Esitys aiheesta "Proteiinit" kemiassa powerpoint-muodossa. Esitelmä 10. luokan koululaisille kertoo proteiinien laadullisesta koostumuksesta, toiminnoista ja kemiallisista ominaisuuksista.

Katkelmia esityksestä

Oravat– suurimolekyylisiä luonnonyhdisteitä (biopolymeerejä), jotka koostuvat peptidisidoksilla yhdistetyistä aminohappotähteistä.

Proteiinien laadullinen koostumus

• Proteiiniaineiden koostumus sisältää: hiiltä, ​​vetyä, happea, typpeä, rikkiä, fosforia.
• Hemoglobiini - C3032H4816O872N780S8Fe4.
• Proteiinien molekyylipaino vaihtelee useista tuhansista useisiin miljooniin.
• herra munaproteiini = 36 000, herra lihasproteiini = 1 500 000

• Ensisijainen rakenne– aminohappotähteiden vuorottelusekvenssi polypeptidiketjussa.
• Toissijainen rakenne– polypeptidiketjun avaruudellinen konfiguraatio, eli sen mahdollinen sijainti avaruudessa. Proteiineille yleisin sekundaarirakenteen muunnos on heliksi.
• Tertiäärinen rakenne– kolmiulotteinen konfiguraatio, jonka kierretty spiraali ottaa avaruudessa. Tertiäärinen rakenne selittää proteiinimolekyylin spesifisyyden ja sen biologisen aktiivisuuden.
• Kvaternaarirakenne– useiden polypeptidiketjujen järjestyminen avaruuteen, joista jokaisella on oma primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne ja jota kutsutaan alayksiköksi.

Proteiinien toiminnot

• Rakenne (muovi) - proteiinit osallistuvat solukalvon, organellien ja solukalvojen muodostumiseen.
• Katalyyttinen - kaikki solukatalyytit ovat proteiineja (entsyymin aktiivisia keskuksia).
• Motoriset supistuvat proteiinit aiheuttavat kaiken liikkeen.
• Kuljetus - veren proteiini hemoglobiini kiinnittää happea ja kuljettaa sen kaikkiin kudoksiin.
• Suojaava - proteiinikappaleiden ja vasta-aineiden tuotanto vieraiden aineiden neutraloimiseksi.
• Energia – 1 g proteiinia vastaa 17,6 kJ.
• Vastaanottokykyinen - reaktio ulkoiseen ärsykkeeseen

Proteiinien kemialliset ominaisuudet

• Hydrolyysi (happo-emäs, entsymaattinen), joka johtaa aminohappojen muodostumiseen.
• Denaturaatio on proteiinin luonnollisen rakenteen tuhoaminen lämmön tai kemiallisten reagenssien vaikutuksesta.
• Denaturoitu proteiini menettää biologiset ominaisuutensa.

Värireaktiot proteiineihin

• Ksantoproteiini - vuorovaikutus väkevän typpihapon kanssa, johon liittyy keltaisen värin esiintyminen.
• Biureetti - proteiinien heikosti emäksisten liuosten vuorovaikutus kupari(II)sulfaattiliuoksen kanssa, minkä seurauksena ilmaantuu violetti-sininen väri.

Antoine Francois de Fourcroix. Proteiinit sisällytettiin erilliseen biologisten molekyylien luokkaan 1700-luvulla ranskalaisen kemistin Antoine Fourcroixin ja muiden tutkijoiden työn tuloksena. He panivat merkille proteiinien kyvyn koaguloitua (denaturoitua) lämmön tai happojen vaikutuksesta. Tuolloin tutkittiin proteiineja, kuten albumiinia, fibriiniä ja gluteenia.

Proteiinit, proteiiniaineet, Proteiinit tai proteiiniaineet ovat suurimolekyylipainoisia (molekyylipaino vaihtelee 5-10 tuhannesta 1 miljoonaan tai enemmän) luonnollisia polymeerejä, joiden molekyylit rakentuvat peptidisidoksella yhdistetyistä aminohappotähteistä.

