෙප්ටයිඩ බන්ධන ව්‍යුහ තුනෙහි ලක්ෂණ">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන වර්ගීකරණයන් කිහිපයක් ඇත. ඒවා විවිධ ලක්ෂණ මත පදනම් වේ. : උපාධි දුෂ්කරතා (සරල"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන යනු ඇම්ෆොටරික් ඉලෙක්ට්‍රෝලයයි. මධ්‍යමයේ නිශ්චිත pH අගයකදී (එය isoelectric point ලෙස හැඳින්වේ) අංකය"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">සජලනය කිරීමේ ක්‍රියාවලිය යනු ප්‍රෝටීන මගින් ජලය බන්ධනය කිරීම සහ ඒවා හයිඩ්‍රොෆිලික් ගුණ ප්‍රදර්ශනය කරයි: ඉදිමීම, ඒවා"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">බාහිර සාධකවල බලපෑම යටතේ denaturation අතරතුර (උෂ්ණත්වය, යාන්ත්‍රික ආතතිය , ක්රියාකාරී රසායනික කාරක සහ සංඛ්යාවක්"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">පෙණ නැගීමේ ක්‍රියාවලිය ප්‍රෝටීන වලට ඇති හැකියාව ලෙස වටහාගෙන ඇත. සාන්ද්‍ර ද්‍රව වායු පද්ධති ", පෙණ ලෙස හැඳින්වේ."> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">සාමාන්‍යයෙන් ඇමයිනෝ අම්ල සෑදීමත් සමඟ ජල විච්ඡේදනය ප්‍රතික්‍රියාව විය හැක. පහත පරිදි ලියා ඇත: ජල විච්ඡේදනය ප්රෝටීන">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">ප්‍රෝටීන් දහනය කර නයිට්‍රජන්, කාබන්ඩයොක්සයිඩ් සහ ජලය නිපදවයි. වෙනත් සමහර ද්රව්ය ලෙස."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">ඔබගේ අවධානයට ස්තූතියි!">!}