Proteiinien liukoisuus veteen vaihtelee, mutta useimmat proteiinit liukenevat siihen. Liukenemattomia ovat esimerkiksi keratiini (proteiini, josta muodostuu hiuksia, nisäkkään turkkia, lintujen höyheniä jne.) ja fibroiini, joka on osa silkkiä ja hämähäkin verkkoja. Proteiinit jaetaan myös hydrofiilisiin ja hydrofobisiin. Hydrofiilisiä ovat useimmat sytoplasman, ytimen ja solujen välisen aineen proteiinit, mukaan lukien liukenematon keratiini ja fibroiini. Hydrofobiset sisältävät useimmat proteiinit, jotka muodostavat integraalisten kalvoproteiinien biologiset kalvot, jotka ovat vuorovaikutuksessa kalvon hydrofobisten lipidien kanssa (näillä proteiineilla on yleensä pieniä hydrofiilisiä alueita).

Gerrit Mulder Hollantilainen kemisti Gerrit Mulder analysoi proteiinien koostumusta ja oletti, että lähes kaikilla proteiineilla on samanlainen empiirinen kaava. Mulder määritti myös aminohappoproteiinien hajoamistuotteet ja yhdelle niistä (leusiini), pienellä virheasteella, molekyylimassaksi 131 daltonia. Vuonna 1836 Mulder ehdotti ensimmäistä mallia proteiinien kemiallisesta rakenteesta. Radikaaliteorian pohjalta hän muotoili käsitteen proteiinikoostumuksen vähimmäisrakenneyksiköstä C16H24N4O5, jota kutsuttiin "proteiiniksi" ja teorian "proteiiniteoriaksi".

Emil Fischer 1) 1900-luvun alussa saksalainen kemisti Emil Fischer osoitti kokeellisesti, että proteiinit koostuvat aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Hän suoritti myös proteiinin aminohapposekvenssin ensimmäisen analyysin ja selitti proteolyysin ilmiön.

Proteiinit ovat biokalvojen perusta, solun ja solukomponenttien tärkein komponentti. Niillä on keskeinen rooli solun elämässä jättäen ikään kuin aineellisen perustan sen kemialliselle toiminnalle. 2) Ihmisten ja eläinten elintarvikkeiden tärkein komponentti, heidän tarvitsemiensa aminohappojen toimittaja 3) Rakenteen itseorganisoituminen, ts. sen kyky luoda spontaanisti tietty tilarakenne, joka on ominaista vain tietylle proteiinille. Pohjimmiltaan kaikki kehon toiminnot (kehittäminen, liikkuminen, eri toimintojen suorittaminen ja paljon muuta) liittyvät proteiiniaineisiin. On mahdotonta kuvitella elämää ilman proteiineja.

James Sumner 1) Proteiinien keskeinen rooli organismeissa tunnistettiin kuitenkin vasta vuonna 1926, jolloin amerikkalainen kemisti James Sumner (myöhemmin Nobel-palkinnon voittaja) osoitti, että ureaasientsyymi on proteiini. 2) Puhtaiden proteiinien eristämisen vaikeus teki niistä vaikea opiskella. Siksi ensimmäiset tutkimukset tehtiin käyttämällä niitä polypeptidejä, joita voitiin puhdistaa suuria määriä, eli veren proteiineja, kananmunia, erilaisia ​​myrkkyjä ja teurastuksen jälkeen vapautuvia ruoansulatus-/aineenvaihduntaentsyymejä.

Tärkeä rooli proteiinien rakenteen luomisessa on ionisilla (suola) ja vetysidoksilla sekä hydrofobisella vuorovaikutuksella - erityinen kosketus proteiinimolekyylien hydrofobisten komponenttien välillä vesipitoisessa ympäristössä. Kaikilla näillä sidoksilla on vaihteleva vahvuus ja ne varmistavat monimutkaisen, suuren proteiinimolekyylin muodostumisen. Proteiiniaineiden rakenteen ja toimintojen eroista huolimatta niiden alkuainekoostumus vaihtelee hieman (% kuivapainosta): hiili-51-53; happi - 21,5-23,5; typpi - 16,8-18,4; vety - 6,5-7,3; rikki-0,3-2,5

Linus Pauling Linus Paulingia pidetään ensimmäisenä tiedemiehenä, joka ennustaa menestyksekkäästi proteiinien sekundaarirakenteen. William Astbury Ajatuksen siitä, että proteiinien sekundäärinen rakenne on seurausta vetysidosten muodostumisesta aminohappojen välillä, esittivät William Astbury vuonna 1933, Walter Kauzman, Kaja Linderström-Langa, myöhemmin Walter Kauzman, tukeutuen Kaj Linderströmin työhön -Langa auttoi merkittävästi ymmärtämään proteiinien tertiaarisen rakenteen muodostumisen lakeja ja hydrofobisten vuorovaikutusten roolia tässä prosessissa.

Peptidisidos Proteiinimolekyylin rakenne Rakenteen ominaisuudet Rakenteen määräävä sidostyyppi Graafinen esitys Ensisijainen - lineaarinen Polypeptidiketjun aminohappojen vuorottelujärjestys - lineaarinen rakenne Toissijainen - kierteinen Lineaarisen polypeptidiketjun kiertyminen heliksiksi - kierteinen rakenne molekyylinsisäiset VEDISIDOKSET Tertiääriset - globulaariset Sekundaarisen kierteen pakkaaminen pallokeräiseen rakenteeseen Disulfidi- ja ionisidokset

Proteiinin ensisijainen rakenne. Polypeptidiketjun aminohappotähteiden sekvenssiä kutsutaan proteiinin primäärirakenteeksi. Erityyppisten proteiinien kokonaismäärä kaikentyyppisissä elävissä organismeissa on Toissijainen rakenne Suurimmalla osalla proteiineista on sekundaarirakenne, vaikkakaan ei aina koko polypeptidiketjussa.

Tietyn sekundaarirakenteen omaavat polypeptidiketjut voivat sijaita eri tavalla avaruudessa. Tätä tilajärjestelyä kutsutaan tertiäärirakenteeksi. Tertiäärisen rakenteen muodostumisessa vetysidosten lisäksi ionisilla ja hydrofobisilla vuorovaikutuksilla on tärkeä rooli. Proteiinimolekyylin "pakkauksen" luonteen perusteella erotetaan pallomaiset eli pallomaiset ja säikeiset eli filamenttiproteiinit.

Proteiinien luokituksia on useita. Ne perustuvat erilaisiin ominaisuuksiin: Monimutkaisuusaste (yksinkertainen ja monimutkainen); Molekyylien muoto (pallomaiset ja fibrillaariset proteiinit); Liukoisuus yksittäisiin liuottimiin (vesiliukoinen, liukenee laimeisiin suolaliuoksiin - albumiinit, alkoholiliukoinen - prolamiinit, liukenee laimeisiin emäksiin ja happoihin - gluteliinit); Suoritettu toiminto (esimerkiksi varastoproteiinit, luuston proteiinit jne.).

Ulkoisten tekijöiden (lämpötila, mekaaninen rasitus, kemiallisten tekijöiden toiminta ja monet muut tekijät) vaikutuksen alaisena tapahtuvan denaturaation aikana tapahtuu muutos proteiinimakromolekyylin sekundääri-, tertiaarisissa ja kvaternaarisissa rakenteissa, eli sen natiivissa spatiaalisessa rakenteessa. Proteiinin primaarirakenne ja siten kemiallinen koostumus ei muutu. Fysikaaliset ominaisuudet muuttuvat: liukoisuus ja hydrataatiokyky heikkenevät, biologinen aktiivisuus häviää. Proteiinin makromolekyylin muoto muuttuu ja tapahtuu aggregaatiota. Samalla tiettyjen kemiallisten ryhmien aktiivisuus lisääntyy, proteolyyttisten entsyymien vaikutus proteiineihin helpottuu ja siksi proteiinit hydrolysoituvat helpommin. Elintarviketekniikassa proteiinien lämpödenaturoinnilla on käytännön merkitys erityisen tärkeä, jonka aste riippuu lämpötilasta, kuumennuksen kestosta ja kosteudesta. Proteiinien denaturoituminen voi johtua myös mekaanisesta vaikutuksesta (paine, hankaus, ravistelu, ultraääni). Lopuksi proteiinien denaturoituminen johtuu kemiallisten reagenssien (hapot, emäkset, alkoholi, asetoni) vaikutuksesta. Kaikkia näitä tekniikoita käytetään laajalti elintarviketeollisuudessa ja biotekniikassa.

Hydraatioprosessi tarkoittaa veden sitoutumista proteiineihin, ja niillä on hydrofiilisiä ominaisuuksia: ne turpoavat, niiden massa ja tilavuus kasvavat. Proteiinin turpoamiseen liittyy sen osittainen liukeneminen. Yksittäisten proteiinien hydrofiilisyys riippuu niiden rakenteesta. Koostumuksessa olevat hydrofiiliset amidi (CO-NH-, peptidisidos), amiini (NH 2) ja karboksyyli (COOH) ryhmät, jotka sijaitsevat proteiinin makromolekyylin pinnalla, houkuttelevat vesimolekyylejä ja suuntaavat ne tiukasti molekyylin pintaan. . Proteiinipalloja ympäröivä hydratoituva (vesipitoinen) kuori estää aggregaatiota ja sedimentaatiota ja edistää siten proteiiniliuoksen stabiilisuutta. Vähäisellä turpoamisella tiivistetyt proteiiniliuokset muodostavat monimutkaisia ​​järjestelmiä, joita kutsutaan hyytelöiksi. Hyytelöt eivät ole juoksevia, elastisia, niillä on plastisuus, tietty mekaaninen lujuus ja ne pystyvät säilyttämään muotonsa. Globulaariset proteiinit voidaan hydratoida täysin liuottamalla veteen (esimerkiksi maitoproteiinit), jolloin muodostuu pienipitoisuuksia. Viljan ja jauhoproteiinien hydrofiilisyydellä on tärkeä rooli viljan varastoinnissa ja jalostuksessa sekä leivonnassa. Leipomotuotannossa saatava taikina on vedessä turvotettua proteiinia, tärkkelysjyviä sisältävää tiivistettyä hyytelöä.

Proteiinit palavat tuottaen typpeä, hiilidioksidia ja vettä sekä joitain muita aineita. Palamiseen liittyy tyypillinen palaneiden höyhenten haju. Seuraavia reaktioita käytetään: ksantoproteiinireaktio, jossa tapahtuu proteiinimolekyylin aromaattisten ja heteroatomisten syklien vuorovaikutus väkevän typpihapon kanssa, johon liittyy keltaisen värin ilmaantumista; biureetti, jossa proteiinien heikosti alkaliset liuokset ovat vuorovaikutuksessa kupari(II)sulfaattiliuoksen kanssa muodostaen monimutkaisia ​​yhdisteitä Cu 2+ -ionien ja polypeptidien välille. Reaktioon liittyy violetinsinisen värin ilmestyminen.

2) Biureettireaktio peptidisidokseksi Menettelytapa Laita 5 tippaa laimennettua proteiiniliuosta koeputkeen, lisää 3 tippaa 10 % NaOH-liuosta ja 1 tippa 1 % CuS04-liuosta. Havainnot Näkyviin tulee sinivioletti väri. Yhtälöt: 1. Laimentamattoman kananmunanvalkuaisen valmistus Erottele kolmen kananmunan valkuaiset keltuaisista. Olettaen, että yhden munan proteiinin keskimääräinen massa on 33 g (keltuainen 19 g), saadaan noin 100 ml laimentamatonta kananmunanvalkuaista. Se sisältää 88 % vettä, 1 % hiilivetyjä ja 0,5 % kivennäisaineita, loput proteiinia. Näin saadaan laimentamaton kananmunanvalkuainen, joka on 10-prosenttinen proteiiniliuos. 2. Laimennetun muna-albumiiniliuoksen valmistaminen Erottele kananmunan valkuainen keltuaisesta, vatkaa se hyvin ja sekoita sitten pullossa ravistellen 10-kertaisen tilavuuden tislattua vettä kanssa. Liuos suodatetaan kaksinkertaisen vedellä kostutetun sideharsokerroksen läpi. Suodos sisältää munaalbumiiniliuosta, ja munaglobuliini jää sedimenttiin. Saadaan 0,5-prosenttinen munaalbumiiniliuos. Johtopäätös: biureettireaktio on kvalitatiivinen proteiinin peptidisidokselle. Se perustuu peptidisidoksen kykyyn muodostaa värillisiä kompleksisia yhdisteitä CuS04:n kanssa alkalisessa ympäristössä. PROTEIINILIUOSTEN VALMISTUS LAADULLISTEN REAKTIOIDEN SUORITTAMISTA VARTEN.

3. Ksantoproteiinireaktio Toimenpide: Lisää 3 tippaa väkevää HN0 3:a 5 tippaan laimennettua munanvalkuaisliuosta ja kuumenna se varovasti. Jäähdytyksen jälkeen (älä ravista!) lisää 5-10 tippaa 10 % NaOH-liuosta, kunnes väriä tulee näkyviin. Havainnot Kuumennuksen jälkeen liuoksen väri muuttuu vaaleankeltaiseksi ja jäähdytyksen ja NaOH-liuoksen lisäämisen jälkeen keltaoranssiksi. Yhtälö: Johtopäätös: ksantoproteiinireaktio mahdollistaa bentseenirenkaan sisältävien aminohappojen havaitsemisen proteiineista (tryptofaani, fenyylialaniini, tyrosiini). 4. Adamkiewicz-reaktio Menettely Laita 5 tippaa laimentamatonta proteiinia ja 2 ml jääkylmää CH 3 COOH:ta koeputkeen. Kuumenna hieman, kunnes muodostunut sakka liukenee. Jäähdytä koeputki seoksella. Kaada varovasti 1 ml väkevää H 2 S0 4 -liuosta koeputken seinämää pitkin, jotta nesteet eivät sekoitu. Havainnot Kun etikkahappoa lisätään koeputkeen, muodostuu sakka, joka liukenee kuumennettaessa. Kun väkevää rikkihappoa lisätään koeputkeen, kahden nesteen rajalle ilmestyy punavioletti rengas. Yhtälöt: Johtopäätös: Adamkiewiczin reaktio on kvalitatiivinen tryptofaanin suhteen, koska jälkimmäinen happamassa ympäristössä vuorovaikuttaa glyoksyylihapon kanssa, jota esiintyy CH3COOH:ssa epäpuhtautena. 5. Reaktio pikriinihapon kanssa Toimenpide: Lisää useita Na 2 C0 3 -kiteitä ja 5 tippaa pikriinihapon kyllästettyä vesiliuosta 10 tippaan laimeaa proteiiniliuosta, sekoita ja kuumenna alkoholilampun liekissä, kunnes väri on keltainen. liuoksesta muuttuu punaiseksi. Havainnot Pikriinihapon lisäämisen jälkeen liuos muuttuu keltaiseksi ja kuumentamisen jälkeen väri muuttuu punaiseksi. Yhtälö: Johtopäätös: reaktio pikriinihapon kanssa mahdollistaa yhdisteiden havaitsemisen, joilla on pelkistyskyky (perustuu pikriinihapon pelkistymiseen pikraamihapoksi diketopiperatsiiniryhmien vuoksi). 6. Follin reaktio Toimenpide: Lisää 20 tippaa 30 % NaOH-liuosta, muutama tippa (CH 3 COO) 2 Pb 10 tippaan laimentamatonta proteiinia ja kiehauta seos (varo: neste heitetään pois!). Vapautunut ammoniakki havaitaan märällä lakmuspaperilla. Havainnot Laimentamaton proteiini antaa oranssin värin NaOH:lla, kun (CH 3 COO) 2 Pb:tä lisätään ja sitä kuumennetaan, se muuttuu mustaksi. Lakmus muuttuu siniseksi.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt=">Proteiinit Esitys kemiasta aiheesta: "Proteiinit" opiskelijoilta 9-b luokka KOSH No."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt=">Proteiineja tai proteiiniaineita kutsutaan korkeaksi molekyylipainoksi (molekyylipainoksi) paino vaihtelee 5-10 tuhatta"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt=">katalyyttinen (entsyymit); säätelevä (hormonit); rakenteellinen (kollageeni) fibroiini (myosiini);"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt=">Proteiinit ovat biokalvojen perusta, joka on biokalvon tärkein komponentti solujen ja solujen komponentit ovat tärkeitä"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt=">Ihmiskehon kemiallinen koostumus VESI – 65 % RASVAJA – 10 % PROTEIINEJA"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и органические вещества – 2%!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt=">Proteiinimolekyyleissä α - aminohapot on liitetty toisiinsa peptidin avulla"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt=">Ioni (suola) ja vetyviestintä sekä"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt=">Polypeptidiketjun aminohappotähteiden sekvenssiä kutsutaan nimellä proteiinin ensisijainen rakenne"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010-1012 Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всём протяжении полипептидной цепи.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt=">Polypeptidiketjut, joilla on tietty sekundaarinen rakenne, voivat sijaita eri tavalla avaruudessa ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеры «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt=">Joissakin tapauksissa yksittäiset proteiinialayksiköt vetysidosten, sähköstaattisten ja muita vuorovaikutuksia"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt=">Proteiinimolekyylien kolmen rakenteen ominaisuudet Peptidisidos">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt=">Proteiinien luokituksia on useita. Ne perustuvat erilaisiin ominaisuuksiin : Vaikeusaste (yksinkertainen"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt=">Proteiinit ovat amfoteerisia elektrolyyttejä. Tietyllä väliaineen pH-arvolla (setä kutsutaan isoelektriseksi pisteeksi) numero"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt=">Hydraatioprosessi tarkoittaa veden sitoutumista proteiineihin ja niillä on hydrofiilisiä ominaisuuksia: turvota, ne"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt=">Denaturoituessa ulkoisten tekijöiden (lämpötila, mekaaninen rasitus) vaikutuksesta , kemiallisia aineita ja useita"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходи агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно и легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона. Все эти приёмы широко используются в пищевой промышленности и и биотехнологии. Денатурация белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt=">Vahtoutumisprosessilla tarkoitetaan proteiinien kykyä muodostaa voimakkaasti tiivistetyt neste-kaasujärjestelmät", joita kutsutaan vaahdoksi."> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt=">Hydrolyysireaktio aminohappojen muodostumisen kanssa yleensä voi olla kirjoitettu seuraavasti: Hydrolyysiproteiinit">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt=">Proteiinit palavat tuottaen typpeä, hiilidioksidia ja vettä sekä kuten jotkut muut aineet."> Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев. Горение Цветные реакции Используют следующие реакции: ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски; биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt=">Kiitos huomiostanne!">!}